Dom > Svađajući se > Aminokiseline. Svojstva aminokiselina


Aminokiseline. Svojstva aminokiselina




1. Aminokiseline izlagati amfoterna svojstva te kiseline i amine, kao i specifična svojstva zbog zajedničke prisutnosti ovih skupina. U vodenim otopinama AMA postoji u obliku unutarnjih soli (bipolarni ioni). Vodene otopine monoaminomonokarboksilnih kiselina su neutralne za lakmus, jer njihove molekule sadrže jednak broj -NH 2 - i -COOH skupina. Ove skupine međusobno djeluju kako bi tvorile unutarnje soli:

Takva molekula ima suprotne naboje na dva mjesta: pozitivan NH 3 + i negativan na karboksil –COO - . S tim u vezi, unutarnja sol AMA naziva se bipolarni ion ili Zwitter-ion (Zwitter - hibrid).

Bipolarni ion u kiseloj sredini ponaša se kao kation, budući da je disocijacija karboksilne skupine potisnuta; u alkalnoj sredini - kao anion. Postoje pH vrijednosti specifične za svaku aminokiselinu, u kojoj je broj anionskih oblika u otopini jednak broju kationskih oblika. pH vrijednost pri kojoj je ukupni naboj AMA molekule 0 naziva se AMA izoelektrična točka (pI AA).

Vodene otopine monoaminodikarboksilnih kiselina imaju kiselu reakciju okoline:

HOOC-CH 2 -CH-COOH "- OOC-CH 2 -CH-COO - + H +

Izoelektrična točka monoaminodikarboksilnih kiselina je u kiseloj sredini i takve AMA se nazivaju kiselim.

Diaminomonokarboksilne kiseline imaju osnovna svojstva u vodenim otopinama (mora se pokazati sudjelovanje vode u procesu disocijacije):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O "NH 3 + -(CH 2) 4 -CH-COO - + OH -

Izoelektrična točka diaminomonokarboksilnih kiselina je na pH>7 i takve AMA se nazivaju bazičnima.

Budući da su bipolarni ioni, aminokiseline pokazuju amfoterna svojstva: sposobne su tvoriti soli i s kiselinama i s bazama:

Interakcija sa klorovodičnom kiselinom HCl dovodi do stvaranja soli:

R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Cl -

Reakcija s bazom dovodi do stvaranja soli:

R-CH (NH 2) -COOH + NaOH ® R-CH (NH 2) -COONa + H 2 O

2. Stvaranje kompleksa s metalima- kelatni kompleks. Struktura bakrene soli glikokola (glicina) može se predstaviti sljedećom formulom:

Gotovo sav bakar u ljudskom tijelu (100 mg) vezan je za proteine ​​(aminokiseline) u obliku ovih stabilnih spojeva u obliku kandže.

3. Kao i druge kiseline aminokiseline tvore estere, halogene anhidride, amide.

4. Reakcije dekarboksilacije nastaju u tijelu uz sudjelovanje posebnih enzima dekarboksilaze: nastali amini (triptamin, histamin, serotinin) nazivaju se biogeni amini i regulatori su niza fizioloških funkcija ljudskog tijela.

5. Interakcija s formaldehidom(aldehidi)

R-CH-COOH + H 2 C \u003d O ® R-CH-COOH

Formaldehid veže NH 2 - skupinu, -COOH skupina ostaje slobodna i može se titrirati alkalijom. Stoga se ova reakcija koristi za kvantitativno određivanje aminokiselina (Sorensenova metoda).

6. Interakcija s dušičnom kiselinom dovodi do stvaranja hidroksi kiselina i oslobađanja dušika. Volumen oslobođenog dušika N 2 određuje njegov kvantitativni sadržaj u predmetu koji se proučava. Ova reakcija se koristi za kvantitativno određivanje aminokiselina (Van Slykeova metoda):

R-CH-COOH + HNO2® R-CH-COOH + N2 + H2O

Ovo je jedan od načina deaminacije AMK izvan tijela.

7. Acilacija aminokiselina. Amino skupina AMA može se acilirati kiselinskim kloridima i anhidridima već na sobnoj temperaturi.

Produkt zabilježene reakcije je acetil-α-aminopropionska kiselina.

Acilni derivati ​​AMA se široko koriste u proučavanju njihovog slijeda u proteinima i u sintezi peptida (zaštita amino skupine).

8.specifična svojstva, reakcije povezane s prisutnošću i međusobnim utjecajem amino i karboksilnih skupina – stvaranje peptida. Zajedničko svojstvo a-AMA je proces polikondenzaciješto dovodi do stvaranja peptida. Kao rezultat ove reakcije nastaju amidne veze na mjestu interakcije između karboksilne skupine jedne AMA i amino skupine druge AMA. Drugim riječima, peptidi su amidi nastali kao rezultat interakcije amino skupina i karboksila aminokiselina. Amidna veza u takvim spojevima naziva se peptidna veza (rastavite strukturu peptidne skupine i peptidne veze: p, p-konjugirani sustav s tri centra)

Ovisno o broju aminokiselinskih ostataka u molekuli razlikuju se di-, tri-, tetrapeptidi itd. do polipeptida (do 100 AMK ostataka). Oligopeptidi sadrže od 2 do 10 AMK ostataka, proteini - više od 100 AMK ostataka. Općenito, polipeptidni lanac može se predstaviti shemom:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Gdje su R 1 , R 2 , ... R n radikali aminokiselina.

Koncept proteina.

Najvažniji biopolimeri aminokiselina su proteini – bjelančevine. U ljudskom tijelu ima ih oko 5 milijuna. razni proteini koji su dio kože, mišića, krvi i drugih tkiva. Proteini (proteini) dobili su naziv po grčkoj riječi "protos" - prvi, najvažniji. Proteini obavljaju niz važnih funkcija u tijelu: 1. Graditeljska funkcija; 2. Transportna funkcija; 3. Zaštitna funkcija; 4. Katalitička funkcija; 5. Hormonska funkcija; 6. Nutritivna funkcija.

Svi prirodni proteini nastaju od monomera aminokiselina. Tijekom hidrolize proteina nastaje smjesa AMA. Ima 20 ovih AMK-a.

4. Ilustrativni materijal: prezentacija

5. Literatura:

Glavna literatura:

1. Bioorganska kemija: udžbenik. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014

  1. Seitembetov T.S. Kemija: udžbenik - Almaty: TOO "EVERO", 2010. - 284 str.
  2. Bolysbekova S. M. Kemija biogenih elemenata: udžbenik - Semey, 2012. - 219 str. : mulj
  3. Verentsova L.G. Anorganska, fizikalna i koloidna kemija: udžbenik - Almaty: Evero, 2009. - 214 str. : bolestan.
  4. Fizička i koloidna kemija / Pod uredništvom A.P. Belyaeva .- M .: GEOTAR MEDIA, 2008.
  5. Verentseva L.G. Anorganska, fizikalna i koloidna kemija, (verifikacijski testovi) 2009

Dodatna literatura:

  1. Ravich-Shcherbo M.I., Novikov V.V. Fizikalna i koloidna kemija. M. 2003.

2. Slesarev V.I. Kemija. Osnove kemije živih. Sankt Peterburg: Himizdat, 2001

3. Ershov Yu.A. Opća kemija. Biofizička kemija. Kemija biogenih elemenata. M.: VSh, 2003.

4. Asanbayeva R.D., Iliyasova M.I. Teorijske osnove strukture i reaktivnosti biološki važnih organskih spojeva. Almati, 2003.

  1. Vodič za laboratorijske studije iz bioorganske kemije, ur. NA. Tjukavkina. M., Drfa, 2003.
  2. Glinka N.L. Opća kemija. M., 2003.
  3. Ponomarev V.D. Analitička kemija 1,2 dio 2003

6. Kontrolna pitanja (povratne informacije):

1. Što određuje strukturu polipeptidnog lanca u cjelini?

2. Do čega dovodi denaturacija proteina?

3. Što se zove izoelektrična točka?

4. Koje se aminokiseline nazivaju esencijalnim?

5. Kako nastaju proteini u našem tijelu?

© Yulia Furman - stock.adobe.com

    Aminokiseline su organske tvari koje se sastoje od skeleta ugljikovodika i dvije dodatne skupine: amino i karboksila. Posljednja dva radikala određuju jedinstvena svojstva aminokiselina - mogu pokazivati ​​svojstva i kiselina i lužina: prvi - zbog karboksilne skupine, drugi - zbog amino skupine.

    Dakle, saznali smo što su aminokiseline s gledišta biokemije. Sada razmotrite njihov učinak na tijelo i upotrebu u sportu. Za sportaše su aminokiseline važne za njihovo sudjelovanje. Od pojedinačnih aminokiselina građena su naša tijela – mišići, skeletni, jetra, vezivna tkiva. Osim toga, neke aminokiseline izravno su uključene u metabolizam. Na primjer, arginin je uključen u ciklus ornitin uree, jedinstveni mehanizam za neutralizaciju amonijaka koji nastaje u jetri tijekom probave proteina.

    • Iz tirozina u korteksu nadbubrežne žlijezde sintetiziraju se kateholamini – adrenalin i norepinefrin – hormoni čija je funkcija održavanje tonusa kardiovaskularnog sustava, trenutna reakcija na stresnu situaciju.
    • Triptofan je prekursor hormona spavanja melatonina, koji se proizvodi u epifizi mozga – epifizi. S nedostatkom ove aminokiseline u prehrani, proces uspavljivanja postaje kompliciraniji, razvijaju se nesanica i niz drugih bolesti uzrokovanih njom.

    Možete dugo nabrajati, ali usredotočimo se na aminokiseline čija je vrijednost posebno velika za sportaše i osobe koje umjereno vježbaju.

    Čemu služi glutamin?

    - aminokiselina koja ograničava sintezu proteina koji čini naše imunološko tkivo - limfni čvorovi i pojedinačne formacije limfoidnog tkiva. Teško je precijeniti važnost ovog sustava: bez odgovarajuće otpornosti na infekcije, nema potrebe govoriti ni o kakvom trenažnom procesu. Štoviše, svaki trening – bez obzira na to profesionalni ili amaterski – predstavlja dozirani stres za tijelo.

    Stres je neophodan uvjet za pomicanje naše “ravnotežne točke”, odnosno za izazivanje određenih biokemijskih i fizioloških promjena u tijelu. Svaki stres je lanac reakcija koje mobiliziraju tijelo. U intervalu koji karakterizira regresiju kaskade reakcija simpatoadrenalnog sustava (naime, predstavljaju stres), dolazi do smanjenja sinteze limfoidnog tkiva. Iz tog razloga proces propadanja premašuje brzinu sinteze, što znači da imunitet slabi. Dakle, dodatni unos glutamina minimizira ovaj vrlo nepoželjan, ali neizbježan učinak tjelesne aktivnosti.

    Esencijalne i neesencijalne aminokiseline

    Da bismo razumjeli zašto su esencijalne aminokiseline potrebne u sportu, potrebno je imati opće razumijevanje metabolizma proteina. Proteini koje čovjek konzumira na razini gastrointestinalnog trakta obrađuju se enzimima – tvarima koje razgrađuju hranu koju smo konzumirali.

    Konkretno, proteini se prvo razgrađuju do peptida – zasebnih lanaca aminokiselina koji nemaju kvaternarnu prostornu strukturu. I već će se peptidi razgraditi na pojedinačne aminokiseline. Njih, pak, ljudsko tijelo apsorbira. To znači da se aminokiseline apsorbiraju u krv i tek od ove faze mogu se koristiti kao proizvodi za sintezu tjelesnih proteina.

    Gledajući unaprijed, recimo da unos pojedinih aminokiselina u sportu skraćuje ovu fazu – pojedine će se aminokiseline odmah apsorbirati u krv i procese sinteze, a biološki učinak aminokiselina dolazi brže.

    Ukupno ima dvadeset aminokiselina. Da bi proces sinteze proteina u ljudskom tijelu u načelu postao moguć, u ljudskoj prehrani mora biti prisutan cijeli spektar – svih 20 spojeva.

    Nezamjenjiv

    Od ovog trenutka pojavljuje se koncept neizostavnosti. Esencijalne aminokiseline su one koje naše tijelo ne može samostalno sintetizirati iz drugih aminokiselina. A to znači da će se pojaviti, osim iz hrane, nigdje. Postoji 8 takvih aminokiselina plus 2 djelomično zamjenjive.

    Razmotrite u tablici koji proizvodi sadrže svaku esencijalnu aminokiselinu i koja je njezina uloga u ljudskom tijelu:

    Ime Što proizvodi sadrže Uloga u tijelu
    Orašasti plodovi, zob, riba, jaja, piletina,Smanjuje šećer u krvi
    Slanutak, leća, indijski orah, meso, riba, jaja, jetra, mesoPopravlja mišićno tkivo
    Amarant, pšenica, riba, meso, većina mliječnih proizvodaSudjeluje u apsorpciji kalcija
    Kikiriki, gljive, meso, mahunarke, mliječni proizvodi, mnoge žitariceSudjeluje u metabolizmu dušika
    fenilalanin, orasi, svježi sir, mlijeko, riba, jaja, razne mahunarkePoboljšanje pamćenja
    treoninJaja, orasi, grah, mliječni proizvodiSintetizira kolagen
    , jaja, meso, riba, mahunarke, lećaSudjeluje u zaštiti od zračenja
    triptofansezam, zob, mahunarke, kikiriki, pinjoli, većina mliječnih proizvoda, piletina, meso, riba, sušenoPoboljšava i produbljuje san
    Histidin (djelomično zamjenjiv)Leća, soja, kikiriki, losos, juneći i pileći file, svinjsko mesoSudjeluje u protuupalnim reakcijama
    (djelomično zamjenjiv)Jogurt, sjemenke sezama, sjemenke bundeve, švicarski sir, govedina, svinjetina, kikirikiPotiče rast i popravak tjelesnih tkiva

    Dovoljna količina aminokiselina nalazi se u životinjskim izvorima proteina - ribi, mesu, peradi. U nedostatku takvih u prehrani, vrlo je preporučljivo aminokiseline koje nedostaju uzimati kao dodatke sportskoj prehrani, što je posebno važno za sportaše vegetarijance.

    Glavni fokus potonjeg treba posvetiti suplementima kao što su BCAA – mješavina leucina, valina i izoleucina. Upravo je za ove aminokiseline moguće „povlačenje“ u prehrani koja ne sadrži životinjske izvore proteina. Za sportaša (i profesionalca i amatera) to je apsolutno neprihvatljivo, jer će dugoročno dovesti do katabolizma iz unutarnjih organa i bolesti potonjih. Prije svega, jetra pati od nedostatka aminokiselina.

    © conejota - stock.adobe.com

    Izmjenjivi

    Neesencijalne aminokiseline i njihova uloga razmatraju se u donjoj tablici:

    Što se događa s aminokiselinama i proteinima u vašem tijelu

    Aminokiseline koje ulaze u krvotok prvenstveno se distribuiraju u tkiva tijela, gdje su najpotrebnije. Ako imate "povlačenje" određenih aminokiselina, posebno će vam pomoći uzimanje dodatnih proteina bogatih njima ili uzimanje dodatnih aminokiselina.

    Sinteza proteina odvija se na staničnoj razini. Svaka stanica ima jezgru, najvažniji dio stanice. U njemu se odvija čitanje genetskih informacija i njihova reprodukcija. Zapravo, sve informacije o strukturi stanica kodirane su u slijedu aminokiselina.

    Kako odabrati aminokiseline za običnog amatera koji se umjereno bavi sportom 3-4 puta tjedno? Nema šanse. Jednostavno mu ne trebaju.

    Za modernu osobu važnije su sljedeće preporuke:

  1. Počnite jesti redovito u isto vrijeme.
  2. Uravnotežite svoju prehranu proteinima, mastima i ugljikohidratima.
  3. Izbacite junk food i junk food iz svoje prehrane.
  4. Počnite piti dovoljno vode - 30 ml po kilogramu tjelesne težine.
  5. Izbjegavajte rafinirani šećer.

Ove elementarne manipulacije donijet će mnogo više od dodavanja bilo kakvih dodataka prehrani.Štoviše, suplementi bez poštivanja ovih uvjeta bit će apsolutno beskorisni.

Zašto znati koje aminokiseline trebate kada ne znate što jedete? Kako znaš od čega se prave kotleti u menzi? Ili kobasice? Ili kakvo je meso u pljeskavici u hamburgeru? Da ne pričamo o dodacima za pizzu.

Stoga, prije nego što donesete zaključak o potrebi za aminokiselinama, morate početi jesti jednostavnu, čistu i zdravu hranu te slijediti gore opisane preporuke.

Isto vrijedi i za dodatni unos proteina. Ako vaša prehrana sadrži proteine, u količini od 1,5-2 g po kilogramu tjelesne težine, nisu vam potrebni dodatni proteini. Bolje je potrošiti novac na kupnju kvalitetne hrane.

Također je važno razumjeti da proteini i aminokiseline nisu farmakološki lijekovi! Ovo su samo dodaci sportskoj prehrani. A ključna riječ ovdje su aditivi. Dodajte ih po potrebi.

Da biste razumjeli postoji li potreba, morate kontrolirati svoju prehranu. Ako ste već prošli gore navedene korake i shvatili da su suplementi i dalje potrebni, prvo što biste trebali učiniti je otići u trgovinu sportskom prehranom i odabrati odgovarajući proizvod prema svojim financijskim mogućnostima. Jedino što početnici ne bi trebali kupiti aminokiseline s prirodnim okusom: teško će ih popiti zbog izrazite gorčine.

Šteta, nuspojave, kontraindikacije

Ako imate bolesti koje karakterizira netolerancija na neku od aminokiselina, znate za to od rođenja, baš kao i vaši roditelji. Ovu aminokiselinu treba dalje izbjegavati. Ako to nije slučaj, nema smisla govoriti o opasnostima i kontraindikacijama suplemenata, budući da se radi o potpuno prirodnim tvarima.

Aminokiseline su sastavni dio proteina, proteini su poznati dio ljudske prehrane. Sve što se prodaje u trgovinama sportske prehrane nisu farmakološki pripravci! Samo amateri mogu govoriti o nekoj vrsti štete i kontraindikacija. Iz istog razloga, nema smisla razmatrati nuspojave aminokiselina - uz umjerenu konzumaciju ne može biti negativnih reakcija.

Trezveno pristupite svojoj prehrani i sportskim treninzima! Budi zdrav!

Prema prirodi ugljikovodičnih supstituenata, amini se dijele na

Opće strukturne značajke amina

Kao iu molekuli amonijaka, u molekuli bilo kojeg amina, atom dušika ima nepodijeljeni elektronski par usmjeren na jedan od vrhova iskrivljenog tetraedra:

Iz tog razloga amini, poput amonijaka, imaju značajno izražena bazična svojstva.

Dakle, amini, poput amonijaka, reverzibilno reagiraju s vodom, tvoreći slabe baze:

Veza vodikovog kationa s atomom dušika u molekuli amina ostvaruje se pomoću mehanizma donor-akceptor zbog usamljenog elektronskog para atoma dušika. Limit amini su jače baze u odnosu na amonijak, jer. u takvim aminima ugljikovodični supstituenti imaju pozitivan induktivni (+I) učinak. S tim u vezi povećava se elektronska gustoća na atomu dušika, što olakšava njegovu interakciju s H + kationom.

Aromatski amini, ako je amino skupina izravno povezana s aromatičnom jezgrom, pokazuju slabija bazična svojstva u usporedbi s amonijakom. To je zbog činjenice da je usamljeni elektronski par atoma dušika pomaknut prema aromatičnom π-sustavu benzenskog prstena, zbog čega se smanjuje gustoća elektrona na atomu dušika. Zauzvrat, to dovodi do smanjenja osnovnih svojstava, posebno sposobnosti interakcije s vodom. Tako, na primjer, anilin reagira samo s jakim kiselinama, a praktički ne reagira s vodom.

Kemijska svojstva zasićenih amina

Kao što je već spomenuto, amini reverzibilno reagiraju s vodom:

Vodene otopine amina imaju alkalnu reakciju okoline, zbog disocijacije nastalih baza:

Zasićeni amini reagiraju s vodom bolje od amonijaka zbog svojih jačih bazičnih svojstava.

Glavna svojstva zasićenih amina povećavaju se u nizu.

Sekundarni ograničavajući amini jače su baze od primarnih ograničavajućih amina, koji su zauzvrat jače baze od amonijaka. Što se tiče osnovnih svojstava tercijarnih amina, kada je riječ o reakcijama u vodenim otopinama, osnovna svojstva tercijarnih amina su znatno lošija od sekundarnih amina, pa čak i nešto lošija od primarnih. To je zbog steričnih prepreka, koje značajno utječu na brzinu protonacije amina. Drugim riječima, tri supstituenta "blokiraju" atom dušika i sprječavaju njegovu interakciju s H+ kationima.

Interakcija s kiselinama

I slobodni zasićeni amini i njihove vodene otopine međusobno djeluju s kiselinama. U tom slučaju nastaju soli:

Budući da su osnovna svojstva zasićenih amina izraženija od onih amonijaka, takvi amini reagiraju čak i sa slabim kiselinama, poput ugljične:

Soli amina su krute tvari koje su vrlo topljive u vodi, a slabo topive u nepolarnim organskim otapalima. Interakcija soli amina s lužinama dovodi do oslobađanja slobodnih amina, slično kao što se amonijak istiskuje djelovanjem lužina na amonijeve soli:

2. Primarni ograničavajući amini reagiraju s dušičnom kiselinom i tvore odgovarajuće alkohole, dušik N 2 i vodu. Na primjer:

Karakteristična značajka ove reakcije je stvaranje plinovitog dušika, u vezi s čime je kvalitativni za primarne amine i koristi se za njihovo razlikovanje od sekundarnih i tercijalnih. Treba napomenuti da se ova reakcija najčešće provodi miješanjem amina ne s otopinom same dušične kiseline, već s otopinom soli dušične kiseline (nitrita), a zatim se ovoj smjesi doda jaka mineralna kiselina. Kada nitriti stupe u interakciju s jakim mineralnim kiselinama, nastaje dušična kiselina, koja zatim reagira s aminom:

Sekundarni amini daju uljne tekućine u sličnim uvjetima, takozvane N-nitrozamine, ali ova reakcija se ne događa u stvarnim zadacima upotrebe u kemiji. Tercijarni amini ne reagiraju s dušičnom kiselinom.

Potpuno izgaranje bilo kojeg amina dovodi do stvaranja ugljičnog dioksida, vode i dušika:

Interakcija s haloalkanima

Važno je napomenuti da se potpuno ista sol dobiva djelovanjem klorovodika na supstituiraniji amin. U našem slučaju, tijekom interakcije klorovodika s dimetilaminom:

Dobivanje amina:

1) Alkilacija amonijaka haloalkanima:

U slučaju nedostatka amonijaka, umjesto amina, dobiva se njegova sol:

2) Redukcija metalima (u vodik u nizu aktivnosti) u kiselom mediju:

nakon čega slijedi obrada otopine alkalijom za oslobađanje slobodnog amina:

3) Reakcija amonijaka s alkoholima propuštanjem njihove smjese kroz zagrijani aluminijev oksid. Ovisno o omjeru alkohola/amina, nastaju primarni, sekundarni ili tercijarni amini:

Kemijska svojstva anilina

Anilin - trivijalni naziv aminobenzena, koji ima formulu:

Kao što se može vidjeti iz ilustracije, u molekuli anilina amino skupina je izravno povezana s aromatičnim prstenom. U takvim aminima, kao što je već spomenuto, osnovna svojstva su mnogo manje izražena nego u amonijaka. Dakle, posebno, anilin praktički ne reagira s vodom i slabim kiselinama kao što je ugljična.

Interakcija anilina s kiselinama

Anilin reagira s jakim i umjereno jakim anorganskim kiselinama. U tom slučaju nastaju fenilamonijeve soli:

Interakcija anilina s halogenima

Kao što je već spomenuto na samom početku ovog poglavlja, amino skupina u aromatskim aminima se uvlači u aromatski prsten, što zauzvrat smanjuje gustoću elektrona na atomu dušika, a kao rezultat je povećava u aromatskoj jezgri. Povećanje elektronske gustoće u aromatskoj jezgri dovodi do činjenice da se reakcije elektrofilne supstitucije, posebice reakcije s halogenima, odvijaju mnogo lakše, osobito u orto i para položajima u odnosu na amino skupinu. Dakle, anilin lako stupa u interakciju s bromnom vodom, tvoreći bijeli talog 2,4,6-tribromanilina:

Ova reakcija je kvalitativna za anilin i često vam omogućuje da ga odredite među drugim organskim spojevima.

Interakcija anilina s dušičnom kiselinom

Anilin reagira s dušičnom kiselinom, ali se zbog specifičnosti i složenosti te reakcije ne događa na pravom ispitu iz kemije.

Reakcije alkilacije anilina

Uz pomoć sekvencijalnog alkiliranja anilina na atomu dušika s halogenim derivatima ugljikovodika mogu se dobiti sekundarni i tercijarni amini:

Dobivanje anilina

1. Redukcija nitrobenzena metalima u prisutnosti jakih neoksidirajućih kiselina:

C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = + Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O

Cl - + NaOH \u003d C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

Kao metali mogu se koristiti svi metali koji su u nizu aktivnosti do vodika.

Reakcija klorobenzena s amonijakom:

C 6 H 5 -Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

Kemijska svojstva aminokiselina

Aminokiseline nazivaju spojevi u čijim molekulama postoje dvije vrste funkcionalnih skupina – amino (-NH 2) i karboksi-(-COOH) skupine.

Drugim riječima, aminokiseline se mogu smatrati derivatima karboksilnih kiselina u čijim je molekulama jedan ili više vodikovih atoma zamijenjeno amino skupinama.

Dakle, opća formula aminokiselina može se napisati kao (NH 2) x R(COOH) y, gdje su x i y najčešće jednaki jedan ili dva.

Budući da aminokiseline imaju i amino skupinu i karboksilnu skupinu, one pokazuju kemijska svojstva slična i aminima i karboksilnim kiselinama.

Kisela svojstva aminokiselina

Stvaranje soli s alkalijama i karbonatima alkalnih metala

Esterifikacija aminokiselina

Aminokiseline mogu ući u reakciju esterifikacije s alkoholima:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Osnovna svojstva aminokiselina

1. Stvaranje soli pri interakciji s kiselinama

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -

2. Interakcija s dušičnom kiselinom

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

Napomena: interakcija s dušičnom kiselinom odvija se na isti način kao i s primarnim aminima

3. Alkilacija

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I -

4. Interakcija aminokiselina među sobom

Aminokiseline mogu međusobno reagirati i formirati peptide - spojeve koji u svojim molekulama sadrže peptidnu vezu -C(O) -NH-

Istodobno, treba napomenuti da u slučaju reakcije između dvije različite aminokiseline, bez promatranja nekih specifičnih uvjeta sinteze, istovremeno dolazi do stvaranja različitih dipeptida. Tako, na primjer, umjesto reakcije glicina s alaninom iznad, što dovodi do glicilanina, može se dogoditi reakcija koja vodi do alanilglicina:

Osim toga, molekula glicina ne mora nužno reagirati s molekulom alanina. Reakcije peptizacije također se odvijaju između molekula glicina:

i alanin:

Osim toga, budući da molekule dobivenih peptida, kao i izvorne molekule aminokiselina, sadrže amino skupine i karboksilne skupine, sami peptidi mogu reagirati s aminokiselinama i drugim peptidima zbog stvaranja novih peptidnih veza.

Pojedinačne aminokiseline koriste se za proizvodnju sintetskih polipeptida ili takozvanih poliamidnih vlakana. Dakle, posebno, polikondenzacijom 6-aminoheksanoične (ε-aminokaproične) kiseline, najlon se sintetizira u industriji:

Najlonska smola dobivena kao rezultat ove reakcije koristi se za proizvodnju tekstilnih vlakana i plastike.

Stvaranje unutarnjih soli aminokiselina u vodenoj otopini

U vodenim otopinama aminokiseline uglavnom postoje u obliku unutarnjih soli - bipolarnih iona (zwitteriona):

Dobivanje aminokiselina

1) Reakcija kloriranih karboksilnih kiselina s amonijakom:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 \u003d NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) Razgradnja (hidroliza) proteina pod djelovanjem otopina jakih mineralnih kiselina i lužina.

Aminokiseline su spojevi koji sadrže i amino skupinu i karboksilnu skupinu u molekuli. Najjednostavniji predstavnik aminokiselina je aminooctena (glicinska) kiselina: NH 2 -CH 2 -COOH

Budući da aminokiseline sadrže dvije funkcionalne skupine, njihova svojstva ovise o ovim skupinama atoma: NH 2 - i -COOH. Aminokiseline su amfoterne organske tvari koje reagiraju kao baza i kao kiselina.

fizikalna svojstva.

Aminokiseline su bezbojne kristalne tvari, lako topive u vodi i slabo topive u organskim otapalima. Mnoge aminokiseline imaju slatki okus.

Kemijska svojstva

Kiseline (pojavljuju se glavna svojstva)

Temelji

+metalni oksidi

Aminokiseline - stvaranje peptida

Aminokiseline ne mijenjaju boju indikatora ako je broj amino skupina i karboksilnih skupina isti.

1) NH 2 -CH 2 -COOH + HCl → NH 3 Cl-CH 2 -COOH

2) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

3) NH 2 -CH 2 -COOH + NH 2 -CH 2 -COOH → NH 2 -CH 2 -CO NH-CH 2 -COOH + H 2 O

Biološka uloga aminokiselina je da se primarna struktura proteina formira od njihovih ostataka. Postoji 20 aminokiselina koje su polazni materijali za proizvodnju proteina u našem tijelu. Neke se aminokiseline koriste kao terapijska sredstva, kao što je glutaminska kiselina za živčane bolesti, histidin za čir na želucu. Neke aminokiseline nalaze primjenu u prehrambenoj industriji, dodaju se konzerviranoj hrani i prehrambenim koncentratima za poboljšanje hrane.

Ulaznica broj 16

Anilin je predstavnik amina. Kemijska struktura i svojstva, priprema i praktična primjena.

Amini su organski spojevi koji su derivati ​​amonijaka, u čijoj su molekuli jedan, dva ili tri atoma vodika zamijenjena ugljikovodičnim radikalom.

Opća formula:

fizikalna svojstva.

Anilin je bezbojna uljasta tekućina s blagim karakterističnim mirisom, slabo topiv u vodi, ali topiv u alkoholu, eteru i benzenu. Točka vrenja 184°C. Anilin je jak otrov koji djeluje na krv..

Kemijska svojstva.

Kiseline (reakcije po amino skupini)

Br 2 (vodena otopina)

C 6 H 5 NH 2 + HCl → C 6 H 5 NH 3 Cl

Kemijska svojstva anilina posljedica su prisutnosti u njegovoj molekuli amino skupine -NH 2 i benzenske jezgre, koje međusobno utječu jedna na drugu.

Priznanica.

Dobivanje nitro spojeva - Zininska reakcija

C 6 H 5 NO 2 + H 2 → C 6 H 5 NH 2 + H 2 O

Primjena.

Anilin se koristi u proizvodnji fotografskih materijala, anilinskih boja. Nabavite polimere, eksplozive, drogu.

Ulaznica broj 17

Proteini su poput biopolimera. Struktura, svojstva i biološke funkcije proteina.

Vjeverice (proteini, polipeptidi) - visokomolekularne organske tvari, koje se sastoje od aminokiselina povezanih u lanac peptidnom vezom. U živim organizmima aminokiselinski sastav proteina određen je genetskim kodom; u većini slučajeva u sintezi se koristi 20 standardnih aminokiselina.

struktura proteina

Proteinske molekule su linearni polimeri sastavljeni od α-aminokiselina (koje su monomeri) i, u nekim slučajevima, modificiranih bazičnih aminokiselina. Redoslijed aminokiselina u proteinu odgovara informaciji sadržanoj u genu danog proteina.

· Primarna struktura – slijed aminokiselina u polipeptidnom lancu je linearan.

Sekundarna struktura - uvijanje polipeptidnog lanca u spiralu, podržano vodikovim vezama.

· Tercijarna struktura - pakiranje sekundarne spirale u zavojnicu. Potporna tercijarna struktura: disulfidne veze, vodikove veze.

Svojstva

Proteini su amfoterni, kao i aminokiseline.

Razlikuju se po stupnju topljivosti u vodi, ali većina proteina se u njoj otapa.

Denaturacija: Nagla promjena uvjeta, kao što je zagrijavanje ili tretiranje proteina kiselinom ili lužinom, rezultira gubitkom kvartarne, tercijarne i sekundarne strukture proteina. Denaturacija je u nekim slučajevima reverzibilna.

Hidroliza: Pod utjecajem enzima, protein se hidrolizira do sastavnih aminokiselina. Taj se proces događa, na primjer, u ljudskom želucu pod utjecajem enzima poput pepsina i tripsina.

Funkcije proteina u tijelu


katalitička funkcija

Enzimi su skupina proteina sa specifičnim katalitičkim svojstvima. Među enzimima se mogu uočiti sljedeći proteini: tripsin, pepsin, amilaza, lipaza.

strukturna funkcija

Proteini su građevni materijal gotovo svih tkiva: mišićnog, potpornog, pokrovnog.

Zaštitna funkcija

Proteini antitijela sposobni neutralizirati viruse, patogene bakterije .

Funkcija signala

Receptorski proteini percipiraju i prenose signale iz susjednih stanica.

transportna funkcija

Hemoglobin prenosi kisik iz pluća u druga tkiva i ugljični dioksid iz tkiva u pluća.

Rezervna funkcija

Ti proteini uključuju takozvane rezervne proteine, koji se pohranjuju kao izvor energije i tvari u biljnim sjemenkama i životinjskim jajima. Služe kao građevinski materijal.

motorička funkcija

Kontraktilni proteini su aktin i miozin.


Ulaznica broj 18

1. Opće karakteristike makromolekularnih spojeva: sastav, struktura, reakcije na kojima se temelji njihova proizvodnja (npr. polietilen).

Spojevi visoke molekularne težine (polimeri) su tvari čije se makromolekule sastoje od jedinica koje se višestruko ponavljaju. Njihova relativna molekularna težina može se kretati od nekoliko tisuća do mnogo milijuna.

Monomer- Ovo je tvar male molekularne mase iz koje se dobiva polimer.

Strukturna poveznica– skupine atoma koje se ponavljaju više puta u polimernoj makromolekuli.

Stupanj polimerizacije je broj strukturnih jedinica koje se ponavljaju.

nCH 2 \u003d CH 2 → (-CH 2 -CH 2 -) n


Polimeri se mogu dobiti reakcijama polimerizacije i polikondenzacije.

Znakovi reakcije polimerizacija:

1. Ne stvaraju se nuspojave.

2. Reakcija je posljedica dvostrukih ili trostrukih veza.

nCH 2 \u003d CH 2 → (-CH 2 -CH 2 -) n- reakcija polimerizacije etilena - stvaranje polietilena.

Znakovi reakcije polikondenzacija:

1. Nastaju nusproizvodi.

2. Reakcija je posljedica funkcionalnih skupina.

Primjer: stvaranje fenol-formaldehidne smole iz fenola i formaldehida, polipeptidne veze iz aminokiselina. U tom slučaju, osim polimera, nastaje i nusprodukt, voda.

Visokomolekularni spojevi imaju određene prednosti u odnosu na druge materijale: otporni su na djelovanje reagensa, ne provode struju, mehanički su jaki i lagani. Na bazi polimera dobivaju se filmovi, lakovi, guma i plastika.

Aminokiseline, proteini i peptidi su primjeri dolje opisanih spojeva. Mnoge biološki aktivne molekule uključuju nekoliko kemijski različitih funkcionalnih skupina koje mogu komunicirati jedna s drugom i međusobne funkcionalne skupine.

Aminokiseline.

Aminokiseline- organski bifunkcionalni spojevi, koji uključuju karboksilnu skupinu - UNSD, i amino skupina - NH 2 .

udio α I β - aminokiseline:

Uglavnom se nalazi u prirodi α - kiseline. Proteini se sastoje od 19 aminokiselina i jedne iminokiseline ( C 5 H 9NE 2 ):

Najjednostavniji amino kiselina- glicin. Preostale aminokiseline mogu se podijeliti u sljedeće glavne skupine:

1) homolozi glicina - alanin, valin, leucin, izoleucin.

Dobivanje aminokiselina.

Kemijska svojstva aminokiselina.

Aminokiseline- to su amfoterni spojevi, tk. sadrže u svom sastavu 2 suprotne funkcionalne skupine - amino skupinu i hidroksilnu skupinu. Stoga reagiraju i s kiselinama i s lužinama:

Pretvorba kiselina i baza može se predstaviti kao: