У дома > караници > Вторичната структура на протеина се поддържа от пептидни връзки. Структура и функции на протеините


Вторичната структура на протеина се поддържа от пептидни връзки. Структура и функции на протеините




П ЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРАБЕЛКОВ

Първичната структура на протеина носи информация за неговата пространствена структура.

1. Аминокиселинните остатъци в пептидната верига на протеините не се редуват произволно, а са подредени в определен ред. Линейната последователност от аминокиселинни остатъци в полипептидна верига се нарича първична структура на протеина.

2. Първичната структура на всеки отделен протеин е кодирана в ДНК молекула (участък, наречен ген) и се реализира по време на транскрипция (копиране на информация върху иРНК) и транслация (синтез на пептидна верига).

3. Всеки от 50 000 отделни протеина в човешкото тяло има единствен по рода сиза даден индивидуален протеин, първичната структура. Всички молекули на отделен протеин (например албумин) имат еднакво редуване на аминокиселинни остатъци, което отличава албумина от всеки друг отделен протеин.

4. Последователността на аминокиселинните остатъци в пептидната верига може да се разглежда като
форма за влизане

с малко информация.

Тази информация диктува пространственото сгъване на дълга линейна пептидна верига в по-компактна триизмерна структура.

ПОТВЪРЖДЕНИЕБЕЛКОВ

1. Линейните полипептидни вериги на отделни протеини, поради взаимодействието на функционални групи от аминокиселини, придобиват определена пространствена триизмерна структура или конформация. В глобуларните протеини има
два основни типа потвърждениепептидни вериги: вторични и третични структури.

ВТОРИСТРУКТУРАБЕЛКОВ

2. Вторична структура на протеинитее пространствена структура, образувана в резултат на взаимодействия между функционални групи на пептидния скелет. В този случай пептидната верига може да придобие правилни структури два вида:ос-спиралиИ p-структури.

Ориз. 1.2. Вторичната структура на протеина е а-спирала.

В ос-спиралаобразуват се водородни връзки между кислородния атом на карбоксилната група и водата родът на амидния азот на пептидния скелет чрез 4 аминокиселини; страничните вериги на аминокиселинните остатъци са разположени по периферията на спиралата, без да участват в образуването на водородни връзки, които образуват вторичната структура (фиг. 1.2).

Големи обемни остатъци или остатъци с еднакви отблъскващи заряди предотвратяватнасърчават образуването на α-спирала.

Пролиновият остатък прекъсва α-спиралата поради своята пръстенна структура и неспособността да образува водородна връзка поради липсата на водород при азотния атом в пептидната верига.

б-Структураобразувани между линейни региони на една полипептидна верига, образуващи гънки, или между различни полипептидни вериги. Могат да се образуват полипептидни вериги или части от тях паралелен(N- и С-краищата на взаимодействащите пептидни вериги са еднакви) или антипаралелен(N- и С-краищата на взаимодействащите пептидни вериги лежат в противоположни посоки) p-структури(фиг. 1.3).

INПротеините също съдържат участъци с неправилна вторична структура, които се наричат в произволни плетеници,въпреки че тези структури не се променят толкова много от една протеинова молекула на друга.

ТРЕТИЧЕНСТРУКТУРАБЕЛКОВ

3. Третична структура на протеинае триизмерна пространствена структура, образувана поради взаимодействия между аминокиселинни радикали, които могат да бъдат разположени на значително разстояние един от друг в пептидната верига.

Ориз. 1.3. Антипаралелен (бета структура.)


Хидрофобните аминокиселинни радикали са склонни да се комбинират в глобуларната структура на протеините чрез т.нар. гид-робофобни взаимодействияи междумолекулни ван дер ваалсови сили, образувайки плътно хидрофобно ядро. Хидрофилните йонизирани и нейонизирани аминокиселинни радикали са разположени главно на повърхността на протеина и определят неговата разтворимост във вода.

Хидрофилните аминокиселини, открити вътре в хидрофобното ядро, могат да взаимодействат помежду си, използвайки йонниИ водородни връзки(ориз. 1.4).



Ориз. 1.4. Видове връзки, които възникват между аминокиселинните радикали по време на образуването на третичната структура на протеина. 1 - йонна връзка; 2 - водородна връзка; 3 - хидрофобни взаимодействия; 4 - дисулфидна връзка.



Ориз. 1.5. Дисулфидни връзки в структурата на човешкия инсулин.

Йонните, водородните и хидрофобните връзки са слаби: тяхната енергия не е много по-висока от енергията на топлинното движение на молекулите при стайна температура.

Конформацията на протеина се поддържа поради появата на много такива слаби връзки.

Конформационна лабилност на протеинитее способността на протеините да претърпят малки промени в конформацията, дължащи се на разкъсването на едни и образуването на други слаби връзки.

Третичната структура на някои протеини се стабилизира дисулфидни връзки,образувани поради взаимодействието на SH групи от два цистеинови остатъка.

Повечето вътреклетъчни протеини нямат ковалентни дисулфидни връзки. Тяхното присъствие е характерно за протеините, секретирани от клетката; например, дисулфидните връзки присъстват в молекулите на инсулина и имуноглобулините.

Инсулин- протеинов хормон, синтезиран в бета клетките на панкреаса. Секретира се от клетките в отговор на повишаване на концентрацията на глюкоза в кръвта. В структурата на инсулина има 2 дисулфидни връзки, свързващи 2 полипептидни А- и В-вериги, и 1 дисулфидна връзка вътре в А-веригата (фиг. 1.5).

Характеристиките на вторичната структура на протеините влияят върху естеството на междурадикалните взаимодействия и третичната структура.

4. Определен специфичен ред на редуване на вторичните структури се наблюдава в много протеини с различни структури и функции и се нарича супервторична структура.

Такива подредените структури често се наричат ​​структурни мотиви,които имат специфични имена: “a-helix-turn-a-helix”, “leucine zipper”, “zinc fingers”, “p-barrel structure” и др.

Въз основа на наличието на α-спирали и β-структури, глобуларните протеини могат да бъдат разделени на 4 категории:

1. Първата категория включва протеини, които съдържат само α-спирали, например миоглобин и хемоглобин (фиг. 1.6).

2. Втората категория включва протеини, които съдържат а-спирали и (3-структури. В този случай а- и (3-структури) често образуват един и същи тип комбинации, открити в различни отделни протеини.

Пример. Свръхвторична структура от тип P-цев.



Ензимът триозофосфат изомераза има супер-вторична структура от тип P-бъчва, където всяка (3-структура е разположена вътре в P-цевта и е свързана с α-спиралната област на полипептидавериги, разположени на повърхността на молекулата (фиг. 1.7, А).

Ориз. 1.7. Свръхвторична структура от тип p-бъчва.

а - триозофосфат изомераза; b - домейн на Piru Vatka Nazy.

Същата свръхвторична структура е открита в един от домените на ензимната молекула на пируват киназата (фиг. 1.7, b). Домейнът е част от молекула, чиято структура наподобява независим глобуларен протеин.

Друг пример за образуване на супервторична структура, която има P-структури и os-спирали. В един от домените на лактат дехидрогеназа (LDH) и фосфоглицерат киназа, Р-структурите на полипептидната верига са разположени в центъра под формата на усукан лист и всяка Р-структура е свързана с α-спирална област, разположена върху повърхността на молекулата (фиг. 1.8).

Ориз. 1.8. Вторичната структура, характерна за много фер-ченгета.

А-лактатдехидрогеназен домен; б—фосфоглицерат киназен домен.

3. Третата категория включва протеини, които иматсъдържащи само вторична p-структура. Такива структури се намират в имуноглобулините, в ензима супероксид дисмутаза (фиг. 1.9).

Ориз. 1.9. Вторична структура на константния домен на имуноглобулина (А)

и ензима супероксид дисмутаза (б).

4. Четвъртата категория включва протеини, които съдържат само малко количество правилни вторични структури. Тези протеини включват малки богати на цистин протеини или металопротеини.

ДНК-свързващите протеини имат общи типове супервторични структури: "os-helix-turn-os-helix", "левцин цип", "цинк-пръстите си."ДНК-свързващите протеини съдържат място на свързване, което е комплементарен на регион от ДНК със специфична нуклеотидна последователност. Тези протеини участват в регулирането на генното действие.

« а- Спирала - завой - спирала"

Ориз. 1.10. Свързване на свръхвторичното

структури “a-helix-turn-a-helix”.

в голямата бразда D

Двуверижната структура на ДНК има 2 бразди: главни и второстепенни.болкажлеб на врата добърадаптиран за свързване на протеини с малки спирални области.

Този структурен мотив включва 2 спирали: едната по-къса, другата по-дълга, свързани чрез завой на полипептидната верига (фиг. 1.10).

По-късата α-спирала е разположена през жлеба на ДНК, а по-дългата α-спирала е разположена в главния жлеб, образувайки нековалентни специфични връзки на аминокиселинни радикали с ДНК нуклеотиди.

Често протеини с такава структура образуват димери, в резултат на което олигомерният протеин има 2 супервторични структури.

Те са разположени на известно разстояние една от друга и изпъкват над повърхността на белтъка (фиг. 1.11).

Две такива структури могат да свържат ДНК в съседни региони на големите жлебове

беззначителни промени в структурата на протеините.

"цинков пръст"

„Цинковият пръст“ е протеинов фрагмент, съдържащ около 20 аминокиселинни остатъка (фиг. 1.12).

Цинковият атом е свързан с 4 аминокиселинни радикала: 2 цистеинови остатъка и 2 хистидинови остатъка.

В някои случаи вместо хистидинови остатъци има цистеинови остатъци.

Ориз. 1.12. Структура на ДНК-свързващия регион

протеини под формата на "цинков пръст".


Тази област на протеина образува α-спирала, която може специфично да се свърже с регулаторните области на главния жлеб на ДНК.

Специфичността на свързване на индивидуален регулаторен ДНК-свързващ протеин зависи от последователността на аминокиселинните остатъци, разположени в областта на цинковия пръст.

"левцинова ципа"

Взаимодействащите протеини имат α-спирална област, съдържаща най-малко 4 левцинови остатъка.

Левциновите остатъци са разположени на 6 аминокиселини една от друга.

Тъй като всеки оборот на α-спиралата съдържа 3,6-аминокиселинен остатък, левциновите радикали са разположени на повърхността на всеки втори оборот.

Левциновите остатъци на α-спиралата на един протеин могат да взаимодействат с левциновите остатъци на друг протеин (хидрофобни взаимодействия), като ги свързват заедно (фиг. 1.13).

Много ДНК-свързващи протеини взаимодействат с ДНК под формата на олигомерни структури, където субединиците са свързани една с друга чрез "левцинови ципове". Пример за такива протеини са хистоните.

Хистони- ядрени протеини, които съдържат голям брой положително заредени аминокиселини - аргинин и лизин (до 80%).

Молекулите на хистон се комбинират в олигомерни комплекси, съдържащи 8 мономера с помощта на „левцинови ципове“, въпреки силния положителен заряд на тези молекули.

Резюме.Всички молекули на отделен протеин, имащи идентична първична структура, придобиват еднаква конформация в разтвор.

По този начин, естеството на пространственото разположение на пептидната верига се определя от аминокиселинатасъстав и редуване на аминокиселинните остатъци ввериги.Следователно, конформацията е толкова специфична характеристика на отделен протеин, колкото и неговата първична структура.

Вторичната структура е начинът, по който полипептидната верига е подредена в подредена структура. Вторичната структура се определя от първичната структура. Тъй като първичната структура е генетично определена, образуването на вторична структура може да възникне, когато полипептидната верига напусне рибозомата. Вторичната структура е стабилизирана водородни връзки, които се образуват между NH и CO групите на пептидните връзки.

Разграничете a-спирала, b-структураи нарушена конформация (кълбо).

Структура α-спирали беше предложено ПолингИ Кори(1951 г.). Това е вид протеинова вторична структура, която изглежда като правилна спирала (фиг. 2.2). α-спиралата е структура с форма на пръчка, в която пептидните връзки са разположени вътре в спиралата, а страничните радикали на аминокиселините са разположени отвън. А-спиралата се стабилизира от водородни връзки, които са успоредни на оста на спиралата и се срещат между първия и петия аминокиселинен остатък. По този начин, в разширените спирални области, всеки аминокиселинен остатък участва в образуването на две водородни връзки.

Ориз. 2.2. Структура на α-спирала.

Има 3,6 аминокиселинни остатъка на завъртане на спиралата, стъпката на спиралата е 0,54 nm и има 0,15 nm на аминокиселинен остатък. Ъгълът на спиралата е 26°. Периодът на редовност на a-спирала е 5 завъртания или 18 аминокиселинни остатъка. Най-често срещаните са десни а-спирали, т.е. Спиралата се завърта по посока на часовниковата стрелка. Образуването на а-спирала се предотвратява от пролин, аминокиселини със заредени и обемисти радикали (електростатични и механични препятствия).

Друга спираловидна форма присъства в колаген . В тялото на бозайниците колагенът е количествено преобладаващият протеин: той съставлява 25% от общия протеин. Колагенът присъства в различни форми, предимно в съединителната тъкан. Това е лява спирала със стъпка от 0,96 nm и 3,3 остатъка на завъртане, по-плоска от α-спиралата. За разлика от α-спиралата, тук е невъзможно образуването на водородни мостове. Колагенът има необичаен аминокиселинен състав: 1/3 е глицин, приблизително 10% пролин, както и хидроксипролин и хидроксилизин. Последните две аминокиселини се образуват след биосинтеза на колаген чрез пост-транслационна модификация. В структурата на колагена триплетът gly-X-Y постоянно се повтаря, като позицията X често е заета от пролин, а позицията Y от хидроксилизин. Има добри доказателства, че колагенът присъства повсеместно като дясна тройна спирала, усукана от три първични леви спирали. В тройна спирала всеки трети остатък завършва в центъра, където по пространствени причини се вписва само глицин. Цялата колагенова молекула е с дължина около 300 nm.

б-Структура(b-нагънат слой). Намира се в глобуларни протеини, както и в някои фибриларни протеини, например копринен фиброин (фиг. 2.3).

Ориз. 2.3. б-Структура

Структурата има плоска форма. Полипептидните вериги са почти напълно удължени, а не плътно усукани, както при a-спирала. Равнините на пептидните връзки са разположени в пространството като еднакви гънки на лист хартия. Той се стабилизира чрез водородни връзки между CO и NH групите на пептидните връзки на съседни полипептидни вериги. Ако полипептидните вериги, образуващи b-структурата, вървят в една и съща посока (т.е. C- и N-краищата съвпадат) – паралелна b-структура; ако обратното - антипаралелна b-структура. Страничните радикали на един слой се поставят между страничните радикали на друг слой. Ако една полипептидна верига се огъне и върви успоредно на себе си, тогава това антипаралелна b-кръстосана структура. Водородните връзки в b-кръстосаната структура се образуват между пептидните групи на бримките на полипептидната верига.

Съдържанието на а-спирали в изследваните до момента протеини е изключително променливо. В някои протеини, например миоглобин и хемоглобин, а-спиралата е в основата на структурата и представлява 75%, в лизозима - 42%, в пепсина само 30%. Други протеини, например храносмилателният ензим химотрипсин, практически са лишени от а-спирална структура и значителна част от полипептидната верига се вписва в слоести b-структури. Поддържащите тъканни протеини колаген (протеин на сухожилията и кожата), фиброин (естествен копринен протеин) имат b-конфигурация на полипептидни вериги.

Доказано е, че образуването на α-спирали се улеснява от glu, ala, leu, а β-структурите от met, val, ile; на местата, където полипептидната верига се огъва - gly, pro, asn. Смята се, че шест групирани остатъка, четири от които допринасят за образуването на спиралата, могат да се считат за център на спирализиране. От този център има растеж на спирали в двете посоки до участък - тетрапептид, състоящ се от остатъци, които предотвратяват образуването на тези спирали. По време на образуването на β-структурата, ролята на праймери се изпълнява от три от пет аминокиселинни остатъка, които допринасят за образуването на β-структурата.

В повечето структурни протеини преобладава една от вторичните структури, което се определя от техния аминокиселинен състав. Структурен протеин, изграден предимно под формата на α-спирала, е α-кератин. Животинските косми (козина), пера, пера, нокти и копита са съставени основно от кератин. Като компонент на междинните филаменти, кератинът (цитокератин) е основен компонент на цитоскелета. В кератините по-голямата част от пептидната верига е нагъната в дясна α-спирала. Две пептидни вериги образуват една лява супер спирала.Суперспиралните кератинови димери се комбинират в тетрамери, които се агрегират, за да се образуват протофибрилис диаметър 3 nm. Накрая се образуват осем протофибрили микрофибрилис диаметър 10 nm.

Косата е изградена от същите фибрили. Така в едно вълнено влакно с диаметър 20 микрона се преплитат милиони фибрили. Индивидуалните кератинови вериги са омрежени чрез множество дисулфидни връзки, което им придава допълнителна здравина. По време на къдрене протичат следните процеси: първо дисулфидните мостове се разрушават чрез редукция с тиоли и след това, за да се придаде необходимата форма на косата, тя се изсушава чрез нагряване. В същото време, поради окисление от кислорода на въздуха, се образуват нови дисулфидни мостове, които запазват формата на прическата.

Коприната се получава от пашкули на гъсеници на копринени буби ( Bombyx mori) и сродни видове. Основният протеин на коприната, фиброин, има структурата на антипаралелен сгънат слой, а самите слоеве са разположени успоредно един на друг, образувайки множество слоеве. Тъй като в нагънатите структури страничните вериги на аминокиселинните остатъци са ориентирани вертикално нагоре и надолу, само компактни групи могат да се поберат в пространствата между отделните слоеве. Всъщност фиброинът се състои от 80% глицин, аланин и серин, т.е. три аминокиселини, характеризиращи се с минимални размери на страничната верига. Молекулата на фиброина съдържа типичен повтарящ се фрагмент (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

Нарушена конформация.Регионите на протеинова молекула, които не принадлежат към спираловидни или нагънати структури, се наричат ​​неподредени.

Надвторична структура.Алфа спиралните и бета структурните области в протеините могат да взаимодействат помежду си и помежду си, образувайки сглобки. Супра-вторичните структури, открити в естествените протеини, са енергийно най-предпочитани. Те включват суперспирална α-спирала, в която две α-спирали са усукани една спрямо друга, образувайки лява суперспирала (бактериородопсин, хемеритрин); редуващи се α-спирални и β-структурни фрагменти на полипептидната верига (например, βαβαβ връзката на Rossmann, намерена в NAD + -свързващия регион на ензимните молекули дехидрогеназа); антипаралелната триверижна β структура (βββ) се нарича β-зигзаг и се намира в редица микробни, протозойни и гръбначни ензими.

Името "катерици" идва от способността на много от тях да побеляват при нагряване. Името "протеини" идва от гръцката дума за "първи", което показва тяхното значение в тялото. Колкото по-високо е нивото на организация на живите същества, толкова по-разнообразен е съставът на протеините.

Протеините се образуват от аминокиселини, които са свързани помежду си чрез ковалентни връзки. пептид връзка: между карбоксилната група на една аминокиселина и аминогрупата на друга. Когато две аминокиселини взаимодействат, се образува дипептид (от остатъците на две аминокиселини, от гръцки. пептос– варени). Заместването, изключването или пренареждането на аминокиселини в полипептидна верига причинява появата на нови протеини. Например, при замяна само на една аминокиселина (глутамин с валин) възниква сериозно заболяване - сърповидно-клетъчна анемия, когато червените кръвни клетки имат различна форма и не могат да изпълняват основните си функции (пренос на кислород). Когато се образува пептидна връзка, водната молекула се отделя. В зависимост от броя на аминокиселинните остатъци се разграничават:

– олигопептиди (ди-, три-, тетрапептиди и др.) – съдържат до 20 аминокиселинни остатъка;

– полипептиди – от 20 до 50 аминокиселинни остатъка;

– катерици – над 50, понякога хиляди аминокиселинни остатъци

Въз основа на техните физикохимични свойства протеините се разграничават на хидрофилни и хидрофобни.

Има четири нива на организация на белтъчната молекула – еквивалентни пространствени структури (конфигурации, потвърждение) протеини: първични, вторични, третични и кватернерни.

Първичен структурата на протеините е най-проста. Той има формата на полипептидна верига, където аминокиселините са свързани една с друга чрез силна пептидна връзка. Определя се от качествения и количествен състав на аминокиселините и тяхната последователност.

Вторична структура на протеините

Втори структурата се формира предимно от водородни връзки, които са образувани между водородните атоми на NH групата на едната спирала и кислородните атоми на CO групата на другата и са насочени по спиралата или между успоредни гънки на протеиновата молекула. Белтъчната молекула е частично или изцяло усукана в α-спирала или образува β-листова структура. Например, кератиновите протеини образуват α-спирала. Те са част от копита, рога, коса, пера, нокти и нокти. Протеините, които изграждат коприната, имат β-лист. Аминокиселинните радикали (R-групи) остават извън спиралата. Водородните връзки са много по-слаби от ковалентните връзки, но със значителен брой от тях те образуват доста силна структура.

Функционирането под формата на усукана спирала е характерно за някои фибриларни протеини - миозин, актин, фибриноген, колаген и др.

Третична структура на протеина

Третичен протеинова структура. Тази структура е постоянна и уникална за всеки протеин. Определя се от размера, полярността на R-групите, формата и последователността на аминокиселинните остатъци. Полипептидната спирала е усукана и сгъната по определен начин. Образуването на третичната структура на протеина води до образуването на специална конфигурация на протеина - глобули (от латински globulus - топка). Образуването му се определя от различни видове нековалентни взаимодействия: хидрофобни, водородни, йонни. Между аминокиселинните остатъци на цистеин се появяват дисулфидни мостове.

Хидрофобните връзки са слаби връзки между неполярни странични вериги, които са резултат от взаимното отблъскване на молекулите на разтворителя. В този случай протеинът се усуква така, че хидрофобните странични вериги са потопени дълбоко в молекулата и я предпазват от взаимодействие с вода, докато хидрофилните странични вериги са разположени отвън.

Повечето протеини имат третична структура – ​​глобулини, албумини и др.

Кватернерна протеинова структура

кватернер протеинова структура. Образува се в резултат на комбинацията от отделни полипептидни вериги. Заедно те образуват функционална единица. Има различни видове връзки: хидрофобни, водородни, електростатични, йонни.

Електростатични връзки възникват между електроотрицателни и електроположителни радикали на аминокиселинни остатъци.

Някои протеини се характеризират с глобуларно подреждане на субединици - това е кълбовиден протеини. Глобуларните протеини лесно се разтварят във вода или солеви разтвори. Над 1000 известни ензима принадлежат към глобуларните протеини. Глобуларните протеини включват някои хормони, антитела и транспортни протеини. Например сложната молекула на хемоглобина (белтък на червените кръвни клетки) е глобуларен протеин и се състои от четири глобинови макромолекули: две α-вериги и две β-вериги, всяка от които е свързана с хема, който съдържа желязо.

Други протеини се характеризират с асоцииране в спирални структури - това е фибриларен (от лат. fibrilla - влакно) протеини. Няколко (3 до 7) α-спирали са усукани заедно, като влакна в кабел. Фибриларните протеини са неразтворими във вода.

Протеините се делят на прости и сложни.

Прости протеини (протеини)

Прости протеини (протеини) се състои само от аминокиселинни остатъци. Простите протеини включват глобулини, албумини, глутелини, проламини, протамини, бутала. Албумините (например серумен албумин) са разтворими във вода, глобулините (например антитела) са неразтворими във вода, но са разтворими във водни разтвори на определени соли (натриев хлорид и др.).

Сложни протеини (протеиди)

Сложни протеини (протеиди) включват освен аминокиселинни остатъци и съединения от различен характер, които се наричат протезен група. Например, металопротеините са протеини, съдържащи нехемово желязо или свързани с метални атоми (повечето ензими), нуклеопротеините са протеини, свързани с нуклеинови киселини (хромозоми и т.н.), фосфопротеините са протеини, които съдържат остатъци от фосфорна киселина (яйчни протеини, жълтък и др.). ), гликопротеини - протеини, комбинирани с въглехидрати (някои хормони, антитела и др.), Хромопротеини - протеини, съдържащи пигменти (миоглобин и др.), Липопротеини - протеини, съдържащи липиди (включени в състава на мембраните).

§ 8. ПРОСТРАНСТВЕНА ОРГАНИЗАЦИЯ НА ПРОТЕИНОВА МОЛЕКУЛА

Първична структура

Първичната структура на протеина се разбира като броя и реда на редуване на аминокиселинни остатъци, свързани помежду си чрез пептидни връзки в полипептидна верига.

Полипептидната верига в единия край съдържа свободна NH2 група, която не участва в образуването на пептидна връзка; N-край. От противоположната страна има свободна NOOS група, която не участва в образуването на пептидна връзка, това е - С-край. N-краят се приема за началото на веригата и оттук започва номерирането на аминокиселинните остатъци:

Аминокиселинната последователност на инсулина е определена от F. Sanger (University of Cambridge). Този протеин се състои от две полипептидни вериги. Едната верига се състои от 21 аминокиселинни остатъка, другата верига от 30. Веригите са свързани с два дисулфидни моста (фиг. 6).

Ориз. 6. Първична структура на човешки инсулин

Дешифрирането на тази структура отне 10 години (1944 – 1954). В момента първичната структура е определена за много протеини, процесът на определянето й е автоматизиран и не представлява сериозен проблем за изследователите.

Информацията за първичната структура на всеки протеин е кодирана в ген (част от ДНК молекула) и се реализира по време на транскрипция (копиране на информация върху иРНК) и транслация (синтез на полипептидна верига). В тази връзка е възможно да се установи първичната структура на протеин и от известната структура на съответния ген.

Въз основа на първичната структура на хомоложните протеини може да се прецени таксономичната връзка на видовете. Хомоложните протеини са тези протеини, които изпълняват едни и същи функции при различни видове. Такива протеини имат подобни аминокиселинни последователности. Например протеинът цитохром С в повечето видове има относително молекулно тегло около 12 500 и съдържа около 100 аминокиселинни остатъка. Разликите в първичната структура на цитохром С между двата вида са пропорционални на филогенетичната разлика между дадения вид. Така цитохромите С на коня и дрождите се различават в 48 аминокиселинни остатъка, пилето и патицата - в две, докато цитохромите на пилето и пуешкото са идентични.

Вторична структура

Вторичната структура на протеина се формира поради образуването на водородни връзки между пептидните групи. Има два вида вторична структура: α-спирала и β-структура (или нагънат слой). Протеините могат също да съдържат участъци от полипептидната верига, които не образуват вторична структура.

α-спиралата е оформена като пружина. Когато се образува α-спирала, кислородният атом на всяка пептидна група образува водородна връзка с водородния атом на четвъртата NH група по веригата:

Всеки оборот на спиралата е свързан със следващия оборот на спиралата чрез няколко водородни връзки, което придава на структурата значителна здравина. α-спиралата има следните характеристики: диаметърът на спиралата е 0,5 nm, стъпката на спиралата е 0,54 nm, има 3,6 аминокиселинни остатъка на завъртане на спиралата (фиг. 7).

Ориз. 7. Модел на а-спиралата, отразяващ нейните количествени характеристики

Страничните радикали на аминокиселините са насочени навън от -спиралата (фиг. 8).

Ориз. 8. Модел на -спирала, отразяваща пространственото разположение на страничните радикали

Както дясната, така и лявата спирала могат да бъдат изградени от естествени L-аминокиселини. Повечето естествени протеини се характеризират с дясна спирала. Както лявата, така и дясната спирала също могат да бъдат изградени от D-аминокиселини. Полипептидна верига, състояща се от смес от D- и L-аминокиселинни остатъци, не е в състояние да образува спирала.

Някои аминокиселинни остатъци предотвратяват образуването на α-спирала. Например, ако няколко положително или отрицателно заредени аминокиселинни остатъци са разположени подред във верига, такъв регион няма да придобие α-спирална структура поради взаимното отблъскване на еднакво заредени радикали. Образуването на α-спирали се възпрепятства от радикалите на големи аминокиселинни остатъци. Пречка за образуването на α-спирала също е наличието на пролинови остатъци в полипептидната верига (фиг. 9). Пролиновият остатък при азотния атом, който образува пептидна връзка с друга аминокиселина, няма водороден атом.

Ориз. 9. Остатъкът от пролин предотвратява образуването на -спирала

Следователно, пролиновият остатък, който е част от полипептидната верига, не е способен да образува вътрешноверижна водородна връзка. В допълнение, азотният атом в пролина е част от твърд пръстен, което прави невъзможно въртенето около N–C връзката и образуването на спирала.

В допълнение към α-спиралата са описани и други видове спирали. Те обаче са рядкост, предимно на къси участъци.

Образуването на водородни връзки между пептидни групи на съседни полипептидни фрагменти от вериги води до образуването β-структура или нагънат слой:

За разлика от α-спиралата, нагънатият слой има зигзагообразна форма, подобна на акордеон (фиг. 10).

Ориз. 10. Структура на β-протеин

Има паралелни и антипаралелни нагънати слоеве. Между участъците на полипептидната верига се образуват паралелни β-структури, посоките на които съвпадат:

Между противоположно насочени участъци на полипептидната верига се образуват антипаралелни β-структури:


β-структури могат да се образуват между повече от две полипептидни вериги:


В някои протеини вторичната структура може да бъде представена само от α-спирала, в други - само от β-структури (паралелни, или антипаралелни, или и двете), в трети, наред с α-спиралните области, β-структурите могат също присъствайте.

Третична структура

В много протеини вторично организираните структури (α-спирали, -структури) са нагънати по определен начин в компактна глобула. Пространствената организация на глобуларните протеини се нарича третична структура. По този начин третичната структура характеризира триизмерното разположение на участъци от полипептидната верига в пространството. Във формирането на третичната структура участват йонни и водородни връзки, хидрофобни взаимодействия и сили на Ван дер Ваалс. Дисулфидните мостове стабилизират третичната структура.

Третичната структура на протеините се определя от тяхната аминокиселинна последователност. По време на образуването му могат да възникнат връзки между аминокиселини, разположени на значително разстояние в полипептидната верига. В разтворимите протеини полярните аминокиселинни радикали, като правило, се появяват на повърхността на протеиновите молекули и по-рядко вътре в молекулата, хидрофобните радикали изглеждат компактно опаковани вътре в глобулата, образувайки хидрофобни области.

Понастоящем е установена третичната структура на много протеини. Нека разгледаме два примера.

Миоглобин

Миоглобинът е кислород-свързващ протеин с относителна маса 16700. Неговата функция е да съхранява кислород в мускулите. Молекулата му съдържа една полипептидна верига, състояща се от 153 аминокиселинни остатъка и хемогрупа, която играе важна роля в свързването на кислорода.

Пространствената организация на миоглобина е установена благодарение на работата на Джон Кендрю и неговите колеги (фиг. 11). Молекулата на този протеин съдържа 8 α-спирални области, представляващи 80% от всички аминокиселинни остатъци. Молекулата на миоглобина е много компактна, само четири водни молекули могат да се поберат в нея, почти всички полярни аминокиселинни радикали са разположени на външната повърхност на молекулата, повечето от хидрофобните радикали са разположени вътре в молекулата, а близо до повърхността има хем , непротеинова група, отговорна за свързването на кислорода.

Фиг. 11. Третична структура на миоглобина

Рибонуклеаза

Рибонуклеазата е глобуларен протеин. Той се секретира от клетките на панкреаса; той е ензим, който катализира разграждането на РНК. За разлика от миоглобина, рибонуклеазната молекула има много малко α-спирални области и доста голям брой сегменти, които са в β конформация. Третичната структура на протеина е подсилена от 4 дисулфидни връзки.

Кватернерна структура

Много протеини се състоят от няколко, две или повече протеинови субединици или молекули, със специфични вторични и третични структури, държани заедно от водородни и йонни връзки, хидрофобни взаимодействия и сили на Ван дер Ваалс. Тази организация на протеиновите молекули се нарича кватернерна структура, а самите протеини се наричат олигомерен. Отделна субединица или протеинова молекула в рамките на олигомерен протеин се нарича протомер.

Броят на протомерите в олигомерните протеини може да варира в широки граници. Например креатинкиназата се състои от 2 протомера, хемоглобинът - от 4 протомера, Е. coli РНК полимеразата - ензимът, отговорен за синтеза на РНК - от 5 протомера, пируватдехидрогеназният комплекс - от 72 протомера. Ако протеинът се състои от два протомера, той се нарича димер, четири - тетрамер, шест - хексамер (фиг. 12). По-често една олигомерна протеинова молекула съдържа 2 или 4 протомера. Олигомерният протеин може да съдържа идентични или различни протомери. Ако един протеин съдържа два идентични протомера, тогава той е - хомодимер, ако е различно – хетеродимер.


Ориз. 12. Олигомерни протеини

Нека разгледаме организацията на молекулата на хемоглобина. Основната функция на хемоглобина е да транспортира кислород от белите дробове до тъканите и въглероден диоксид в обратна посока. Молекулата му (фиг. 13) се състои от четири полипептидни вериги от два различни типа - две α-вериги и две β-вериги и хем. Хемоглобинът е протеин, свързан с миоглобина. Вторичните и третичните структури на миоглобина и протомерите на хемоглобина са много сходни. Всеки хемоглобинов протомер съдържа, подобно на миоглобина, 8 α-спирални участъка от полипептидната верига. Трябва да се отбележи, че в първичните структури на миоглобина и протомера на хемоглобина само 24 аминокиселинни остатъка са идентични. Следователно протеини, които се различават значително по първична структура, могат да имат подобна пространствена организация и да изпълняват подобни функции.

Ориз. 13. Структура на хемоглобина

Има четири нива на структурна организация на протеините: първично, вторично, третично и кватернерно. Всяко ниво има свои собствени характеристики.

Първичната структура на протеините е линейна полипептидна верига от аминокиселини, свързани една с друга чрез пептидни връзки. Първичната структура е най-простото ниво на структурна организация на протеинова молекула. Висока стабилност му придават ковалентните пептидни връзки между α-аминогрупата на една аминокиселина и α-карбоксилната група на друга аминокиселина. [покажи] .

Ако иминогрупата на пролин или хидроксипролин участва в образуването на пептидна връзка, тогава тя има различна форма [покажи] .

Когато в клетките се образуват пептидни връзки, карбоксилната група на една аминокиселина първо се активира и след това се комбинира с аминогрупата на друга. Лабораторният синтез на полипептиди се извършва приблизително по същия начин.

Пептидната връзка е повтарящ се фрагмент от полипептидна верига. Той има редица характеристики, които засягат не само формата на първичната структура, но и по-високите нива на организация на полипептидната верига:

  • копланарност - всички атоми, включени в пептидната група, са в една и съща равнина;
  • способността да съществува в две резонансни форми (кето или енолна форма);
  • транс позиция на заместителите спрямо C-N връзката;
  • способността да образуват водородни връзки и всяка от пептидните групи може да образува две водородни връзки с други групи, включително пептидни.

Изключение правят пептидните групи, включващи аминогрупата на пролин или хидроксипролин. Те могат да образуват само една водородна връзка (виж по-горе). Това влияе върху образуването на вторичната структура на протеина. Полипептидната верига в областта, където се намира пролин или хидроксипролин, лесно се огъва, тъй като не се държи, както обикновено, от втора водородна връзка.

Номенклатура на пептидите и полипептидите . Името на пептидите се състои от имената на съставните им аминокиселини. Две аминокиселини образуват дипептид, три правят трипептид, четири правят тетрапептид и т.н. Всяка пептидна или полипептидна верига с произволна дължина има N-крайна аминокиселина, съдържаща свободна аминогрупа, и С-крайна аминокиселина, съдържаща свободен карбоксил група. При именуването на полипептидите всички аминокиселини се изброяват последователно, като се започне с N-терминалната, като в имената им, с изключение на С-терминалната, се заменя суфиксът -in с -yl (тъй като аминокиселините в пептидите вече нямат карбоксилна група, но карбонилна). Например името, показано на фиг. 1 трипептид - левк тиняфенилалан тинятреон в.

Характеристики на първичната структура на протеина . В гръбнака на полипептидната верига твърдите структури (плоски пептидни групи) се редуват с относително подвижни области (-CHR), които са способни да се въртят около връзки. Такива структурни характеристики на полипептидната верига влияят върху нейното пространствено разположение.

Вторичната структура е начин за нагъване на полипептидна верига в подредена структура поради образуването на водородни връзки между пептидни групи от същата верига или съседни полипептидни вериги. Според конфигурацията си вторичните структури се делят на спираловидни (α-спирала) и слоесто-нагънати (β-структура и кръстосана β-форма).

α-спирала. Това е вид вторична протеинова структура, която изглежда като правилна спирала, образувана поради интерпептидни водородни връзки в една полипептидна верига. Моделът на структурата на α-спиралата (фиг. 2), който отчита всички свойства на пептидната връзка, е предложен от Pauling и Corey. Основни характеристики на α-спиралата:

  • спирална конфигурация на полипептидната верига, имаща спирална симетрия;
  • образуването на водородни връзки между пептидните групи на всеки първи и четвърти аминокиселинен остатък;
  • редовност на спиралните завои;
  • еквивалентността на всички аминокиселинни остатъци в α-спиралата, независимо от структурата на техните странични радикали;
  • страничните радикали на аминокиселините не участват в образуването на α-спирала.

Външно α-спиралата изглежда като леко разтегната спирала на електрическа печка. Редовността на водородните връзки между първата и четвъртата пептидна група определя редовността на завоите на полипептидната верига. Височината на един оборот или стъпката на α-спиралата е 0,54 nm; включва 3,6 аминокиселинни остатъка, т.е. всеки аминокиселинен остатък се движи по оста (височината на един аминокиселинен остатък) с 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), което ни позволява да говорим за еквивалентност на всички аминокиселинни остатъци в α-спиралата. Периодът на редовност на α-спирала е 5 завъртания или 18 аминокиселинни остатъка; дължината на един период е 2,7 nm. Ориз. 3. Модел на a-спирала на Полинг-Кори

β-Структура. Това е вид вторична структура, която има леко извита конфигурация на полипептидната верига и се образува от междупептидни водородни връзки в отделни участъци на една полипептидна верига или съседни полипептидни вериги. Нарича се още слоесто-гънка структура. Съществуват разновидности на β-структури. Ограничените слоести области, образувани от една полипептидна верига на протеин, се наричат ​​кръстосана β форма (къса β структура). Между пептидните групи на бримките на полипептидната верига се образуват водородни връзки в кръстосана β форма. Друг вид – пълната β-структура – ​​е характерна за цялата полипептидна верига, която има удължена форма и се задържа от интерпептидни водородни връзки между съседни паралелни полипептидни вериги (фиг. 3). Тази конструкция наподобява мех на акордеон. Освен това са възможни варианти на β-структури: те могат да бъдат образувани от паралелни вериги (N-терминалните краища на полипептидните вериги са насочени в една и съща посока) и антипаралелни (N-терминалните краища са насочени в различни посоки). Страничните радикали на един слой се поставят между страничните радикали на друг слой.

В протеините са възможни преходи от α-структури към β-структури и обратно поради пренареждането на водородните връзки. Вместо редовни интерпептидни водородни връзки по веригата (благодарение на които полипептидната верига е усукана в спирала), спиралните участъци се развиват и водородните връзки се затварят между удължените фрагменти на полипептидните вериги. Този преход се намира в кератина, протеина на косата. При измиване на косата с алкални препарати спиралната структура на β-кератина лесно се разрушава и той се превръща в α-кератин (къдравата коса се изправя).

Разрушаването на правилните вторични структури на протеини (α-спирали и β-структури), по аналогия с топенето на кристал, се нарича "топене" на полипептиди. В този случай водородните връзки се разкъсват и полипептидните вериги приемат формата на произволна плетеница. Следователно стабилността на вторичните структури се определя от интерпептидните водородни връзки. Други видове връзки почти не участват в това, с изключение на дисулфидните връзки по полипептидната верига в местата на цистеиновите остатъци. Късите пептиди са затворени в цикли поради дисулфидни връзки. Много протеини съдържат както α-спирални области, така и β-структури. Почти няма естествени протеини, състоящи се от 100% α-спирала (изключение прави парамиозинът, мускулен протеин, който е 96-100% α-спирала), докато синтетичните полипептиди имат 100% спирала.

Други протеини имат различна степен на навиване. Висока честота на α-спирални структури се наблюдава в парамиозина, миоглобина и хемоглобина. Обратно, в трипсин, рибонуклеаза, значителна част от полипептидната верига е нагъната в слоести β-структури. Протеините на поддържащите тъкани: кератин (протеин на косата, вълната), колаген (протеин на сухожилията, кожата), фиброин (протеин на естествената коприна) имат β-конфигурация на полипептидни вериги. Различните степени на спиралност на полипептидните вериги на протеините показват, че очевидно има сили, които частично нарушават спиралността или "нарушават" редовното нагъване на полипептидната верига. Причината за това е по-компактното нагъване на протеиновата полипептидна верига в определен обем, т.е. в третична структура.

Третична структура на протеина

Третичната структура на протеина е начинът, по който полипептидната верига е подредена в пространството. Въз основа на формата на тяхната третична структура, протеините се разделят главно на глобуларни и фибриларни. Глобуларните протеини най-често имат елипсоидна форма, а фибриларните (нишковидни) протеини имат удължена форма (пръчковидна или вретеновидна).

Въпреки това, конфигурацията на третичната структура на протеините все още не дава основание да се смята, че фибриларните протеини имат само β-структура, а глобуларните протеини имат α-спирална структура. Има фибриларни протеини, които имат спирална, а не слоеста, нагъната вторична структура. Например, α-кератин и парамиозин (протеин на обтураторния мускул на мекотели), тропомиозини (протеини на скелетните мускули) принадлежат към фибриларни протеини (имат пръчкова форма), а тяхната вторична структура е α-спирала; за разлика от тях, глобуларните протеини могат да съдържат голям брой β-структури.

Спирализацията на линейна полипептидна верига намалява размера й приблизително 4 пъти; и опаковането в третичната структура я прави десетки пъти по-компактна от оригиналната верига.

Връзки, които стабилизират третичната структура на протеина . Връзките между страничните радикали на аминокиселините играят роля в стабилизирането на третичната структура. Тези връзки могат да бъдат разделени на:

  • силен (ковалентен) [покажи] .

    Ковалентните връзки включват дисулфидни връзки (-S-S-) между страничните радикали на цистеините, разположени в различни части на полипептидната верига; изопептид или псевдопептид - между аминогрупите на страничните радикали на лизин, аргинин, а не α-аминогрупи, и COOH групите на страничните радикали на аспарагинова, глутаминова и аминолимонена киселина, а не α-карбоксилни групи на аминокиселини. Оттук и името на този вид връзка – пептидоподобна. Рядка естерна връзка се образува от СООН групата на дикарбоксилните аминокиселини (аспарагинова, глутаминова) и ОН групата на хидроксиаминокиселините (серин, треонин).

  • слаби (полярни и ван дер ваалсови) [покажи] .

    ДА СЕ полярни връзкивключват водородни и йонни. Водородните връзки, както обикновено, възникват между групата -NH2, -OH или -SH на страничния радикал на една аминокиселина и карбоксилната група на друга. Йонни или електростатични връзки се образуват, когато заредените групи от странични радикали -NH + 3 (лизин, аргинин, хистидин) и -COO - (аспарагинова и глутаминова киселини) влязат в контакт.

    Неполярни или ван дер ваалсови връзкиобразувани между въглеводородни радикали на аминокиселини. Хидрофобните радикали на аминокиселините аланин, валин, изолевцин, метионин и фенилаланин взаимодействат помежду си във водна среда. Слабите ван дер ваалсови връзки насърчават образуването на хидрофобно ядро ​​от неполярни радикали вътре в протеиновата глобула. Колкото повече неполярни аминокиселини има, толкова по-голяма роля играят ван дер ваалсовите връзки при нагъването на полипептидната верига.

Многобройните връзки между страничните радикали на аминокиселините определят пространствената конфигурация на протеиновата молекула.

Характеристики на организацията на третичната структура на протеина . Конформацията на третичната структура на полипептидната верига се определя от свойствата на страничните радикали на включените в нея аминокиселини (които нямат забележим ефект върху образуването на първични и вторични структури) и микросредата, т.е. заобикаляща среда. Когато се сгъне, полипептидната верига на протеина има тенденция да приеме енергийно благоприятна форма, характеризираща се с минимум свободна енергия. Следователно неполярните R-групи, „избягващи“ водата, образуват, така да се каже, вътрешната част на третичната структура на протеина, където се намира основната част от хидрофобните остатъци на полипептидната верига. В центъра на протеиновата глобула почти няма водни молекули. Полярните (хидрофилни) R групи на аминокиселината са разположени от външната страна на това хидрофобно ядро ​​и са заобиколени от водни молекули. Полипептидната верига е сложно извита в триизмерното пространство. Когато се огъва, вторичната спирална конформация се нарушава. Веригата се "разкъсва" в слаби места, където се намират пролин или хидроксипролин, тъй като тези аминокиселини са по-подвижни във веригата, образувайки само една водородна връзка с други пептидни групи. Друго място на огъване е глицинът, който има малка R група (водород). Следователно, R-групите на други аминокиселини, когато са подредени, са склонни да заемат свободното пространство на мястото на глицина. Редица аминокиселини - аланин, левцин, глутамат, хистидин - допринасят за запазването на стабилни спирални структури в протеина, а като метионин, валин, изолевцин, аспарагинова киселина благоприятстват образуването на β-структури. В протеинова молекула с третична конфигурация има области под формата на α-спирали (спирални), β-структури (слоести) и произволна намотка. Само правилното пространствено разположение на протеина го прави активен; нарушението му води до промени в свойствата на протеините и загуба на биологична активност.

Кватернерна протеинова структура

Протеините, състоящи се от една полипептидна верига, имат само третична структура. Те включват миоглобин - протеин на мускулната тъкан, участващ в свързването на кислорода, редица ензими (лизозим, пепсин, трипсин и др.). Въпреки това, някои протеини са изградени от няколко полипептидни вериги, всяка от които има третична структура. За такива протеини е въведена концепцията за кватернерна структура, която е организацията на няколко полипептидни вериги с третична структура в една функционална протеинова молекула. Такъв протеин с кватернерна структура се нарича олигомер, а неговите полипептидни вериги с третична структура се наричат ​​протомери или субединици (фиг. 4).

На кватернерно ниво на организация протеините запазват основната конфигурация на третичната структура (глобуларна или фибриларна). Например, хемоглобинът е протеин с кватернерна структура и се състои от четири субединици. Всяка от субединиците е глобуларен протеин и като цяло хемоглобинът също има глобуларна конфигурация. Протеините на косата и вълната - кератините, свързани по третична структура с фибриларните протеини, имат фибриларна конформация и кватернерна структура.

Стабилизиране на кватернерната структура на протеина . Всички протеини, които имат кватернерна структура, са изолирани под формата на отделни макромолекули, които не се разпадат на субединици. Контактите между повърхностите на субединиците са възможни само поради полярните групи от аминокиселинни остатъци, тъй като по време на образуването на третичната структура на всяка от полипептидните вериги страничните радикали на неполярните аминокиселини (които съставляват по-голямата част от всички протеиногенни аминокиселини) са скрити вътре в субединицата. Между техните полярни групи се образуват множество йонни (солни), водородни и в някои случаи дисулфидни връзки, които здраво задържат субединиците под формата на организиран комплекс. Използването на вещества, които разрушават водородни връзки или вещества, които намаляват дисулфидните мостове, причинява дезагрегация на протомерите и разрушаване на кватернерната структура на протеина. В табл 1 обобщава данните за връзките, които стабилизират различни нива на организация на протеиновата молекула [покажи] .

Таблица 1. Характеристики на връзките, участващи в структурната организация на протеините
Ниво на организация Видове връзки (по сила) Тип комуникация
Първична (линейна полипептидна верига) Ковалентен (силен) Пептид - между α-амино и α-карбоксилните групи на аминокиселините
Вторични (α-спирала, β-структури) слабВодород - между пептидни групи (всяка първа и четвърта) на една полипептидна верига или между пептидни групи на съседни полипептидни вериги
Ковалентен (силен)Дисулфид - дисулфидни бримки в линейна област на полипептидна верига
Третичен (глобуларен, фибриларен) Ковалентен (силен)Дисулфид, изопептид, естер - между страничните радикали на аминокиселините от различни части на полипептидната верига
слабВодород - между страничните радикали на аминокиселините от различни части на полипептидната верига

Йонна (сол) - между противоположно заредени групи от странични радикали на аминокиселини от полипептидната верига

Ван дер Ваалс - между неполярни странични радикали на аминокиселини от полипептидната верига
Четвъртичен (кълбовиден, фибриларен) слабЙонни - между противоположно заредени групи от странични радикали на аминокиселини на всяка от субединиците

Водород - между страничните радикали на аминокиселинните остатъци, разположени на повърхността на контактните зони на субединиците
Ковалентен (силен)Дисулфид - между цистеиновите остатъци на всяка от контактните повърхности на различни субединици

Характеристики на структурната организация на някои фибриларни протеини

Структурната организация на фибриларните протеини има редица характеристики в сравнение с глобуларните протеини. Тези характеристики могат да се видят в примера на кератин, фиброин и колаген. Кератините съществуват в α- и β-конформации. α-Кератините и фиброинът имат слоесто-нагъната вторична структура, но в кератина веригите са успоредни, а във фиброина те са антипаралелни (виж фиг. 3); Освен това кератинът съдържа междуверижни дисулфидни връзки, докато фиброинът ги няма. Разкъсването на дисулфидните връзки води до разделяне на полипептидните вериги в кератините. Напротив, образуването на максимален брой дисулфидни връзки в кератините чрез излагане на окислители създава силна пространствена структура. Като цяло, във фибриларните протеини, за разлика от глобуларните протеини, понякога е трудно да се направи строго разграничение между различните нива на организация. Ако приемем (както за глобуларен протеин), че третичната структура трябва да се образува чрез полагане на една полипептидна верига в пространството, а кватернерната структура от няколко вериги, тогава във фибриларните протеини няколко полипептидни вериги участват още по време на образуването на вторична структура . Типичен пример за фибриларен протеин е колагенът, който е един от най-разпространените протеини в човешкото тяло (около 1/3 от масата на всички протеини). Намира се в тъкани, които имат висока якост и ниска разтегливост (кости, сухожилия, кожа, зъби и др.). В колагена една трета от аминокиселинните остатъци са глицин, а около една четвърт или малко повече са пролин или хидроксипролин.

Изолираната полипептидна верига на колагена (първична структура) изглежда като прекъсната линия. Съдържа около 1000 аминокиселини и има молекулно тегло около 10 5 (фиг. 5, а, б). Полипептидната верига е изградена от повтарящо се трио аминокиселини (триплет) със следния състав: gly-A-B, където A и B са всякакви аминокиселини, различни от глицин (най-често пролин и хидроксипролин). Колагеновите полипептидни вериги (или α-вериги) по време на образуването на вторични и третични структури (фиг. 5, c и d) не могат да произведат типични α-спирали със спирална симетрия. Пролин, хидроксипролин и глицин (антихелични аминокиселини) пречат на това. Следователно три α-вериги образуват, така да се каже, усукани спирали, като три нишки, увиващи се около цилиндър. Три спирални α вериги образуват повтаряща се колагенова структура, наречена тропоколаген (фиг. 5d). Тропоколагенът по своята организация е третичната структура на колагена. Плоските пръстени от пролин и хидроксипролин, редовно редуващи се по веригата, й придават твърдост, както и междуверижните връзки между α-веригите на тропоколагена (поради което колагенът е устойчив на разтягане). Тропоколагенът е по същество субединица от колагенови фибрили. Полагането на тропоколагенови субединици в кватернерната структура на колагена става поетапно (фиг. 5е).

Стабилизирането на колагеновите структури се дължи на междуверижни водородни, йонни и ван дер ваалсови връзки и малък брой ковалентни връзки.

α-веригите на колагена имат различна химична структура. Има различни видове α 1 вериги (I, II, III, IV) и α 2 вериги. В зависимост от това кои α 1 - и α 2 -вериги участват в образуването на триверижната спирала на тропоколагена, се разграничават четири вида колаген:

  • първият тип - две α 1 (I) и една α 2 верига;
  • вторият тип - три α 1 (II) вериги;
  • трети тип - три α 1 (III) вериги;
  • четвърти тип - три α 1 (IV) вериги.

Най-често срещаният колаген е първият тип: намира се в костната тъкан, кожата, сухожилията; колагенът от втория тип се намира в хрущялната тъкан и т.н. В един вид тъкан може да има различни видове колаген.

Подреденото агрегиране на колагеновите структури, тяхната твърдост и инертност осигуряват висока якост на колагеновите влакна. Колагеновите протеини също съдържат въглехидратни компоненти, т.е. те са протеиново-въглехидратни комплекси.

Колагенът е извънклетъчен протеин, който се образува от клетки на съединителната тъкан, намиращи се във всички органи. Следователно, с увреждане на колагена (или нарушаване на неговото образуване), възникват множество нарушения на поддържащите функции на съединителната тъкан на органите.

Страница 3 общо страници: 7