У дома > Скарани > Аминокиселини. Свойства на аминокиселините


Аминокиселини. Свойства на аминокиселините




1. Аминокиселините проявяват амфотерни свойстваи киселини и амини, както и специфични свойства, дължащи се на съвместното присъствие на тези групи. Във водните разтвори AMA съществува под формата на вътрешни соли (биполярни йони). Водните разтвори на моноаминомонокарбоксилни киселини са неутрални за лакмуса, т.к техните молекули съдържат равен брой -NH 2 - и -COOH групи. Тези групи взаимодействат помежду си, за да образуват вътрешни соли:

Такава молекула има противоположни заряди на две места: положителен NH 3 + и отрицателен върху карбоксил –COO - . В тази връзка вътрешната сол на АМА се нарича биполярен йон или Цвитер-йон (Zwitter - хибрид).

Биполярният йон в кисела среда се държи като катион, тъй като дисоциацията на карбоксилната група е потисната; в алкална среда - като анион. Има стойности на pH, специфични за всяка аминокиселина, при които броят на анионните форми в разтвора е равен на броя на катионните форми. Стойността на pH, при която общият заряд на AMA молекулата е 0, се нарича AMA изоелектрична точка (pI AA).

Водните разтвори на моноаминодикарбоксилни киселини имат кисела реакция на околната среда:

HOOC-CH 2 -CH-COOH "- OOC-CH 2 -CH-COO - + H +

Изоелектричната точка на моноаминодикарбоксилните киселини е в кисела среда и такива AMA се наричат ​​киселинни.

Диаминомонокарбоксилните киселини имат основни свойства във водни разтвори (трябва да се покаже участието на вода в процеса на дисоциация):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O "NH 3 + -(CH 2) 4 -CH-COO - + OH -

Изоелектричната точка на диаминомонокарбоксилните киселини е при pH>7 и такива AMA се наричат ​​основни.

Като биполярни йони, аминокиселините проявяват амфотерни свойства: те са в състояние да образуват соли както с киселини, така и с основи:

Взаимодействието със солна киселина HCl води до образуването на сол:

R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Cl -

Реакция с основа води до образуването на сол:

R-CH (NH 2) -COOH + NaOH ® R-CH (NH 2) -COONa + H 2 O

2. Образуване на комплекси с метали- хелатен комплекс. Структурата на медната сол на гликокол (глицин) може да бъде представена със следната формула:

Почти цялата мед в човешкото тяло (100 mg) е свързана с протеини (аминокиселини) под формата на тези стабилни съединения с форма на нокти.

3. Подобно на други киселини аминокиселините образуват естери, халогенни анхидриди, амиди.

4. Реакции на декарбоксилираневъзникват в организма с участието на специални ензими декарбоксилаза: получените амини (триптамин, хистамин, серотинин) се наричат ​​биогенни амини и са регулатори на редица физиологични функции на човешкото тяло.

5. Взаимодействие с формалдехид(алдехиди)

R-CH-COOH + H 2 C \u003d O ® R-CH-COOH

Формалдехидът свързва NH 2 - групата, групата -COOH остава свободна и може да се титрува с алкали. Следователно тази реакция се използва за количествено определяне на аминокиселини (метод на Соренсен).

6. Взаимодействие с азотна киселинаводи до образуването на хидрокси киселини и отделянето на азот. Обемът на освободения азот N 2 определя количественото му съдържание в изследвания обект. Тази реакция се използва за количествено определяне на аминокиселини (метод на Ван Слайк):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Това е един от начините за дезаминиране на АМК извън тялото.

7. Ацилиране на аминокиселини.Аминогрупата на AMA може да бъде ацилирана с киселинни хлориди и анхидриди вече при стайна температура.

Продуктът от записаната реакция е ацетил-α-аминопропионова киселина.

Ацилните производни на AMA се използват широко при изследването на тяхната последователност в протеините и при синтеза на пептиди (защита на аминогрупата).

8.специфични свойства,реакции, свързани с наличието и взаимното влияние на амино и карбоксилни групи - образуване на пептиди. Общо свойство на a-AMA е процес на поликондензациякоето води до образуването на пептиди. В резултат на тази реакция се образуват амидни връзки на мястото на взаимодействие между карбоксилната група на една AMA и амино групата на друга AMA. С други думи, пептидите са амиди, образувани в резултат на взаимодействието на аминогрупи и аминокиселинни карбоксилни групи. Амидната връзка в такива съединения се нарича пептидна връзка (разглобете структурата на пептидната група и пептидната връзка: трицентрова p, p-конюгирана система)

В зависимост от броя на аминокиселинните остатъци в една молекула се разграничават ди-, три-, тетрапептиди и др. до полипептиди (до 100 АМК остатъка). Олигопептидите съдържат от 2 до 10 АМК остатъка, протеините - повече от 100 АМК остатъка.По принцип една полипептидна верига може да бъде представена със схемата:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Където R 1 , R 2 , ... R n са аминокиселинни радикали.

Концепцията за протеини.

Най-важните биополимери на аминокиселините са белтъчините – протеини. В човешкото тяло има около 5 милиона. различни протеини, които са част от кожата, мускулите, кръвта и други тъкани. Протеините (протеините) са получили името си от гръцката дума "protos" - първият, най-важният. Протеините изпълняват редица важни функции в организма: 1. Изграждаща функция; 2. Транспортна функция; 3. Защитна функция; 4. Каталитична функция; 5. Хормонална функция; 6. Хранителна функция.

Всички естествени протеини се образуват от мономери на аминокиселини. По време на хидролизата на протеините се образува смес от АМА. Има 20 от тези АМК.

4. Илюстративен материал:презентация

5. Литература:

Основна литература:

1. Биоорганична химия : учеб. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. 2014 г

  1. Сейтембетов Т.С. Химия: учебник - Алмати: TOO "EVERO", 2010. - 284 с.
  2. Болисбекова С. М. Химия на биогенните елементи: учебник - Семей, 2012. - 219 с. : тиня
  3. Веренцова Л.Г. Неорганична, физическа и колоидна химия: учебник - Алмати: Еверо, 2009. - 214 с. : аз ще.
  4. Физическа и колоидна химия / Под редакцията на А. П. Беляев .- М .: ГЕОТАР МЕДИА, 2008 г.
  5. Веренцева Л.Г. Неорганична, физическа и колоидна химия, (проверителни тестове) 2009 г

Допълнителна литература:

  1. Равич-Щербо М.И., Новиков В.В. Физическа и колоидна химия. М. 2003 г.

2. Слесарев В.И. Химия. Основи на химията на живите. Санкт Петербург: Химиздат, 2001

3. Ершов Ю.А. Обща химия. Биофизична химия. Химия на биогенните елементи. М.: ВШ, 2003.

4. Асанбаева Р.Д., Илиясова М.И. Теоретични основи на структурата и реактивността на биологично важните органични съединения. Алмати, 2003 г.

  1. Ръководство за лабораторни изследвания по биоорганична химия, изд. НА. Тюкавкина. М., Дропла, 2003 г.
  2. Глинка Н.Л. Обща химия. М., 2003г.
  3. Пономарев В.Д. Аналитична химия част 1,2 2003г

6. Контролни въпроси (обратна връзка):

1. Какво определя структурата на полипептидната верига като цяло?

2. До какво води белтъчната денатурация?

3. Какво се нарича изоелектрична точка?

4. Кои аминокиселини се наричат ​​незаменими?

5. Как се образуват протеините в тялото ни?

© Юлия Фурман - stock.adobe.com

    Аминокиселините са органични вещества, състоящи се от въглеводороден скелет и две допълнителни групи: амино и карбоксил. Последните два радикала определят уникалните свойства на аминокиселините - те могат да проявяват свойствата както на киселини, така и на основи: първият - поради карбоксилната група, вторият - поради аминогрупата.

    И така, разбрахме какви са аминокиселините от гледна точка на биохимията. Сега помислете за тяхното въздействие върху тялото и употребата им в спорта. За спортистите аминокиселините са важни за участието им в. Именно от отделни аминокиселини са изградени телата ни – мускули, скелет, черен дроб, съединителна тъкан. Освен това някои аминокиселини участват пряко в метаболизма. Например, аргининът участва в цикъла на орнитин урея, уникален механизъм за неутрализиране на амоняка, произвеждан в черния дроб по време на усвояването на протеини.

    • От тирозина в кората на надбъбречната жлеза се синтезират катехоламини - адреналин и норепинефрин - хормони, чиято функция е да поддържат тонуса на сърдечно-съдовата система, мигновена реакция на стресова ситуация.
    • Триптофанът е предшественик на хормона на съня мелатонин, който се произвежда в епифизната жлеза на мозъка – епифизата. При липса на тази аминокиселина в храната процесът на заспиване се усложнява, развиват се безсъние и редица други заболявания, причинени от нея.

    Можете да изброявате дълго, но нека се спрем на аминокиселината, чиято стойност е особено голяма за спортисти и хора, които спортуват умерено.

    За какво е глутаминът?

    - аминокиселина, която ограничава синтеза на протеина, който изгражда нашата имунна тъкан - лимфни възли и отделни образувания от лимфоидна тъкан. Трудно е да се надцени значението на тази система: без подходяща устойчивост на инфекции, няма нужда да се говори за някакъв тренировъчен процес. Освен това всяка тренировка – без значение професионална или любителска – е дозиран стрес за тялото.

    Стресът е необходимо условие за преместване на нашата „точка на равновесие”, тоест да предизвика определени биохимични и физиологични промени в тялото. Всеки стрес е верига от реакции, които мобилизират тялото. В интервала, характеризиращ регресията на каскадата от реакции на симпатоадреналната система (а именно те представляват стрес), се наблюдава намаляване на синтеза на лимфоидна тъкан. Поради тази причина процесът на гниене надвишава скоростта на синтез, което означава, че имунитетът отслабва. Така че допълнителният прием на глутамин минимизира този крайно нежелан, но неизбежен ефект от физическата активност.

    Незаменими и неесенциални аминокиселини

    За да разберем защо есенциалните аминокиселини са необходими в спорта, е необходимо да имаме общо разбиране за протеиновия метаболизъм. Протеините, консумирани от човек на ниво стомашно-чревен тракт, се обработват от ензими – вещества, които разграждат храната, която сме консумирали.

    По-специално, протеините първо се разграждат до пептиди - отделни вериги от аминокиселини, които нямат четвъртична пространствена структура. И вече пептидите ще се разпаднат на отделни аминокиселини. Те от своя страна се усвояват от човешкото тяло. Това означава, че аминокиселините се абсорбират в кръвта и само от този етап могат да се използват като продукти за синтеза на протеини в организма.

    Гледайки напред, нека кажем, че приемът на отделни аминокиселини в спорта съкращава този етап – отделните аминокиселини веднага ще се абсорбират в кръвта и процесите на синтез, а биологичният ефект на аминокиселините ще дойде по-бързо.

    Има общо двадесет аминокиселини. За да стане по принцип възможен процесът на протеиновия синтез в човешкото тяло, в диетата на човека трябва да присъства пълен спектър – всичките 20 съединения.

    Незаменим

    От този момент нататък се появява концепцията за незаменимост. Незаменими аминокиселини са тези, които тялото ни не може да синтезира самостоятелно от други аминокиселини. А това означава, че те ще се появят, освен от храна, никъде. Има 8 такива аминокиселини плюс 2 частично заменими.

    Помислете в таблицата кои продукти съдържат всяка есенциална аминокиселина и каква е нейната роля в човешкото тяло:

    име Какви продукти съдържат Роля в тялото
    Ядки, овес, риба, яйца, пиле,Намалява кръвната захар
    Нахут, леща, кашу, месо, риба, яйца, черен дроб, месоВъзстановява мускулната тъкан
    Амарант, пшеница, риба, месо, повечето млечни продуктиУчаства в усвояването на калция
    Фъстъци, гъби, месо, бобови растения, млечни продукти, много зърнени храниУчаства в азотния метаболизъм
    фенилаланин, ядки, извара, мляко, риба, яйца, различни бобови растенияПодобряване на паметта
    треонинЯйца, ядки, боб, млечни продуктиСинтезира колаген
    , яйца, месо, риба, бобови растения, лещаУчаства в радиационната защита
    триптофанСусам, овес, бобови растения, фъстъци, кедрови ядки, повечето млечни продукти, пиле, месо, риба, сушениПодобрява и задълбочава съня
    Хистидин (частично заменим)Леща, соя, фъстъци, сьомга, телешко и пилешко филе, свинско филеУчаства в противовъзпалителните реакции
    (частично заменяем)Кисело мляко, сусам, тиквени семки, швейцарско сирене, телешко, свинско, фъстъциНасърчава растежа и възстановяването на телесните тъкани

    Достатъчно количество аминокиселини се намират в животински източници на протеини - риба, месо, домашни птици. При липса на такива в диетата е силно препоръчително да приемате липсващите аминокиселини като добавки за спортно хранене, което е особено важно за вегетарианските спортисти.

    Основният акцент на последните трябва да се обърне на добавки като BCAA – смес от левцин, валин и изолевцин. Именно за тези аминокиселини е възможно „изтичане“ при диета, която не съдържа животински източници на протеин. За спортист (както професионалист, така и аматьор) това е абсолютно неприемливо, тъй като в дългосрочен план ще доведе до катаболизъм от вътрешните органи и заболявания на последните. На първо място, черният дроб страда от липса на аминокиселини.

    © conejota - stock.adobe.com

    Взаимозаменяеми

    Неесенциалните аминокиселини и тяхната роля са разгледани в таблицата по-долу:

    Какво се случва с аминокиселините и протеините в тялото ви

    Аминокиселините, които влизат в кръвния поток, се разпределят предимно в тъканите на тялото, където са най-необходими. Ако имате „намаляване“ на определени аминокиселини, приемането на допълнителен протеин, богат на тях, или приемането на допълнителни аминокиселини, ще бъде особено полезно.

    Синтезът на протеин се осъществява на клетъчно ниво. Всяка клетка има ядро, най-важната част от клетката. Именно в него се извършва разчитането на генетичната информация и нейното възпроизвеждане. Всъщност цялата информация за структурата на клетките е кодирана в последователността от аминокиселини.

    Как да изберем аминокиселини за обикновен любител, който умерено спортува 3-4 пъти седмично? Няма начин. Той просто не се нуждае от тях.

    Следните препоръки са по-важни за съвременния човек:

  1. Започнете да се храните редовно по едно и също време.
  2. Балансирайте диетата си с протеини, мазнини и въглехидрати.
  3. Премахнете нездравословната храна и нездравословната храна от диетата си.
  4. Започнете да пиете достатъчно вода – 30 мл на килограм телесно тегло.
  5. Избягвайте рафинираната захар.

Тези елементарни манипулации ще донесат много повече от добавянето на каквито и да било добавки към диетата.Освен това добавките без спазване на тези условия ще бъдат абсолютно безполезни.

Защо да знаете какви аминокиселини имате нужда, когато не знаете какво ядете? Откъде знаете от какво се правят котлети в столовата? Или колбаси? Или какво месо има в баничка в бургер? Да не говорим за гарнитури за пица.

Ето защо, преди да направите заключение за необходимостта от аминокиселини, трябва да започнете да ядете прости, чисти и здравословни храни и да следвате препоръките, описани по-горе.

Същото важи и за допълнителния прием на протеини. Ако диетата ви съдържа протеин в количество от 1,5-2 g на килограм телесно тегло, нямате нужда от допълнителен протеин. По-добре е да харчите пари за закупуване на качествена храна.

Също така е важно да се разбере, че протеините и аминокиселините не са фармакологични лекарства! Това са само спортни хранителни добавки. И ключовата дума тук е добавки. Добавете ги според нуждите.

За да разберете дали има нужда, трябва да контролирате диетата си. Ако вече сте преминали през горните стъпки и разбирате, че добавките все още са необходими, първото нещо, което трябва да направите, е да отидете в магазин за спортно хранене и да изберете подходящия продукт според финансовите си възможности. Единственото нещо, което начинаещите не трябва да правят, е да купуват аминокиселини с естествен вкус: ще бъде трудно да ги пият поради изключителна горчивина.

Вреди, странични ефекти, противопоказания

Ако имате заболявания, характеризиращи се с непоносимост към някоя от аминокиселините, вие знаете за това от раждането, точно като родителите си. Тази аминокиселина трябва да се избягва допълнително. Ако това не е така, няма смисъл да говорим за опасностите и противопоказанията на добавките, тъй като това са напълно естествени вещества.

Аминокиселините са неразделна част от протеина, протеинът е позната част от човешката диета.Всичко, което се продава в магазините за спортно хранене, не е фармакологични препарати! Само аматьори могат да говорят за някаква вреда и противопоказания. По същата причина няма смисъл да се разглежда такова нещо като страничните ефекти на аминокиселините - при умерена консумация не може да има отрицателни реакции.

Подхождайте трезво към вашата диета и спортни тренировки! Бъдете здрави!

Според естеството на въглеводородните заместители амините се разделят на

Общи структурни особености на амините

Както в молекулата на амоняка, в молекулата на всеки амин, азотният атом има несподелена електронна двойка, насочена към един от върховете на изкривения тетраедър:

Поради тази причина амините, подобно на амоняка, имат значително изразени основни свойства.

И така, амините, като амоняка, реагират обратимо с вода, образувайки слаби основи:

Връзката на водородния катион с азотния атом в молекулата на амина се осъществява чрез донорно-акцепторния механизъм поради самотната електронна двойка на азотния атом. Лимитните амини са по-силни основи в сравнение с амоняка, т.к. в такива амини въглеводородните заместители имат положителен индуктивен (+I) ефект. В тази връзка се увеличава електронната плътност на азотния атом, което улеснява взаимодействието му с Н + катиона.

Ароматните амини, ако аминогрупата е директно свързана с ароматното ядро, проявяват по-слаби основни свойства в сравнение с амоняка. Това се дължи на факта, че самотната електронна двойка на азотния атом се измества към ароматната π-система на бензеновия пръстен, в резултат на което електронната плътност на азотния атом намалява. Това от своя страна води до намаляване на основните свойства, по-специално способността за взаимодействие с водата. Така, например, анилинът реагира само със силни киселини и практически не реагира с вода.

Химични свойства на наситените амини

Както вече споменахме, амините реагират обратимо с вода:

Водните разтвори на амини имат алкална реакция на околната среда, поради дисоциацията на получените основи:

Наситените амини реагират с вода по-добре от амоняка поради по-силните си основни свойства.

Основните свойства на наситените амини се увеличават в серията.

Вторичните ограничаващи амини са по-силни основи от първичните ограничаващи амини, които от своя страна са по-силни основи от амоняка. Що се отнася до основните свойства на третичните амини, когато става дума за реакции във водни разтвори, основните свойства на третичните амини са много по-лоши от тези на вторичните амини и дори малко по-лоши от тези на първичните. Това се дължи на стерични пречки, които значително влияят върху скоростта на протониране на амина. С други думи, три заместителя "блокират" азотния атом и предотвратяват взаимодействието му с Н + катиони.

Взаимодействие с киселини

Както свободните наситени амини, така и техните водни разтвори взаимодействат с киселини. В този случай се образуват соли:

Тъй като основните свойства на наситените амини са по-изразени от тези на амоняка, такива амини реагират дори със слаби киселини, като например въглеродни:

Солите на амините са твърди вещества, които са силно разтворими във вода и слабо разтворими в неполярни органични разтворители. Взаимодействието на аминовите соли с алкали води до освобождаване на свободни амини, подобно на това как амонякът се измества от действието на алкали върху амониеви соли:

2. Първичните ограничаващи амини реагират с азотна киселина, за да образуват съответните алкохоли, азот N 2 и вода. Например:

Характерна особеност на тази реакция е образуването на газообразен азот, във връзка с което той е качествен за първични амини и се използва за разграничаването им от вторични и третични. Трябва да се отбележи, че най-често тази реакция се извършва чрез смесване на амина не със самия разтвор на азотна киселина, а с разтвор на сол на азотна киселина (нитрит) и след това добавяне на силна минерална киселина към тази смес. Когато нитритите взаимодействат със силни минерални киселини, се образува азотна киселина, която след това реагира с амин:

Вторичните амини дават маслени течности при подобни условия, така наречените N-нитрозамини, но тази реакция не се случва при реални задачи за използване в химията. Третични амини не реагират с азотна киселина.

Пълното изгаряне на всякакви амини води до образуването на въглероден диоксид, вода и азот:

Взаимодействие с халоалкани

Трябва да се отбележи, че точно същата сол се получава при действието на хлороводород върху по-заместен амин. В нашия случай, по време на взаимодействието на хлороводород с диметиламин:

Получаване на амини:

1) Алкилиране на амоняк с халоалкани:

При липса на амоняк вместо амин се получава неговата сол:

2) Редукция с метали (до водород в серията активност) в кисела среда:

последвано от третиране на разтвора с алкали за освобождаване на свободния амин:

3) Реакция на амоняк с алкохоли чрез преминаване на тяхната смес през нагрят алуминиев оксид. В зависимост от пропорциите алкохол/амин се образуват първични, вторични или третични амини:

Химични свойства на анилин

анилин - тривиалното име на аминобензен, което има формулата:

Както може да се види от илюстрацията, в анилиновата молекула аминогрупата е директно свързана с ароматния пръстен. В такива амини, както вече беше споменато, основните свойства са много по-слабо изразени, отколкото в амоняка. Така, по-специално, анилинът практически не реагира с вода и слаби киселини като въглеродна.

Взаимодействието на анилин с киселини

Анилинът реагира със силни и умерено силни неорганични киселини. В този случай се образуват фениламониеви соли:

Реакция на анилин с халогени

Както вече беше споменато в самото начало на тази глава, аминогрупата в ароматните амини се изтегля в ароматния пръстен, което от своя страна намалява електронната плътност на азотния атом и в резултат на това я увеличава в ароматното ядро. Увеличаването на електронната плътност в ароматното ядро ​​води до факта, че реакциите на електрофилно заместване, по-специално реакциите с халогени, протичат много по-лесно, особено в орто и пара позиции спрямо аминогрупата. Така анилинът лесно взаимодейства с бромната вода, образувайки бяла утайка от 2,4,6-триброманилин:

Тази реакция е качествена за анилин и често ви позволява да го определите сред други органични съединения.

Взаимодействието на анилин с азотна киселина

Анилинът реагира с азотна киселина, но поради спецификата и сложността на тази реакция, тя не се случва в реалния изпит по химия.

Реакции на анилин алкилиране

С помощта на последователно алкилиране на анилин при азотния атом с халогенни производни на въглеводороди могат да се получат вторични и третични амини:

Получаване на анилин

1. Редукция на нитробензол с метали в присъствието на силни неокисляващи киселини:

C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = + Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O

Cl - + NaOH \u003d C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

Като метали могат да се използват всякакви метали, които са до водород в серията активност.

Реакцията на хлоробензен с амоняк:

C 6 H 5 -Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

Химични свойства на аминокиселините

Аминокиселини наричат ​​съединения, в молекулите на които има два вида функционални групи - амино (-NH 2) и карбокси-(-COOH) групи.

С други думи, аминокиселините могат да се разглеждат като производни на карбоксилни киселини, в чиито молекули един или повече водородни атоми са заменени с аминогрупи.

Така общата формула на аминокиселините може да се запише като (NH 2) x R(COOH) y, където x и y най-често са равни на едно или две.

Тъй като аминокиселините имат както аминогрупа, така и карбоксилна група, те проявяват химични свойства, подобни както на амините, така и на карбоксилните киселини.

Киселинни свойства на аминокиселините

Образуване на соли с алкали и карбонати на алкални метали

Естерификация на аминокиселини

Аминокиселините могат да влязат в реакция на естерификация с алкохоли:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Основни свойства на аминокиселините

1. Образуване на соли при взаимодействие с киселини

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -

2. Взаимодействие с азотна киселина

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

Забележка: взаимодействието с азотна киселина протича по същия начин, както с първичните амини

3. Алкилиране

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I -

4. Взаимодействие на аминокиселините една с друга

Аминокиселините могат да реагират помежду си, за да образуват пептиди - съединения, съдържащи в своите молекули пептидна връзка -C(O) -NH-

В същото време трябва да се отбележи, че в случай на реакция между две различни аминокиселини, без да се спазват някои специфични условия на синтез, образуването на различни дипептиди става едновременно. Така, например, вместо реакцията на глицин с аланин по-горе, водеща до глициланин, може да възникне реакция, водеща до аланилглицин:

В допълнение, глицинова молекула не е задължително да реагира с молекула на аланин. Реакциите на пептизация също протичат между глициновите молекули:

И аланин:

Освен това, тъй като молекулите на получените пептиди, подобно на оригиналните молекули на аминокиселините, съдържат аминогрупи и карбоксилни групи, самите пептиди могат да реагират с аминокиселини и други пептиди поради образуването на нови пептидни връзки.

Отделни аминокиселини се използват за производството на синтетични полипептиди или така наречените полиамидни влакна. Така, по-специално, използвайки поликондензацията на 6-аминохексанова (ε-аминокапронова) киселина, найлонът се синтезира в промишлеността:

Получената в резултат на тази реакция найлонова смола се използва за производството на текстилни влакна и пластмаси.

Образуване на вътрешни соли на аминокиселини във воден разтвор

Във водните разтвори аминокиселините съществуват главно под формата на вътрешни соли - биполярни йони (цвитериони):

Получаване на аминокиселини

1) Реакцията на хлорирани карбоксилни киселини с амоняк:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 \u003d NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) Разграждане (хидролиза) на протеини под действието на разтвори на силни минерални киселини и основи.

Аминокиселините са съединения, които съдържат както аминогрупа, така и карбоксилна група в молекулата. Най-простият представител на аминокиселините е аминооцетната (глицинова) киселина: NH 2 -CH 2 -COOH

Тъй като аминокиселините съдържат две функционални групи, техните свойства зависят от тези групи атоми: NH 2 - и -COOH. Аминокиселините са амфотерни органични вещества, които реагират като основа и като киселина.

физични свойства.

Аминокиселините са безцветни кристални вещества, лесно разтворими във вода и слабо разтворими в органични разтворители. Много аминокиселини имат сладък вкус.

Химични свойства

Киселини (появяват се основните свойства)

Основи

+метални оксиди

Аминокиселини - образуване на пептиди

Аминокиселините не променят цвета на индикатора, ако броят на аминогрупите и карбоксилните групи е еднакъв.

1) NH 2 -CH 2 -COOH + HCl → NH 3 Cl-CH 2 -COOH

2) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

3) NH 2 -CH 2 -COOH + NH 2 -CH 2 -COOH → NH 2 -CH 2 -CO NH-CH 2 -COOH + H 2 O

Биологичната роля на аминокиселините е, че първичната структура на протеина се формира от техните остатъци. Има 20 аминокиселини, които са изходните материали за производството на протеини в нашето тяло. Някои аминокиселини се използват като терапевтични средства, като глутаминова киселина за нервни заболявания, хистидин за стомашни язви. Някои аминокиселини намират приложение в хранително-вкусовата промишленост, добавят се към консервирани храни и хранителни концентрати за подобряване на храната.

Билет номер 16

Анилинът е представител на амините. Химическа структура и свойства, получаване и практическо приложение.

Амините са органични съединения, които са производни на амоняка, в чиято молекула един, два или три водородни атома са заменени с въглеводороден радикал.

Обща формула:

физични свойства.

Анилинът е безцветна маслена течност с лека характерна миризма, слабо разтворима във вода, но разтворима в алкохол, етер и бензол. Точка на кипене 184°C. Анилинът е силна отрова, която действа върху кръвта..

Химични свойства.

Киселини (реакции по аминогрупа)

Br 2 (воден разтвор)

C 6 H 5 NH 2 + HCl → C 6 H 5 NH 3 Cl

Химичните свойства на анилина се дължат на наличието в неговата молекула на аминогрупата -NH 2 и бензеновото ядро, които взаимно си влияят.

Разписка.

Възстановяване на нитросъединения - Зинин реакция

C 6 H 5 NO 2 + H 2 → C 6 H 5 NH 2 + H 2 O

Приложение.

Анилинът се използва при производството на фотографски материали, анилинови багрила. Вземете полимери, експлозиви, лекарства.

Билет номер 17

Протеините са като биополимери. Структура, свойства и биологични функции на протеините.

катерици (протеини, полипептиди) - високомолекулни органични вещества, състоящи се от аминокиселини, свързани във верига чрез пептидна връзка. В живите организми аминокиселинният състав на протеините се определя от генетичния код; в повечето случаи в синтеза се използват 20 стандартни аминокиселини.

протеинова структура

Протеиновите молекули са линейни полимери, съставени от α-аминокиселини (които са мономери) и в някои случаи от модифицирани основни аминокиселини. Последователността от аминокиселини в протеина съответства на информацията, съдържаща се в гена на дадения протеин.

· Първична структура – ​​последователността на аминокиселините в полипептидната верига е линейна.

Вторична структура - усукването на полипептидната верига в спирала, поддържана от водородни връзки.

· Третична структура - опаковане на вторичната спирала в намотка. Поддържаща третична структура: дисулфидни връзки, водородни връзки.

Имоти

Протеините са амфотерни, както и аминокиселините.

Те се различават по степента на разтворимост във вода, но повечето протеини се разтварят в нея.

Денатурация: Рязка промяна в условията, като нагряване или третиране на протеин с киселина или алкали, води до загуба на кватернерната, третичната и вторичната структура на протеина. Денатурацията в някои случаи е обратима.

Хидролиза: Под въздействието на ензими протеинът се хидролизира до съставните му аминокиселини. Този процес се случва например в човешкия стомах под въздействието на ензими като пепсин и трипсин.

Функции на протеините в организма


каталитична функция

Ензимите са група протеини със специфични каталитични свойства. Сред ензимите могат да се отбележат следните протеини: трипсин, пепсин, амилаза, липаза.

структурна функция

Протеините са градивен материал на почти всички тъкани: мускулна, поддържаща, покривна.

Защитна функция

Протеини на антитела, способни да неутрализират вируси, патогенни бактерии .

Сигнална функция

Рецепторните протеини възприемат и предават сигнали от съседни клетки.

транспортна функция

Хемоглобинът пренася кислород от белите дробове до други тъкани и въглероден диоксид от тъканите към белите дробове.

Резервна функция

Тези протеини включват така наречените резервни протеини, които се съхраняват като източник на енергия и материя в растителните семена и животинските яйца. Те служат като строителни материали.

двигателна функция

Контрактилните протеини са актин и миозин.


Билет номер 18

1. Обща характеристика на макромолекулните съединения: състав, структура, реакции, залегнали в тяхното производство (например полиетилен).

Съединения с високо молекулно тегло (полимери) са вещества, чиито макромолекули се състоят от многократно повтарящи се единици. Относителното им молекулно тегло може да варира от няколко хиляди до много милиони.

Мономер- Това е нискомолекулно вещество, от което се получава полимер.

Структурна връзка– групи от атоми, повтарящи се многократно в полимерна макромолекула.

Степен на полимеризацияе броят на повтарящите се структурни единици.

nCH 2 \u003d CH 2 → (-CH 2 -CH 2 -) n


Полимерите могат да бъдат получени от реакции на полимеризация и поликондензация.

Признаци на реакция полимеризация:

1. Не се образуват странични вещества.

2. Реакцията се дължи на двойни или тройни връзки.

nCH 2 \u003d CH 2 → (-CH 2 -CH 2 -) n- реакция на полимеризация на етилен - образуване на полиетилен.

Признаци на реакция поликондензация:

1. Образуват се странични продукти.

2. Реакцията се дължи на функционални групи.

Пример: образуване на фенол-формалдехидна смола от фенол и формалдехид, полипептидна връзка от аминокиселини. В този случай освен полимера се образува и страничен продукт - вода.

Високомолекулните съединения имат определени предимства пред други материали: устойчиви са на действието на реагенти, не провеждат ток, механично здрави и леки. На базата на полимери се получават филми, лакове, каучук и пластмаси.

Аминокиселини, протеини и пептидиса примери за съединенията, описани по-долу. Много биологично активни молекули включват няколко химически различни функционални групи, които могат да взаимодействат помежду си и с функционалните групи на другия.

Аминокиселини.

Аминокиселини- органични бифункционални съединения, които включват карбоксилна група - UNSDи аминогрупата - NH 2 .

дял α И β - аминокиселини:

Среща се предимно в природата α - киселини. Протеините се състоят от 19 аминокиселини и една иминокиселина ( C 5 H 9НЕ 2 ):

Най-простият аминокиселина- глицин. Останалите аминокиселини могат да бъдат разделени на следните основни групи:

1) глицинови хомолози - аланин, валин, левцин, изолевцин.

Получаване на аминокиселини.

Химични свойства на аминокиселините.

Аминокиселини- това са амфотерни съединения, т.к. съдържат в състава си 2 противоположни функционални групи - аминогрупа и хидроксилна група. Следователно те реагират както с киселини, така и с основи:

Киселинно-основното преобразуване може да бъде представено като: