uy > Psixologiya > Aktin tanada qayerda joylashgan? Mushak to'qimalarining o'ziga xos oqsillari TnC, TnI, TnT, tropomiozin, aktomiozinning xususiyatlari va roli.


Aktin tanada qayerda joylashgan? Mushak to'qimalarining o'ziga xos oqsillari TnC, TnI, TnT, tropomiozin, aktomiozinning xususiyatlari va roli.




Aktinni bog'laydigan oqsillarning ta'sirini qo'llash mumkin bo'lgan beshta asosiy joy mavjud. Ular aktin monomeriga ulanishi mumkin; filamentning "uchli" yoki asta-sekin o'sib borayotgan uchi bilan; "tukli" yoki tez o'sib borayotgan uchi bilan; filamentning yon yuzasi bilan; va nihoyat, bir vaqtning o'zida ikkita filament bilan, ular o'rtasida o'zaro bog'lanish hosil qiladi. Ushbu besh ta o'zaro ta'sirga qo'shimcha ravishda, aktinni bog'laydigan oqsillar kaltsiyga sezgir yoki sezgir bo'lishi mumkin. Bunday turli xil imkoniyatlarga ega bo'lgan holda, aktinni bog'laydigan ko'plab oqsillarning kashf etilganligi va ularning ba'zilari bir necha turdagi o'zaro ta'sir o'tkazish qobiliyatiga ega ekanligi ajablanarli emas.

Monomerlar bilan bog'langan oqsillar urug'larning hosil bo'lishini inhibe qiladi, monomerlarning bir-biri bilan o'zaro ta'sirini zaiflashtiradi. Bu oqsillar aktin bog'lovchi oqsil bilan aktin kompleksining filamentlarga qo'shila olishiga qarab cho'zilish tezligini kamaytirishi yoki kamaytirmasligi mumkin. Profilin va fragmin kaltsiyga sezgir oqsillar bo'lib, aktin monomerlari bilan o'zaro ta'sir qiladi. Ikkalasi ham aktin bilan bog'lanishi uchun kaltsiyni talab qiladi. Monomer bilan profilin kompleksi oldindan mavjud filamentlar asosida tuzilishi mumkin, ammo fragminning aktin bilan kompleksi qura olmaydi. Shuning uchun profilin asosan yadrolanishni inhibe qiladi, fragmin esa ham yadrolanishni, ham cho'zilishni inhibe qiladi. Aktin bilan o'zaro ta'sir qiluvchi uchta kaltsiyga sezgir bo'lmagan oqsillardan ikkitasi - DNaz I va D vitamini bog'laydigan oqsil - hujayradan tashqarida ishlaydi. Ularning aktin bilan bog'lanish qobiliyatining fiziologik ahamiyati noma'lum. Miyada esa monomerlar bilan bog'lanib, aktin filamentlarini depolimerizatsiya qiladigan oqsil mavjud; uning depolimerizatsiya ta'siri monomerlarning bog'lanishi polimerizatsiya uchun mavjud bo'lgan aktin konsentratsiyasining pasayishiga olib kelishi bilan izohlanadi.

Aktin filamentlarining "tukli" yoki tez o'sib boruvchi uchi qoplovchi oqsillar, shuningdek, sitoxalazin B yoki D tomonidan to'sib qo'yilishi mumkin. Filamentlarning tez yig'ilish nuqtasini to'sib qo'ygan oqsillar yadro hosil bo'lishiga yordam beradi, lekin ularni bostiradi. filamentlarning cho'zilishi va uchidan uchiga qo'shilishi. Umumiy ta'sir - qisqartirilgan filamentlarning paydo bo'lishi, bu erkin monomerlar uchun raqobatlashadigan urug'lar sonining ko'payishi va o'rnatishning etishmasligi bilan bog'liq. Kaltsiy ishtirokida xuddi shunday ta'sir ko'rsatadigan kamida to'rtta oqsil ma'lum: gelsolin, villin, fragmin va mol bilan oqsil. trombotsitlardan 90 kDa massasi. Ularning barchasi tozalangan monomerlarning polimerizatsiyasi paytida yadrolanish tufayli kechikish fazasini kamaytirishga va allaqachon hosil bo'lgan filamentlarni qisqartirishga qodir. Bundan tashqari, kaltsiyga sezgir bo'lmagan qopqoq oqsillari ham mavjud. Shunday qilib, iskala bilan oqsillar. og'irligi 31 va 28 kDa akanthamoebadan va mol bilan oqsil. Trombotsitlardan 65 kDa kaltsiy bor yoki yo'qligidan qat'iy nazar o'z ta'sirini ko'rsatadi.

Proteinlar filamentlar bilan o'zaro ta'sir qilishi mumkin bo'lgan yana bir nuqta - bu "o'tkir" yoki asta-sekin o'sib borayotgan uchi. Undagi oqsillarni bog'lash yadrolanishni boshlashi va filamentning joylashishiga xalaqit berishi mumkin. U cho'zilish tezligiga ham ta'sir qiladi va bu ta'sir aktin kontsentratsiyasiga bog'liq. Sekin o'sadigan va tez o'sadigan uchlari uchun kritik kontsentratsiyalar oralig'idagi ikkinchisining qiymatlarida, oqsilning sekin uchi bilan bog'lanishi undagi monomerlarning yo'qolishining oldini olish orqali cho'zilish tezligini oshiradi. Biroq, agar aktin kontsentratsiyasi eng muhim kritik qiymatdan oshsa, sekin oxirgi oqsilning bog'lanishi monomer biriktiruvchi nuqtalardan birining blokirovkasi tufayli umumiy cho'zilish tezligining pasayishiga olib keladi. Ushbu uchta ta'sirning umumiy natijasi (yadrolanishni rag'batlantirish, joylashtirishni bostirish va cho'zilishni bostirish) filamentlar sonining ko'payishi va uzunligining qisqarishi bo'ladi. Bu ta'sirlar "tukli" uchi bilan bog'langan oqsillardan kelib chiqadigan ta'sirlarga o'xshaydi. Shuning uchun ham, berilgan oqsil ikki sinfdan qaysi biriga tegishli ekanligini, ya'ni filamentlarning qaysi uchida harakat qilishini aniqlash uchun ushbu oqsil bilan aniq bog'langanlar bilan raqobatlash bo'yicha tajribalar o'tkazish kerak. tez uchi yoki oldindan mavjud urug'larda polimerizatsiya bilan tajribalar. Hozirgi vaqtda faqat bitta oqsil aktin filamentlarining "o'tkir" yoki sekin o'sib boruvchi uchi bilan bog'lanishi aniq ma'lum, ya'ni makrofaglarda ko'p miqdorda topilgan akumentin. Bu F-aktin eritmalarining qovushqoqligining tez pasayishiga olib keladigan, erkin monomerlar konsentratsiyasini oshirmasdan filamentlarni qisqartiradigan zardob oqsili bo'lgan brevinga ham tegishli bo'lishi mumkin. Brevin ham, akumentin ham kaltsiy kontsentratsiyasiga befarq emas.


Aktin filamentlari bilan bog'lanishning to'rtinchi turi ularni bir-biriga tikmasdan, ularning lateral yuzasiga bog'lanadi. Oqsillarning sirtga birikishi filamentlarni ham barqarorlashtirishi, ham beqarorlashishi mumkin. Tropomiozin kaltsiyga sezgir bo'lmagan holda bog'lanadi va F-aktinni barqarorlashtiradi, severin va villin esa aktin filamentlari bilan bog'lanadi va ularni kaltsiy ishtirokida "kesadi".

Ammo, ehtimol, aktinni bog'laydigan oqsillarning eng ajoyibi aktin filamentlarini o'zaro bog'lashi va shu bilan gel shakllanishiga olib keladigan oqsillardir. F-aktin bilan bog'lanib, bu oqsillar odatda yadrolanishni ham keltirib chiqaradi. Kamida to'rtta fibrillar aktinni o'zaro bog'laydigan oqsillar kaltsiy yo'qligida gellanishni keltirib chiqarishga qodir. Bular trombotsitlardan a-aktinin, makrofaglardan villin, fimbrin va aktinogelin. Ularning barchasi F-aktin eritmasini metall to'pning harakatiga to'sqinlik qila oladigan qattiq jelga aylantiradi; kaltsiy qo'shilishi jelning erishiga olib keladi. Ro'yxatda keltirilgan barcha to'rtta oqsil monomerikdir. Villin holatida oqsil molekulasini alohida domenlarga bo'lish mumkin: kaltsiyga sezgir va aktin filamentlarini bog'lash va yopish qobiliyatiga ega yadro va kaltsiy yo'qligida filamentlarni o'zaro bog'lash uchun zarur bo'lgan bosh. Bundan tashqari, kaltsiyga sezgir bo'lmagan ko'plab o'zaro bog'lovchi oqsillar mavjud. Ulardan ikkitasi, filamin va makrofaglarning aktin-bog'lovchi oqsili uzun, moslashuvchan oqsil bo'linmalaridan tashkil topgan gomodimerlardir. Mushak a-actiii boshqa kaltsiyga sezgir bo'lmagan o'zaro bog'lovchi oqsildir. Vinkulin va BHK hujayra liniyasidan yuqori molekulyar og'irlikdagi oqsil ham qo'shimcha oqsillar yordamisiz o'zaro bog'lanishlarni hosil qila oladi. Shu bilan birga, dengiz kirpisi fascinning o'zi faqat aktin filamentlarining tor, ignasimon to'plamlarini shakllanishini ta'minlashi mumkin va gelatsiyaga olib kelishi uchun u mol bilan oqsil yordamiga muhtoj. og'irligi 220 kDa.

Spektrinlar oilasi kaltsiyga bevosita ta'sir qilmaydigan o'zaro bog'langan oqsillar guruhidagi eng qiziqarlilaridan biridir. Aslida spektrin tetramer (ap)r bo'lib, dastlab eritrotsitlarning membrana skeletida joylashgan. ap-dimerlar bir-biri bilan "dumdan quyruqgacha" bog'lanadi, molekulalarning boshlari esa erkin qoladi va aktin oligomerlari bilan o'zaro ta'sir qilishi mumkin. Har bir dimerning a-subbirligi, shuningdek, kaltsiy bilan boshqariladigan ko'plab jarayonlarda ishtirok etadigan kaltsiyni bog'laydigan kalmodulin bilan o'zaro ta'sir qilishi mumkin. Kalmodulin bilan bog'lanish spektrning faolligiga qanday ta'sir qilishi hali noma'lum. Spektringa o'xshash molekulalar hozirgi kunga qadar ko'p turdagi hujayralarda topilgan, shuning uchun spektrlar oilasi haqida gapirish to'g'riroq bo'ladi. Eritrositlardan spektrli subbirlik molga ega. massasi 240 kDa. Immunologik jihatdan bir xil iskala bilan uning oqsiliga bog'liq. massa o'rganilgan hujayra turlarining ko'pchiligida topilgan. Mol. eritrotsitlardan massa |3-spektrinning kichik birligi - 220 kDa. Mol bilan oqsil bilan kompleksda. 240 kDa og'irlikdagi, a-spektringa qarshi antikorlar bilan reaksiyaga kirishadi, hujayralarda, ammo, mol bilan subbirlik. og'irligi 260 kDa (terminal tarmog'ida topilgan) yoki, masalan, 235 kDa (asab hujayralarida va boshqa turdagi hujayralarda topilgan). Ushbu bog'liq, immunologik o'zaro reaktiv komplekslar birinchi navbatda alohida oqsillar sifatida tasvirlangan va TW260/240 va fodrin deb nomlangan. Shunday qilib, boshqa ko'plab sitoskeletal oqsillar singari, spektrlar oilasi oqsillari ham to'qimalarga xosdir. Ushbu oqsillarning barchasida kalmodulinni bog'lovchi domen borligi yaqinda aniqlangan va keyin nimani tushunish kerak.

Miyozin - bu mexanik kuch ishlab chiqarishga qodir bo'lgan aktin bilan bog'liq yagona protein. ATP tomonidan ishlab chiqarilgan mexanik ish mushaklarning qisqarishi asosida yotadi va hujayradan tashqari matritsa bilan aloqa qilganda fibroblastlar va boshqa hujayralar tomonidan ishlab chiqilgan kuchlanishni ta'minlaydi deb ishoniladi. Miyozinning aktin bilan o'zaro ta'siri juda murakkab - shuning uchun bu seriyadagi alohida kitob unga bag'ishlangan. Miyozin o'z ishini aktin bilan aylanish orqali bajaradi. Miyozin-ADP aktin filamentlari bilan bog'lanadi, miyozinning konformatsiyasi o'zgaradi, ADP ajralib chiqishi bilan birga keladi va keyin ATP, agar eritmada bo'lsa, miyozindan ajralib chiqadigan ADP o'rnini bosadi va miyozindan aktin filamentlarining ajralishini keltirib chiqaradi. ATP gidrolizidan keyin keyingi tsikl boshlanishi mumkin. Kaltsiy bu jarayonni bir necha nuqtada tartibga soladi. Ba'zi mushak hujayralarida u troponin bilan o'zaro ta'sir qiladi, tropomiyozinning aktin bilan bog'lanishini nazorat qiladi. Bunday hujayralar nozik filamentlar darajasida tartibga solinishi aytiladi. Boshqa mushaklarda kaltsiy to'g'ridan-to'g'ri yoki uning engil zanjirlarini fosforillaydigan fermentlarni faollashtirish orqali miyozin molekulasiga ta'sir qiladi.

Ba'zi mushak bo'lmagan hujayralarda kaltsiy miyozin filament birikmasi darajasida qisqarishni tartibga soladi.

Flori tomonidan taklif qilingan gellar nazariyasi nuqtai nazaridan qaralganda, aktin-bog'lovchi oqsillarning turli sinflari o'rtasidagi munosabat aniqroq bo'ladi. Bu nazariya shuni ko'rsatadiki, agar o'zaro bog'lanish ehtimoli etarlicha yuqori bo'lsa, polimerlar orasida o'zaro bog'langan: uch o'lchovli tarmoq hosil bo'ladi. Bu eritmadan jelga keskin o'tish bo'lishi kerak bo'lgan "gellanish nuqtasi" mavjudligini bashorat qiladi, matematik jihatdan erish va bug'lanish kabi fazaviy o'tishlarga o'xshash; o'zaro bog'lanishlar sonining yanada ko'payishi - jelleşme nuqtasidan tashqari - faqat jelning qattiqligining o'zgarishiga olib kelishi kerak. Shunday qilib, o'zaro bog'lanishlarni hosil qiluvchi oqsillar F-aktinning yopishqoq eritmasini jel holatiga aylantiradi va filamentlarni yo'q qiladigan yoki ularning sonining ko'payishiga olib keladigan oqsillar polimerlarning o'rtacha uzunligini qisqartirish orqali jelni eritishni boshlaydi, o'zaro bog'lanishlar sonining ko'payishi bilan birga kelmaydi: jel eriydi , o'zaro bog'lanishlarni taqsimlash zichligi jelleşme nuqtasi bilan belgilangan darajadan pastga tushganda. Miyozin jel bilan o'zaro ta'sir qilishi va uning qisqarishiga olib kelishi mumkin. Jellar nazariyasi turli sinflarga mansub aktin bog‘lovchi oqsillarning xossalarini solishtirishda hamda tadqiqot usullari va ularning funksiyalarini ishlab chiqishda qo‘l keladi. Ammo shuni yodda tutish kerakki, gellar nazariyasi faqat izotrop tuzilmalarni ko'rib chiqadi va o'z-o'zidan beton tizimlarning topologik xususiyatlarini hisobga olmaydi. dan aniq bo'lganidek. Bundan tashqari, sitoskeleton topologiyasi uning o'ta muhim xususiyati bo'lib, uni gellar nazariyasi hali bashorat qila olmaydi.

Oqsillarni kimyoviy o'rganish natijalarini mazmunli talqin qilish uchun hujayra ichidagi sharoitlar, shu jumladan o'rganilayotgan jarayonlarga tegishli barcha oqsillarning aniq stoxiometriyasi va pH, pCa kabi tartibga soluvchi omillar haqida batafsil ma'lumot kerak. nukleotidlarning kontsentratsiyasi, shuningdek, aftidan, qo'shni membranalarning fosfolipid tarkibi. Proteinlar 1:500 stexiometriyada keskin kooperativ o'tish xususiyatlariga ega bo'lgan hodisalarni samarali tarzda qo'zg'atishi mumkin bo'lgan vaziyatda miqdoriy bashoratlar shubhali masalaga aylanadi.

aktin va miyozin

Mushaklarning qisqarishida sodir bo'ladigan jarayonlarga biokimyoning qiziqishi nafaqat mushak kasalliklarining mexanizmlarini tushuntirishga asoslanadi, balki murakkab mexanizmlarni chetlab o'tib, elektr energiyasini mexanik energiyaga aylantirish mexanizmini kashf qilish ham muhimroqdir. tortish va uzatish.

Mushaklarning qisqarishida sodir bo'ladigan mexanizm va biokimyoviy jarayonlarni tushunish uchun mushak tolasining tuzilishini ko'rib chiqish kerak. Mushak tolasining struktur birligi miofibrillardir - hujayra bo'ylab joylashgan maxsus tarzda tashkil etilgan oqsillar to'plamlari. Miofibrillar, o'z navbatida, ikki xil - qalin va ingichka oqsil filamentlaridan (filamentlar) qurilgan. Qalin filamentlarning asosiy oqsili miyozin, ingichka filamentlarniki esa aktindir. Miyozin va aktin filamentlari tanadagi barcha kontraktil tizimlarning asosiy tarkibiy qismidir. Elektron mikroskopik tadqiqot miyofibrilda miyozin va aktin filamentlarining qat'iy tartibli joylashishini ko'rsatdi. Miofibrilning funksional birligi sarkomer - miofibrilning ikkita Z-plastinka orasidagi bo'limidir. Sarkomer o'rtada M-plastinka bo'ylab bog'langan miyozin filamentlari to'plamini va ular orasidan o'tadigan aktin filament tolalarini o'z ichiga oladi, ular o'z navbatida Z-plastinkalarga biriktiriladi.

Mushak tolalarining tuzilishini yorug'lik mikroskopida o'rganish ularning ko'ndalang chizig'ini aniqlashga imkon berdi. Elektron mikroskopik tadqiqotlar shuni ko'rsatdiki, ko'ndalang chiziq miofibrillarning kontraktil oqsillari - aktin (molekulyar og'irligi 42 000) va miyozin (molekulyar og'irligi taxminan 500 000) ning maxsus tashkil etilishi bilan bog'liq. Aktin filamentlari 36,5 nm balandlikdagi qo'sh spiralga o'ralgan qo'sh ip bilan ifodalanadi. 1 mkm uzunlikdagi va 6-8 nm diametrli, taxminan 2000 ga yaqin bu filamentlar Z-plastinkaga bir uchidan biriktirilgan. Aktin spiralining uzunlamasına yivlarida tropomiozin oqsilining filamentli molekulalari joylashgan. 40 nm qadam bilan boshqa oqsil molekulasi troponin tropomiyozin molekulasiga biriktiriladi. Troponin va tropomiyozin aktin va miyozin o'rtasidagi o'zaro ta'sir mexanizmlarida muhim rol o'ynaydi. Sarkomerning o'rtasida, aktin filamentlari orasida uzunligi taxminan 1,6 mkm bo'lgan qalin miyozin filamentlari mavjud. Polarizatsiya qiluvchi mikroskopda bu hudud qorong'u chiziq shaklida ko'rinadi (qo'sh sinishi tufayli) - anizotrop A-disk. Uning markazida engilroq H-chiziq ko'rinadi.Unda tinch holatda aktin filamentlari yo'q. A-diskning ikkala tomonida engil izotrop chiziqlar ko'rinadi - aktin filamentlari tomonidan hosil qilingan I-disklar. Tinch holatda aktin va miyozin filamentlari bir-birining ustiga biroz yopishadi, shunda sarkomerning umumiy uzunligi taxminan 2,5 mkmni tashkil qiladi. Elektron mikroskop H-bandining markazida M-chiziqni aniqladi, bu miyozin filamentlarini ushlab turadigan strukturadir. Mushak tolasining kesmasida miofilamentning olti burchakli tashkil etilishini ko'rish mumkin: har bir miyozin filamenti oltita aktin filamenti bilan o'ralgan.

Elektron mikroskopiya shuni ko'rsatadiki, miyozin filamentining yon tomonlarida ko'ndalang ko'priklar deb ataladigan o'simtalar mavjud. Ular miyozin filamentining o'qiga nisbatan 120 ° burchak ostida yo'naltirilgan. Zamonaviy tushunchalarga ko'ra, ko'ndalang ko'prik bosh va bo'yindan iborat. Bosh aktin bilan bog'langandan so'ng aniq AT-faza faolligiga ega bo'ladi. Bo'yin elastik xususiyatlarga ega va aylanadigan, shuning uchun o'zaro faoliyat ko'prikning boshi o'z o'qi atrofida aylanishi mumkin. miyozin aktin biokimyosi

Mikroelektrod texnikasini interferentsion mikroskopiya bilan birgalikda qo'llash Z-plastinka maydoniga elektr stimulyatsiyasini qo'llash sarkomerning qisqarishiga olib kelishini, shu bilan birga diskning A zonasining o'lchami o'zgarmasligini aniqlashga imkon berdi. , va H va I bandlarining o'lchami kamayadi. Ushbu kuzatishlar miyozin filamentlarining uzunligi o'zgarmasligini ko'rsatdi. Mushak cho'zilganida ham xuddi shunday natijalarga erishildi - aktin va miyozin filamentlarining to'g'ri uzunligi o'zgarmadi. Ushbu tajribalar natijasida aktin va miyozin filamentlarining o'zaro bir-biriga yopishgan hududi o'zgarganligi ma'lum bo'ldi. Bu faktlar N.Guksli va A.Guksliga mushaklarning qisqarish mexanizmini tushuntirish uchun filamentning sirpanish nazariyasini mustaqil ravishda taklif qilish imkonini berdi. Ushbu nazariyaga ko'ra, qisqarish vaqtida sarkomer hajmining pasayishi qalin miyozin filamentlariga nisbatan nozik aktin filamentlarining faol harakati tufayli sodir bo'ladi. Hozirgi vaqtda ushbu mexanizmning ko'plab tafsilotlari aniqlandi va nazariya eksperimental tasdiqlandi.

Aktin- mushak to'qimasidagi oqsil bo'lib, u boshqa oqsil - miyozin bilan birgalikda mushak tolalarining qisqaruvchi filamentlarining asosiy komponenti - aktomiozinni hosil qiladi.

Aktin globulyar strukturaviy oqsildir. Molekulyar og'irligi 42000 Da. Ikkita shakl mavjud: globulyar va fibrillar, ATP va magniy ionlari ishtirokida globulyar aktinning polimerizatsiyasi jarayonida hosil bo'ladi. Har bir aktin molekulasida miyozin molekulalarining boshlaridagi ma'lum joylarni to'ldiruvchi va ular bilan ta'sir o'tkazishga qodir bo'lgan, asosiy kontraktil mushak oqsili bo'lgan aktomiozinni hosil qiladigan joylar mavjud. 1 sm i mushakda taxminan 0,04 g aktin mavjud. Aktin-miozin tizimi umurtqali va umurtqasiz hayvonlarning qisqarish tuzilmalari uchun umumiydir. Siozolda aktin asosan ATP bilan bog'lanadi, lekin ADP bilan ham bog'lanishi mumkin. ATP-aktin kompleksi aktin-ADP kompleksiga qaraganda tezroq polimerlanadi va sekinroq dissotsilanadi. Aktin ko'plab eukaryotik hujayralardagi eng keng tarqalgan oqsillardan biri bo'lib, kontsentratsiyasi 100 mikrondan ortiq. Bu, shuningdek, eng yaxshi saqlanib qolgan oqsillardan biri bo'lib, suv o'tlari va odamlar kabi organizmlar o'rtasida 5% dan ko'p bo'lmagan farq qiladi.

Mikrofilamentlar - eukaryotik hujayralar sitoplazmasidagi xavfli bo'lmagan xarakterdagi aktin oqsilining filamentlari. Diametri 4 ... 7nm. Plazma membranasi ostida mikrofilamentlar pleksuslar hosil qiladi, sitoplazmada hujayralar parallel yo'naltirilgan filamentlar to'plamlarini yoki uch o'lchamli jelni hosil qilib, sitoskeleton hosil qiladi. Aktin bilan bir qatorda ular tegishli mushak oqsillaridan farq qiluvchi boshqa kontraktil oqsillar miyozin, tropomiyozin, aktinin, shuningdek, o'ziga xos oqsillarni (vinkulin, fragmin, filamin va boshqalar) o'z ichiga oladi. Mikrofilamentlar aktin monomerlari bilan dinamik muvozanatda. Mikrofilamentlar sitoskeletning qisqaruvchi elementlari bo'lib, tekislanish jarayonida hujayra shaklini o'zgartirishda, substratga birikishda, ameboid harakatda, endomitozda, siklozda (o'simlik hujayralari uchun), hayvon hujayralarida sitotomiya halqasining hosil bo'lishida va to'g'ridan-to'g'ri ishtirok etadi. umurtqasiz ichak hujayralarida mikrovilluslarni saqlash. Ba'zi membrana retseptorlari oqsillari mikrofilamentlarga bilvosita biriktirilgan.

Miyozin mushak to'qimasidagi oqsil bo'lib, boshqa oqsil - aktin bilan birgalikda mushak tolalarining qisqarish filamentlarining asosiy komponenti bo'lgan aktomiozinni hosil qiladi. Miyozin globulyar strukturaviy oqsildir.

Miyozin molekulasi ikki qismdan iborat: uzun novda shaklidagi qism ("quyruq") va uning uchlaridan biriga biriktirilgan globulyar qism, ikkita bir xil "bosh" bilan ifodalanadi. Miyozin molekulalari miyozin filamentida shunday joylashganki, boshlar butun uzunligi bo'ylab muntazam ravishda taqsimlanadi, ular yo'q bo'lgan kichik median maydoni bundan mustasno ("yalang'och" zona). Aktin va miyozin filamentlari bir-biriga yopishgan joylarda miyozin boshlari qo'shni aktin filamentlariga yopishishi mumkin va bu o'zaro ta'sir natijasida mushaklarning qisqarishi sodir bo'lishi mumkin.

Bu ishni bajarish uchun energiya ATP gidrolizlanishi bilan ajralib chiqadi; barcha miyozin boshlari ATPaz faolligini ko'rsatadi, miyozin boshlarining biriktirilishi sarkoplazmadagi Ca2 + ionlarining konsentratsiyasiga bog'liq. Miyozin ATPaz aktin miyozin bilan o'zaro ta'sir qilganda faollashadi. Mg2+ ionlari bu jarayonni inhibe qilishi mumkin.

Ma'lumotnomalar

  • 1. G. Dyuga, K. Penni "Bioorganik kimyo", M., 1983 y.
  • 2. D. Metzler «Biokimyo», M., 1980 y
  • 3. A. Leninger «Biokimyo asoslari», M., 1985 y.

SPORT BIOKIMYOSI

Mushak tolasining tuzilishi va funksiyasi

Mushak to'qimalarining 3 turi mavjud:

Chiziqli skelet;

Yurak chizig'i;

Silliq.

Mushak to'qimalarining funktsiyalari.

Chiziqli skelet to'qimasi - umumiy tana vaznining taxminan 40% ni tashkil qiladi.

Uning vazifalari:

dinamik;

statik;

retseptorlari (masalan, tendonlarda proprioretseptorlar - intrafusal mushak tolalari (fusiform));

yotqizish - suv, minerallar, kislorod, glikogen, fosfatlar;

termoregulyatsiya;

hissiy reaktsiyalar.

Yurak mushaklarining chiziqli to'qimasi.

Asosiy funktsiya - in'ektsiya.

Silliq mushaklar - ichi bo'sh organlar va qon tomirlari devorini hosil qiladi.

Uning vazifalari: - ichi bo'sh organlarda bosimni ushlab turadi; - qon bosimining qiymatini saqlaydi;

Tarkibni oshqozon-ichak trakti, siydik yo'llari orqali targ'ib qilishni ta'minlaydi.

Mushak to'qimalarining kimyoviy tarkibi

Mushak to'qimalarining kimyoviy tarkibi juda murakkab va turli omillar ta'sirida o'zgaradi. Yaxshi tayyorlangan mushak to'qimalarining o'rtacha kimyoviy tarkibi: suv - to'qima massasining 70-75%; oqsillar - 18-22%; lipidlar - 0,5-3,5%; azotli ekstraktiv moddalar - 1,0-1,7%; azotsiz ekstraktiv moddalar - 0,7-1,4%; minerallar - 1,0-1,5%.

Mushak to'qimalarining quruq qoldig'ining 80% ga yaqini oqsillar bo'lib, ularning xususiyatlari asosan ushbu to'qimalarning xususiyatlarini aniqlaydi.

Miyofibrillalar mushak tolasining qisqaruvchi elementlari hisoblanadi. Miyofibrillalarning nozik tuzilishi

Miofibrillalar yupqa tolalar (ularning diametri 1-2 mkm, uzunligi 2-2,5 mkm), tarkibida 2 turdagi qisqaruvchi oqsillar (protofibrillalar) mavjud: ingichka aktin filamentlari va ikki barobar qalin miyozin filamentlari. Ular shunday joylashtirilganki, miozin filamentlari atrofida 6 ta aktin filamentlari va har bir aktin filamenti atrofida 3 ta miyozin filamentlari mavjud. Miofibrillalar Z-membranalar bilan alohida bo'limlarga - sarkomerlarga bo'linadi, ularning o'rta qismida asosan miyozin filamentlari joylashgan, aaktin filamentlari sarkomeraning yon tomonlarida Z-membranalarga biriktirilgan. (Aktin va miyozinning yorug'likni sindirish qobiliyatining har xilligi yorug'lik mikroskopida tinch holatda mushakda chiziqli ko'rinish hosil qiladi).

Aktin filamentlari miyofibrillarning quruq vaznining taxminan 20% ni tashkil qiladi. Aktin oqsilning ikki shaklidan iborat: 1) globulyar shakl - sharsimon molekulalar ko'rinishidagi va 2) uzun zanjirga ikki ipli spiral shaklida burilgan tayoq shaklidagi tronomiyozin molekulalari. Ushbu qo'sh aktin filamenti bo'ylab har bir burilish munchoqli ip kabi 14 ta globulyar aktin molekulalarini (ikki tomonda 7 molekula) va Ca2 + ionlari uchun bog'lanish markazlarini o'z ichiga oladi. Bu markazlarda maxsus oqsil (troponin) mavjud bo'lib, u aktin va miyozin o'rtasidagi bog'lanishning shakllanishida ishtirok etadi.



Miyozin parallel oqsil filamentlaridan iborat (bu qism engil meromiyozin deb ataladi). Uning ikkala uchida qalinlashgan yon tomonlarga cho'zilgan bo'yinbog'lar bor - boshlar (bu qism og'ir meromiyozin), buning natijasida miyozin va aktin o'rtasida ko'ndalang ko'priklar hosil bo'ladi.

Qisqaruvchi oqsillarning (miozin va aktin) fizik-kimyoviy xossalari va strukturaviy tashkil etilishi. Tropomiyozin va troponin.

Miofibrilyar oqsillarga qisqaruvchi oqsillar miozin, aktin va aktomiozin, shuningdek, tartibga soluvchi oqsillar tropomiyozin, troponin, alfa va beta aktinlar kiradi. Miyofibrillalar oqsillari mushaklarning qisqarish funktsiyasini ta'minlaydi.

Miyozin mushaklardagi asosiy kontraktil oqsillardan biri bo'lib, umumiy mushak oqsillarining taxminan 55% ni tashkil qiladi. U miofibrillarning qalin filamentlaridan (filamentlaridan) iborat. Bu oqsilning molekulyar og'irligi 470 000 ga yaqin Miyozin molekulasida uzun fibrillar qism va globulyar tuzilmalar (boshlar) farqlanadi. Miyozin molekulasining fibrillyar qismi qo'sh spiralli tuzilishga ega. Molekula oltita subbirlikdan iborat: globulyar qismida joylashgan ikkita og'ir polipeptid zanjiri (molekulyar og'irligi 200 000) va to'rtta engil zanjir (molekulyar og'irligi 1500-2700). Miyozin molekulasining fibrillyar qismining asosiy vazifasi miyozin filamentlarining yaxshi tartiblangan to'plamlarini yoki qalin protofibrillalarni hosil qilish qobiliyatidir. ATPazning faol markazi va aktinni bog'lash markazi miyozin molekulasining boshlarida joylashgan, shuning uchun ular ATP gidrolizini va aktin filamentlari bilan o'zaro ta'sirini ta'minlaydi.

Aktin ingichka filamentlarning asosini tashkil etuvchi ikkinchi kontraktil mushak oqsilidir. Uning ikkita shakli ma'lum - globulyar G-aktin va fibrillar F-aktin. Globulyar aktin sferik oqsil bo'lib, molekulyar og'irligi 42 000. U umumiy mushak oqsili massasining taxminan 25% ni tashkil qiladi. Magniy kationlari ishtirokida aktin F-aktin deb ataladigan erimaydigan spiral filamentni hosil qilish uchun kovalent bo'lmagan polimerlanishga uchraydi. Aktinning ikkala shakli ham fermentativ faollikka ega emas. Har bir G-aktin molekulasi qisqarishni boshlashda muhim rol o'ynaydigan bitta kaltsiy ionini bog'lashga qodir. Bundan tashqari, G-aktin molekulasi ATP yoki ADP ning bir molekulasini mahkam bog'laydi. ATP ning G-aktin bilan bog'lanishi odatda F-aktin hosil bo'lishi va ATP ning ADP va fosfatga bir vaqtning o'zida bo'linishi bilan polimerizatsiyasi bilan birga keladi. ADP fibrillyar aktin bilan bog'lanib qoladi.

Tropomiozin - aktin filamentining strukturaviy oqsili bo'lib, u zanjir shaklida cho'zilgan molekuladir. Uning ikkita polipeptid zanjiri aktin filamentlarini o'rab turganga o'xshaydi. Har bir tropomiyozin molekulasining uchida troponin tizimining oqsillari joylashgan bo'lib, ularning mavjudligi chiziqli mushaklarga xosdir.

Troponin aktin filamentining tartibga soluvchi oqsilidir. U uchta kichik birlikdan iborat: TnT, Tnl va TnC. Troponin T (TnT) bu oqsillarni tropomiyozin bilan bog'laydi. Troponin I (Tnl) aktinning miyozin bilan o'zaro ta'sirini bloklaydi (inhibe qiladi). Troponin C (TnC) kaltsiyni bog'laydigan protein bo'lib, uning tuzilishi va funktsiyasi tabiiy ravishda paydo bo'lgan kalmodulin oqsiliga o'xshaydi. Troponin C, xuddi kalmodulin kabi, oqsil molekulasida to'rtta kaltsiy ionini bog'laydi va molekulyar og'irligi 17000 ga teng.Kaltsiy ishtirokida troponin C ning konformatsiyasi o'zgaradi, bu esa Tn ning aktinga nisbatan o'zgarishiga olib keladi. buning natijasida aktin-miozin ta'sir markazi ochiladi.

Shunday qilib, chiziqli miofibrilning ingichka filamenti F-aktin, tropomiyozin va uchta troponin komponentidan iborat. Bu oqsillarga qo'shimcha ravishda oqsil aktin mushak qisqarishida ishtirok etadi. U Z-chiziq zonasida joylashgan bo'lib, miofibrillarning ingichka filamentlarining F-aktin molekulalarining uchlari birikadi.

Cilia va flagella

Cilia va flagella - harakat jarayonlarida ishtirok etadigan alohida ahamiyatga ega organellalar sitoplazmaning o'simtalari bo'lib, ularning asosini eksenel ip yoki aksonema (yunoncha o'qdan - o'q va nema - ip) deb ataladigan mikronaychalar aravalari tashkil qiladi. Kiprikchaning uzunligi 2-10 mkm, bitta kipriksimon hujayra yuzasida ularning soni bir necha yuzga yetishi mumkin. Flagellumga ega bo'lgan yagona turdagi inson hujayralarida - spermatozoidda 50-70 mikron uzunlikdagi faqat bitta flagellum mavjud. Aksonema 9 ta periferik juft mikronaychalardan, bitta markazda joylashgan juftlikdan hosil bo'ladi; bunday struktura (9 x 2) + 2 formulasi bilan tavsiflanadi (3-16-rasm). Har bir periferik juftlik ichida mikronaychalarning qisman birlashishi tufayli ulardan biri (A) to'liq, ikkinchisi (B) to'liq emas (2-3 dimer A mikronaychalari bilan bo'linadi).

Markaziy juft mikronaychalar markaziy qobiq bilan o'ralgan bo'lib, undan radial burmalar periferik dubletlarga ajralib turadi.16) ATPaz faolligiga ega.

Kirpik va flagellumning kaltaklanishi aksonemadagi qo'shni dubletlarning siljishi bilan bog'liq bo'lib, bu dynein tutqichlarining harakati orqali amalga oshiriladi. Kirpiklar va flagellalarni tashkil etuvchi oqsillarning o'zgarishiga olib keladigan mutatsiyalar tegishli hujayralarning turli xil disfunktsiyalariga olib keladi. Kartagener sindromi bilan (ko'chmas siliya sindromi), odatda dynein tutqichlari yo'qligi sababli; bemorlar nafas olish tizimining surunkali kasalliklari (nafas olish epiteliysining sirtini tozalash funktsiyasining buzilishi bilan bog'liq) va bepushtlik (spermatozoidlarning harakatsizligi tufayli) bilan og'riydilar.

Tuzilishi boʻyicha tsentriolaga oʻxshash bazal tanasi har bir kiprikcha yoki flagellumning tagida joylashgan. Tananing apikal uchi darajasida tripletning mikronaychalari C tugaydi va A va B mikronaychalari kirpik yoki flagellum aksonemasining mos keladigan mikronaychalariga davom etadi. Siliya yoki flagellumning rivojlanishi jarayonida bazal tanasi aksonema komponentlari yig'ilgan matritsa rolini o'ynaydi.

Mikrofilamentlar- diametri 5-7 nm bo'lgan, sitoplazmada birma-bir yotgan, bo'lakchalar yoki to'plamlar shaklida yupqa oqsilli filamentlar. Skelet mushaklarida ingichka mikrofilamentlar qalinroq miyozin filamentlari bilan o'zaro ta'sir qilish orqali tartibli to'plamlarni hosil qiladi.

Kortikol (terminal) tarmog'i - ko'pchilik hujayralarga xos bo'lgan plazmolemma ostidagi mikrofilamentlarning qalinlashuv zonasi. Ushbu tarmoqda mikrofilamentlar bir-biriga bog'langan va maxsus oqsillar yordamida bir-biri bilan "o'zaro bog'langan" bo'lib, ulardan eng keng tarqalgani filamindir. Kortikal tarmoq mexanik ta'sirlar ostida hujayraning keskin va to'satdan deformatsiyasini oldini oladi va aktinni erituvchi (o'zgartiruvchi) fermentlar tomonidan osonlashtiriladigan qayta qurish orqali uning shaklidagi silliq o'zgarishlarni ta'minlaydi.

Plazmalemmaga mikrofilamentlarning biriktirilishi ularning integral (“langar”) integrin oqsillari) – to‘g‘ridan-to‘g‘ri yoki bir qator oraliq oqsillar talin, vinkulin va a-aktinin orqali bog‘lanishi tufayli amalga oshiriladi (10-9-rasmga qarang). Bundan tashqari, aktin mikrofilamentlari hujayralarni bir-biriga yoki hujayralarni hujayralararo moddaning tarkibiy qismlariga bog'laydigan adezyon birikmalari yoki fokal birikmalar deb ataladigan plazmalemmaning maxsus joylarida transmembran oqsillariga biriktiriladi.

Mikrofilamentlarning asosiy oqsili aktin monomerik shaklda (G- yoki globulyar aktin) uchraydi, u cAMP va Ca2+ ishtirokida uzun zanjirlarga (F- yoki fibrillar aktin) polimerlanishga qodir. Odatda, aktin molekulasi ikkita spiral o'ralgan iplar shakliga ega (10-9 va 13-5-rasmlarga qarang).

Mikrofilamentlarda aktin turli funktsiyalarni bajaradigan bir qator aktin bog'lovchi oqsillar (bir necha o'nlab turlar) bilan o'zaro ta'sir qiladi. Ulardan ba'zilari aktin polimerizatsiya darajasini tartibga soladi, boshqalari (masalan, kortikal tarmoqdagi filamin yoki mikrovillusdagi fimbrin va villin) alohida mikrofilamentlarning tizimlarga bog'lanishiga yordam beradi. Mushak bo'lmagan hujayralarda aktin oqsil tarkibining taxminan 5-10% ni tashkil qiladi, uning faqat yarmi filamentlarga bo'linadi. Mikrofilamentlar mikronaychalarga qaraganda fizik va kimyoviy hujumga chidamliroqdir.

Mikrofilamentlarning vazifalari:

(1) mushak hujayralarining kontraktilligini ta'minlash (miyozin bilan o'zaro ta'sirlashganda);

(2) sitoplazma va plazmolemmaning kortikal qatlami bilan bog'liq funktsiyalarni ta'minlash (ekzo- va endotsitoz, psevdopodiya shakllanishi va hujayralar migratsiyasi);

(3) organellalar, transport pufakchalari va boshqa tuzilmalarning sitoplazmasi ichida ushbu tuzilmalar yuzasi bilan bog'liq bo'lgan ma'lum oqsillar (minimiyozin) bilan o'zaro ta'siri tufayli harakatlanish;

(4) kortikal tarmoq mavjudligi tufayli hujayraning ma'lum bir qattiqligini ta'minlash, bu deformatsiyalar ta'sirini oldini oladi, lekin o'zi qayta tashkil etilganda hujayra shaklining o'zgarishiga yordam beradi;

(5) hujayra bo'linishini yakunlovchi sitotomiya paytida kontraktil konstriksiyaning shakllanishi;

(6) ba'zi organellalar (mikrovilli, stereosiliya) asosini ("ramka") hosil qilish;

(7) hujayralararo bog'lanishlar tuzilishini tashkil etishda ishtirok etish (desmosomalarni o'rab olish).

Mikrovillular hujayra sitoplazmasining barmoqsimon o'simtalari bo'lib, diametri 0,1 mkm va uzunligi 1 mkm bo'lib, ular aktin mikrofilamentlariga asoslangan. Mikrovilli moddalarning parchalanishi va so'rilishi sodir bo'ladigan hujayra sirtining ko'p o'sishini ta'minlaydi. Ushbu jarayonlarda faol ishtirok etadigan ba'zi hujayralarning apikal yuzasida (ingichka ichak va buyrak kanalchalarining epiteliysida) bir necha minggacha mikrovilluslar mavjud bo'lib, ular birgalikda cho'tka chegarasini hosil qiladi.

Guruch. 3-17. Mikrovilluslarning ultrastrukturaviy tashkil qilish sxemasi. AMP, aktin mikrofilamentlari; AB, amorf modda (mikrovillusning apikal qismi); F, V, fimbrin va villin (AMP to'plamida o'zaro bog'lanish hosil qiluvchi oqsillar); mm, minimiyozin molekulalari (AMP to'plamini biriktiruvchi) microvillus plazmolemma);TS, terminal tarmog'i AMP, C - spektrin ko'priklari (TS ni plazmolemmaga biriktirish), MF - miyozin filamentlari, IF - oraliq filamentlar, GK - glikokaliks.

Har bir mikrovillusning ramkasi uning uzun o'qi bo'ylab yotgan 40 ga yaqin mikrofilamentlarni o'z ichiga olgan to'plamdan hosil bo'ladi (3-17-rasm). Mikrovillilarning apikal qismida bu to'plam amorf moddada mahkamlangan. Uning qattiqligi fimbrin va villin oqsillarining o‘zaro bog‘lanishi bilan bog‘liq bo‘lib, ichkaridan to‘plam mikrovillus plazmolemmasi bilan maxsus oqsil ko‘priklari (minimiyozin molekulalari. Mikrovillus negizida to‘plamning mikrofilamentlari to‘qiladi.) terminal tarmog'i, uning elementlari orasida miyozin filamentlari mavjud.Terminal tarmog'ining aktin va miyozin filamentlarining o'zaro ta'siri, ehtimol, mikrovillilarning ohangini va konfiguratsiyasini aniqlaydi.

stereosiliya- modifikatsiyalangan uzun (ba'zi hujayralarda - shoxlangan) mikrovilluslar - mikrovilluslarga qaraganda kamroq aniqlanadi va ikkinchisi kabi mikrofilamentlar to'plamini o'z ichiga oladi.

⇐ Oldingi123

Shuningdek o'qing:

Mikrofilamentlar, mikronaychalar va oraliq filamentlar sitoskeletning asosiy komponentlari sifatida.

Aktin mikrofilamentlari - tuzilishi, vazifalari

aktin mikrofilamentlari diametri 6-7 nm bo'lgan, aktin oqsilidan tashkil topgan polimer filamentli shakllanishlardir. Bu tuzilmalar juda dinamik: mikrofilamentning plazma membranasiga qaragan uchida (plyus uchi) sitoplazmadagi monomerlaridan aktin polimerlanadi, qarama-qarshi uchida (minus uchida) depolimerizatsiya sodir bo'ladi.
Mikrofilamentlar, shunday qilib, tizimli polaritega ega: ipning o'sishi ortiqcha uchidan, qisqarishi - minus uchidan keladi.

Tashkilot va faoliyat aktin sitoskeleti mikrofilamentlarning polimerizatsiya-depolimerizatsiya jarayonlarini tartibga soluvchi, ularni bir-biri bilan bog'laydigan va qisqarish xususiyatini beruvchi bir qator aktin bog'lovchi oqsillar bilan ta'minlangan.

Bu oqsillar orasida miyozinlar alohida ahamiyatga ega.

O'zaro ta'sir ularning oilalaridan biri - mushak qisqarishi asosida aktinli miyozin II yotadi va mushak bo'lmagan hujayralarda aktin mikrofilamentlarining qisqarish xususiyati - mexanik kuchlanish qobiliyatini beradi. Bu qobiliyat barcha yopishqoq o'zaro ta'sirlarda juda muhim rol o'ynaydi.

Yangisini shakllantirish aktin mikrofilamentlari hujayrada ularning oldingi iplardan shoxlanishi bilan sodir bo'ladi.

Yangi mikrofilament hosil bo'lishi uchun bir turdagi "urug'" kerak. Uning shakllanishida asosiy rolni aktin monomerlariga juda o'xshash ikkita oqsilni o'z ichiga olgan Aph 2/3 oqsil kompleksi o'ynaydi.

Bo'lish faollashtirilgan, Aph 2/3 kompleksi ilgari mavjud bo'lgan aktin mikrofilamentining lateral tomoniga yopishadi va uning konfiguratsiyasini o'zgartiradi, o'ziga boshqa aktin monomerini biriktirish qobiliyatiga ega bo'ladi.

Shunday qilib, "urug'" paydo bo'lib, yangi mikrofilamentning tez o'sishini boshlaydi, u eski filamentning yonidan taxminan 70 ° burchak ostida shoxlanadi va shu bilan hujayrada yangi mikrofilamentlarning keng tarmog'ini hosil qiladi.

Tez orada individual filamentlarning o'sishi tugaydi, filament alohida ADP o'z ichiga olgan aktin monomerlariga bo'linadi, ulardagi ADP ni ATP bilan almashtirgandan so'ng yana polimerizatsiya reaktsiyasiga kiradi.

Aktin sitoskeleti hujayralarni hujayradan tashqari matritsaga va bir-biriga bog'lashda, psevdopodiyalar hosil bo'lishida asosiy rol o'ynaydi, buning yordamida hujayralar tarqalib, yo'nalishda harakat qiladi.

— «Bo'limiga qaytish. onkologiya"

  1. Gemoblastozlarning sababi sifatida bostiruvchi genlarning metilatsiyasi - qon shishi
  2. Telomeraza - sintez, vazifalari
  3. Telomera - molekulyar tuzilish
  4. Telomerik joylashuv effekti nima?
  5. Odamlarda telomerlarni uzaytirishning muqobil usullari - abadiylashtirish
  6. O'smalarni tashxislashda telomerazaning ahamiyati
  7. Telomerlar va telomerazalarga ta'sir qilish orqali saratonni davolash usullari
  8. Hujayralarning telomerizatsiyasi - malign transformatsiyaga olib kelmaydi
  9. Hujayra yopishishi - yopishqoq o'zaro ta'sirlarning buzilishi oqibatlari
  10. Aktin mikrofilamentlari - tuzilishi, vazifalari

Mikrofilamentlar(ingichka filamentlar) - eukaryotik hujayralar sitoskeletining tarkibiy qismi. Ular mikronaychalarga qaraganda yupqaroq va tuzilishga ega yupqa protein filamentlari diametri taxminan 6 nm.

Ularning asosiy oqsili aktin. Miyozin hujayralarda ham bo'lishi mumkin. To'plamda aktin va miyozin harakatni ta'minlaydi, ammo hujayrada bitta aktin buni amalga oshirishi mumkin (masalan, mikrovilluslarda).

Har bir mikrofilament ikkita o'ralgan zanjirdan iborat bo'lib, ularning har biri aktin molekulalari va kichikroq miqdordagi boshqa oqsillardan iborat.

Ba'zi hujayralarda mikrofilamentlar sitoplazmatik membrana ostida to'plamlar hosil qiladi, sitoplazmaning harakatchan va harakatsiz qismlarini ajratib turadi, endo- va ekzotsitozda ishtirok etadi.

Shuningdek, funktsiyalar butun hujayra, uning tarkibiy qismlari va boshqalarning harakatini ta'minlashdir.

Oraliq filamentlar(ular barcha eukaryotik hujayralarda topilmaydi, ular hayvonlar va barcha o'simliklarning bir qator guruhlarida topilmaydi) mikrofilamentlardan kattaroq qalinligida farq qiladi, bu taxminan 10 nm.

Mikrofilamentlar, ularning tarkibi va vazifalari

Ularni har ikki tomondan qurish va yo'q qilish mumkin, ingichka filamentlar qutbli bo'lsa, ularni yig'ish "ortiqcha" uchidan va demontaj qilish - "minus" dan (mikrotubulaga o'xshash).

Har xil turdagi oraliq filamentlar mavjud (oqsil tarkibida farqlanadi), ulardan biri hujayra yadrosida joylashgan.

Oraliq filamentni tashkil etuvchi oqsil filamentlari antiparalleldir.

Bu polaritning etishmasligini tushuntiradi. Filamaning uchlarida globulyar oqsillar joylashgan.

Ular yadro yaqinida o'ziga xos pleksus hosil qiladi va hujayraning chetiga qarab ajralib chiqadi. Hujayrani mexanik stressga bardosh berish qobiliyati bilan ta'minlang.

Asosiy oqsil aktindir.

aktin mikrofilamentlari.

umumiy mikrofilamentlar.

Barcha eukaryotik hujayralarda uchraydi.

Manzil

Mikrofilamentlar harakatchan hayvon hujayralari sitoplazmasida to‘plamlar hosil qilib, kortikal qavat (plazma membranasi ostida) hosil qiladi.

Asosiy oqsil aktindir.

  • Heterojen protein
  • Turli genlar tomonidan kodlangan turli izoformlarda topilgan

Sutemizuvchilarda 6 ta aktin mavjud: biri skelet mushaklarida, biri yurak mushaklarida, ikkitasi silliq, ikkita mushak bo'lmagan (sitoplazmatik) aktinlar = har qanday sutemizuvchilar hujayralarining universal komponenti.

Barcha izoformlar aminokislotalar ketma-ketligi bo‘yicha o‘xshash, faqat terminal bo‘limlari variantli.(Ular polimerlanish tezligini aniqlaydi, qisqarishga ta’sir etmaydi)

Aktin xususiyatlari:

  • M=42 ming;
  • monomerik shaklda u ATP molekulasini (G-aktin) o'z ichiga olgan globulaga o'xshaydi;
  • aktin polimerizatsiyasi => yupqa fibril (F-aktin, yumshoq spiral lenta);
  • aktin MF lar xossalari bo'yicha qutblidir;
  • etarli konsentratsiyada G-aktin o'z-o'zidan polimerlanishni boshlaydi;
  • qismlarga ajratish va yig'ish oson bo'lgan juda dinamik tuzilmalar.

Polimerlanish jarayonida (+) mikrofilamentning uchi G-aktin bilan tezda bog'lanadi => tezroq o'sadi.

(-) oxiri.

G-aktinning kichik konsentratsiyasi => F-aktin parchalana boshlaydi.

G-aktinning kritik konsentratsiyasi => dinamik muvozanat (mikrofilament doimiy uzunlikka ega)

ATP bo'lgan monomerlar o'sayotgan uchiga biriktiriladi, polimerlanish jarayonida ATP gidrolizi sodir bo'ladi, monomerlar ADP bilan bog'lanadi.

Aktin + ATP molekulalari ADP bilan bog'langan monomerlarga qaraganda bir-biri bilan kuchliroq o'zaro ta'sir qiladi.

Fibrillyar tizimning barqarorligi saqlanadi:

  • tropomiyozin oqsili (qattiqlik beradi);
  • filamin va alfa-aktinin.

Mikrofilamentlar

Ular f-aktin filamentlari orasida ko'ndalang qisqichlarni hosil qiladi => murakkab uch o'lchovli tarmoq (sitoplazmaga gelga o'xshash holat beradi);

  • Fibrillalarning uchlariga biriktirilgan oqsillar, parchalanishni oldini oladi;
  • Fimbrin (filamentlarni to'plamlarga bog'lash);
  • Miyozin kompleksi = ATP parchalanganda qisqarishga qodir bo'lgan akto-miozin kompleksi.

Mushak bo'lmagan hujayralardagi mikrofilamentlarning funktsiyalari:

Kontraktil apparatning bir qismi bo'ling;

Proteinlar (polipeptidlar, oqsillar) makromolekulyar moddalar bo'lib, ular peptid bog'i bilan bog'langan alfa-aminokislotalarni o'z ichiga oladi. Tirik organizmlardagi oqsillarning tarkibi genetik kod bilan belgilanadi. Qoida tariqasida, sintezda 20 ta standart aminokislotalar to'plami qo'llaniladi.

Proteinlarning tasnifi

Proteinlarni ajratish turli mezonlarga muvofiq amalga oshiriladi:

  • Molekula shakli.
  • Tarkibi.
  • Funksiyalar.

Oxirgi mezonga ko'ra, oqsillar tasniflanadi:

  • Strukturaviy bo'yicha.
  • Oziq moddalar va ehtiyot qismlar.
  • Transport.
  • Kontrakt.

Strukturaviy oqsillar

Bularga elastin, kollagen, keratin, fibroin kiradi. Strukturaviy polipeptidlar hujayra membranalarining shakllanishida ishtirok etadi. Ularda kanallar yaratishi yoki boshqa funktsiyalarni bajarishi mumkin.

Oziqlantiruvchi, saqlash oqsillari

Oziqlantiruvchi polipeptid kazeindir. Uning hisobidan o'sayotgan organizm kaltsiy, fosfor va aminokislotalar bilan ta'minlanadi.

Zaxira oqsillari - madaniy o'simliklarning urug'lari, tuxum oqi. Ular embrionlarning rivojlanish bosqichida iste'mol qilinadi. Inson tanasida, hayvonlarda bo'lgani kabi, oqsillar zahirada saqlanmaydi. Ular muntazam ravishda oziq-ovqat bilan olinishi kerak, aks holda distrofiya rivojlanishi mumkin.

Transport polipeptidlari

Gemoglobin bunday oqsillarning klassik namunasidir. Gormonlar, lipidlar va boshqa moddalar harakatida ishtirok etuvchi boshqa polipeptidlar ham qonda uchraydi.

Hujayra membranalarida ionlar, aminokislotalar, glyukoza va boshqa birikmalarni hujayra membranasi orqali tashish qobiliyatiga ega bo'lgan oqsillar mavjud.

Kontraktil oqsillar

Ushbu polipeptidlarning funktsiyalari mushak tolalari ishi bilan bog'liq. Bundan tashqari, ular protozoalarda siliya va flagella harakatini ta'minlaydi. Kontraktil oqsillar vazifani bajaradi hujayra ichidagi organellalarni tashish. Ularning mavjudligi tufayli hujayra shakllarining o'zgarishi ta'minlanadi.

Qisqaruvchi oqsillarga misollar miyozin va aktindir. Aytish joizki, bu polipeptidlar nafaqat mushak tolasi hujayralarida mavjud. Kontraktil oqsillar bajaradi deyarli barchasida vazifalar

Xususiyatlari

Hujayralarda alohida polipeptid - tropomiyozin topiladi. Kontraktil mushak oqsili miyozin uning polimeridir. Aktin bilan kompleks hosil qiladi.

Kontraktil mushak oqsillari suvda erimang.

Polipeptid sintezining tezligi

U qalqonsimon bez va steroid gormonlari tomonidan boshqariladi. Hujayra ichiga kirib, ular maxsus retseptorlarga bog'lanadi. Hosil bo'lgan kompleks xromatin ichiga kirib, bog'lanadi. Bu gen darajasida polipeptidlarning sintez tezligini oshiradi.

Faol genlar ma'lum bir RNK sintezining kuchayishini ta'minlaydi. U yadrodan chiqib, ribosomalarga o'tadi va yangi strukturaviy yoki sintezni faollashtiradi. kontraktil oqsillar, fermentlar yoki gormonlar. Bu genlarning anabolik ta'siri.

Shu bilan birga, hujayralardagi oqsil sintezi juda sekin jarayondir. Bu yuqori energiya xarajatlarini va plastik materialni talab qiladi. Shunga ko'ra, gormonlar metabolizmni tezda nazorat qila olmaydi. Ularning asosiy vazifasi tanadagi hujayralarning o'sishi, farqlanishi va rivojlanishini tartibga solishdir.

mushaklarning qisqarishi

Bu yorqin oqsillarning qisqarish funktsiyasiga misol. Tadqiqotlar davomida mushaklar qisqarishining asosi polipeptidning fizik xususiyatlarining o'zgarishi ekanligi aniqlandi.

Kontraktil oqsil adenozin trifosfor kislotasi bilan o'zaro ta'sir qiluvchi aktomiozin. Bu bog'lanish miofibrillarning qisqarishi bilan kechadi. Bu o'zaro ta'sir tanadan tashqarida kuzatilishi mumkin.

Masalan, suvga namlangan (maseratsiyalangan) qo'zg'aluvchanlikdan mahrum bo'lgan mushak tolalari adenozin trifosfat eritmasi bilan ta'sirlansa, tirik mushaklarning qisqarishi kabi ularning keskin qisqarishi boshlanadi. Bu tajriba katta amaliy ahamiyatga ega. U mushaklarning qisqarishi uchun kimyoviy reaksiya zarurligini isbotlaydi. kontraktil oqsillar energiyaga boy materiya bilan.

E vitaminining ta'siri

Bir tomondan, u asosiy hujayra ichidagi antioksidantdir. E vitamini yog'larni va boshqa oson oksidlanadigan birikmalarni oksidlanishdan himoya qiladi. Shu bilan birga, u elektron tashuvchi sifatida ishlaydi va bo'shatilgan energiyani saqlash bilan bog'liq bo'lgan oksidlanish-qaytarilish reaktsiyalarida ishtirok etadi.

E vitamini etishmovchiligi mushaklar atrofiyasini keltirib chiqaradi: tarkib kontraktil oqsil miyozin keskin kamayadi va u kollagen - inert polipeptid bilan almashtiriladi.

Miyozinning o'ziga xosligi

Bu kalitlardan biri hisoblanadi kontraktil oqsillar. Mushak to'qimalarida polipeptidlarning umumiy tarkibining taxminan 55% ni tashkil qiladi.

Miyofibrillalarning filamentlari (qalin filamentlari) miyozindan iborat. Molekula tarkibida qo'sh spiralli tuzilishga ega bo'lgan uzun fibrillar qism va boshlar (globulyar tuzilmalar) mavjud. Miyozin tarkibida 6 ta subbirlik ajralib turadi: globulyar qismda joylashgan 2 ta og'ir va 4 ta engil zanjir.

Fibrillar mintaqasining asosiy vazifasi miyozin filamentlari yoki qalin protofibrillalar to'plamlarini hosil qilish qobiliyatidir.

Boshlarda ATPazning faol joyi va aktinni bog'lash markazi mavjud. Bu ATP gidrolizini va aktin filamentlari bilan bog'lanishini ta'minlaydi.

Turlari

Aktin va miyozinning kichik turlari:

  • Bayroqchalar va oddiy hayvonlarning kiprikchalari dineni.
  • Eritrotsitlar membranalarida spektr.
  • Persinaptik membranalarning neyrosteninlari.

Aktin va miyozinning navlari, shuningdek, bu jarayonda turli moddalarning harakatlanishi uchun mas'ul bo'lgan bakterial polipeptidlarni o'z ichiga olishi mumkin, shuningdek, kemotaksis deb ataladi.

Adenozin trifosfor kislotasining roli

Agar siz aktomiozin filamentlarini kislota eritmasiga qo'ysangiz, kaliy va magniy ionlarini qo'shsangiz, ular qisqarganligini ko'rishingiz mumkin. Bunday holda, ATPning parchalanishi kuzatiladi. Ushbu hodisa adenozin trifosfor kislotasining parchalanishi kontraktil oqsilning fizik-kimyoviy xususiyatlarining o'zgarishi va natijada mushaklarning ishi bilan ma'lum bir bog'liqlik borligini ko'rsatadi. Bu hodisa birinchi marta Szent-Gyorgyi va Engelxardt tomonidan aniqlangan.

Kimyoviy energiyani mexanik energiyaga aylantirish jarayonida ATP sintezi va parchalanishi katta ahamiyatga ega. Adenozin trifosforik va kreatin fosforik kislotalarning fosforillanishida bo'lgani kabi, sut kislotasini ishlab chiqarish bilan birga glikogenning parchalanishi paytida kislorodning ishtiroki talab qilinmaydi. Bu izolyatsiya qilingan mushakning anaerob sharoitda ishlash qobiliyatini tushuntiradi.

Anaerob muhitda ishlaganda charchagan mushak tolalari sut kislotasi va adenozin trifosforik va kreatin fosforik kislotalarning parchalanishi paytida hosil bo'lgan mahsulotlarni to'playdi. Natijada, moddalarning zahiralari tugaydi, ularning bo'linishi paytida zarur energiya chiqariladi. Agar siz charchagan mushakni kislorodli muhitga qo'ysangiz, u uni iste'mol qiladi. Sut kislotasining bir qismi oksidlana boshlaydi. Natijada suv va karbonat angidrid hosil bo'ladi. Chiqarilgan energiya kreatin fosforik, adenozin trifosfor kislotalari va parchalanish mahsulotlaridan glikogenni qayta sintez qilish uchun ishlatiladi. Shu tufayli mushak yana ishlash qobiliyatiga ega bo'ladi.

Skelet mushaklari

Polipeptidlarning individual xususiyatlarini faqat ularning funktsiyalari, ya'ni murakkab faoliyatga qo'shgan hissasi misolida tushuntirish mumkin. Oqsillar va organ funktsiyalari o'rtasida korrelyatsiya o'rnatilgan bir nechta tuzilmalar orasida skelet mushaklari alohida e'tiborga loyiqdir.

Uning hujayrasi nerv impulslari (membranaga yo'naltirilgan signallar) bilan faollashadi. Molekulyar ravishda qisqarish aktin, miyozin va Mg-ATP o'rtasidagi davriy o'zaro ta'sirlar orqali o'zaro ko'priklarning aylanishiga asoslanadi. Kaltsiyni bog‘lovchi oqsillar va Ca ionlari effektorlar va nerv signallari o‘rtasida vositachi vazifasini bajaradi.

Mediatsiya yoqish / o'chirish impulslariga javob tezligini cheklaydi va spontan qisqarishni oldini oladi. Shu bilan birga, qanotli hasharotlarning volan mushak tolalarining ba'zi tebranishlari (flyuktsiyalari) ionlar yoki shunga o'xshash past molekulyar birikmalar tomonidan emas, balki to'g'ridan-to'g'ri kontraktil oqsillar tomonidan boshqariladi. Shu sababli, faollashtirilgandan so'ng mustaqil ravishda davom etadigan juda tez qisqarishlar mumkin.

Polipeptidlarning suyuq kristall xossalari

Qisqartirish protofibrillalar hosil qilgan panjara davrini o'zgartiradi. Yupqa filamentlar panjarasi qalin elementlarning tuzilishiga kirganda, tetragonal simmetriya olti burchakli bilan almashtiriladi. Bu hodisani suyuq kristall sistemada polimorf o'tish deb hisoblash mumkin.

Mexanokimyoviy jarayonlarning xususiyatlari

Ular kimyoviy energiyaning mexanik energiyaga aylanishiga to'g'ri keladi. Mitoxondriyal hujayra membranalarining ATP-aza faolligi skelet mushaklarining iozin tizimining harakatiga o'xshaydi. Umumiy xususiyatlar ularning mexanokimyoviy xususiyatlarida ham qayd etilgan: ular ATP ta'sirida kamayadi.

Shuning uchun mitoxondriyal membranalarda kontraktil oqsil bo'lishi kerak. Va u haqiqatan ham u erda. Mitoxondrial mexanokimyoda kontraktil polipeptidlar ishtirok etishi aniqlangan. Biroq, fosfatidilinositol (membrana lipid) ham jarayonlarda muhim rol o'ynashi ma'lum bo'ldi.

Qo'shimcha

Miyozin oqsili molekulasi nafaqat turli mushaklarning qisqarishiga hissa qo'shadi, balki boshqa hujayra ichidagi jarayonlarda ham ishtirok etishi mumkin. Xususan, gap organoidlarning harakati, aktin filamentlarining membranalarga birikishi, sitoskeletonning shakllanishi va faoliyati va boshqalar haqida ketmoqda.Deyarli har doim molekula ikkinchi kalit qisqarishi bo'lgan aktin bilan u yoki bu tarzda o'zaro ta'sir qiladi. oqsil.

ATP dan fosfor kislotasi qoldig'i ajralganda ajralib chiqadigan kimyoviy energiya ta'sirida aktomiozin molekulalari uzunligini o'zgartirishi isbotlangan. Boshqacha qilib aytganda, mushaklarning qisqarishiga sabab bo'lgan bu jarayon.

Shunday qilib, ATP tizimi kimyoviy energiyaning o'ziga xos akkumulyatori sifatida ishlaydi. Zarur bo'lganda, u aktomiozin orqali to'g'ridan-to'g'ri mexanikaga aylanadi. Shu bilan birga, boshqa elementlarning o'zaro ta'siri jarayonlariga xos bo'lgan oraliq bosqich - issiqlik energiyasiga o'tish yo'q.