uy > Hissiyotlar > Oqsilning ikkilamchi tuzilishida qanday bog'lanishlar mavjud? Oqsillarning ikkilamchi tuzilishi


Oqsilning ikkilamchi tuzilishida qanday bog'lanishlar mavjud? Oqsillarning ikkilamchi tuzilishi




Proteidlar polipeptid zanjiridan, oqsil molekulasi esa bir, ikki yoki bir nechta zanjirdan iborat bo'lishi mumkin. Shu bilan birga, biopolimerlarning fizik, biologik va kimyoviy xossalari nafaqat "ma'nosiz" bo'lishi mumkin bo'lgan umumiy kimyoviy tuzilish bilan, balki oqsil molekulasining boshqa darajadagi tashkil etilishi bilan ham belgilanadi.

Aminokislotalarning miqdoriy va sifatli tarkibi bilan aniqlanadi. Peptid aloqalari birlamchi tuzilishning asosidir. Bu gipotezani birinchi marta 1888 yilda A. Ya. Danilevskiy ifodalagan, keyinchalik uning taxminlari E. Fisher tomonidan amalga oshirilgan peptidlar sintezi bilan tasdiqlangan. Oqsil molekulasining tuzilishini A. Ya.Danilevskiy va E.Fisherlar batafsil oʻrgandilar. Ushbu nazariyaga ko'ra, oqsil molekulalari peptid bog'lari bilan bog'langan ko'p miqdordagi aminokislotalar qoldiqlaridan iborat. Protein molekulasi bir yoki bir nechta polipeptid zanjiriga ega bo'lishi mumkin.

Oqsillarning birlamchi tuzilishini o'rganishda kimyoviy moddalar va proteolitik fermentlar qo'llaniladi. Shunday qilib, Edman usuli yordamida terminal aminokislotalarni aniqlash juda qulay.

Oqsilning ikkilamchi tuzilishi oqsil molekulasining fazoviy konfiguratsiyasini ko'rsatadi. Ikkilamchi strukturaning quyidagi turlari ajratiladi: alfa spiral, beta spiral, kollagen spiral. Olimlar alfa spiral peptidlar tuzilishi uchun eng xarakterli ekanligini aniqladilar.

Proteinning ikkilamchi tuzilishi yordami bilan barqarorlashtiriladi. Ikkinchisi bitta peptid bog'ining elektron manfiy azot atomi va undan to'rtinchi aminokislotaning karbonil kislorod atomi bilan bog'langanlar o'rtasida paydo bo'ladi va ular spiral bo'ylab yo'naltiriladi. Energiya hisob-kitoblari shuni ko'rsatadiki, mahalliy oqsillarda mavjud bo'lgan o'ng qo'lli alfa spiral bu aminokislotalarni polimerizatsiya qilishda samaraliroqdir.

Protein ikkilamchi tuzilishi: beta-varaq tuzilishi

Beta-varaqlardagi polipeptid zanjirlari to'liq kengaytirilgan. Beta burmalar ikkita peptid bog'lanishning o'zaro ta'siridan hosil bo'ladi. Ko'rsatilgan struktura (keratin, fibroin va boshqalar) xarakterlidir. Xususan, beta-keratin polipeptid zanjirlarining parallel joylashishi bilan tavsiflanadi, ular zanjirlararo disulfid bog'lari bilan yanada barqarorlashadi. Ipak fibroinida qo'shni polipeptid zanjirlari antiparalleldir.

Protein ikkilamchi tuzilishi: kollagen spiral

Shakllanish tayoq shakliga ega bo'lgan tropokollagenning uchta spiral zanjiridan iborat. Spiral zanjirlar buralib, super spiral hosil qiladi. Spiral bir zanjirning aminokislotalar qoldiqlarining peptid aminokislotalari vodorodi va boshqa zanjirning aminokislotalar qoldiqlarining karbonil guruhining kislorodi o'rtasida paydo bo'ladigan vodorod aloqalari bilan barqarorlashadi. Taqdim etilgan struktura kollagenga yuqori kuch va elastiklikni beradi.

Proteinning uchinchi darajali tuzilishi

Oqsillarning ko'pchiligi o'zlarining tabiiy holatida juda ixcham tuzilishga ega bo'lib, ular aminokislotalar radikallarining shakli, hajmi va qutbliligi, shuningdek, aminokislotalarning ketma-ketligi bilan belgilanadi.

Gidrofobik va ionli o'zaro ta'sirlar, vodorod aloqalari va boshqalar oqsilning nativ konformatsiyasi yoki uning uchinchi darajali tuzilishini shakllantirish jarayoniga sezilarli ta'sir ko'rsatadi. erishilgan.

To'rtlamchi tuzilish

Bu turdagi molekulyar struktura bir nechta bo'linmalarning yagona murakkab molekulaga birlashishi natijasida yuzaga keladi. Har bir bo'linma birlamchi, ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilmalarni o'z ichiga oladi.

§ 8. PROTEIN MOLEKULASINING FANOYAL TASHKILISHI

Birlamchi tuzilma

Oqsilning birlamchi tuzilishi deganda polipeptid zanjiridagi peptid bog'lari orqali bir-biriga bog'langan aminokislotalar qoldiqlarining soni va almashinish tartibi tushuniladi.

Bir uchida polipeptid zanjiri peptid bog'lanishini shakllantirishda ishtirok etmaydigan erkin NH 2 guruhini o'z ichiga oladi N-terminal. Qarama-qarshi tomonda peptid bog'lanish hosil bo'lishida ishtirok etmaydigan erkin NOOS guruhi mavjud, bu - C oxiri. N-oxiri zanjirning boshi sifatida qabul qilinadi va aminokislotalar qoldiqlarini raqamlash shu erdan boshlanadi:

Insulinning aminokislotalar ketma-ketligi F. Sanger (Kembrij universiteti) tomonidan aniqlangan. Bu oqsil ikkita polipeptid zanjiridan iborat. Bir zanjir 21 ta aminokislota qoldig'idan, ikkinchisi 30 ta zanjirdan iborat. Zanjirlar ikkita disulfid ko'prigi bilan bog'langan (6-rasm).

Guruch. 6. Odam insulinining birlamchi tuzilishi

Ushbu tuzilmani ochish uchun 10 yil kerak bo'ldi (1944 - 1954). Hozirgi vaqtda ko'plab oqsillar uchun birlamchi struktura aniqlangan, uni aniqlash jarayoni avtomatlashtirilgan va tadqiqotchilar uchun jiddiy muammo tug'dirmaydi;

Har bir oqsilning birlamchi tuzilishi haqidagi ma'lumotlar genda (DNK molekulasining bo'limi) kodlangan va transkripsiya (ma'lumotni mRNKga nusxalash) va translyatsiya (polipeptid zanjirining sintezi) paytida amalga oshiriladi. Shu munosabat bilan oqsilning birlamchi tuzilishini tegishli genning ma'lum tuzilishidan ham aniqlash mumkin.

Gomologik oqsillarning birlamchi tuzilishiga asoslanib, turlarning taksonomik munosabatlarini baholash mumkin. Gomologik oqsillar - bu turli xil turlarda bir xil funktsiyalarni bajaradigan oqsillar. Bunday oqsillar o'xshash aminokislotalar ketma-ketligiga ega. Masalan, ko'pchilik turlardagi sitoxrom C oqsilining nisbiy molekulyar og'irligi taxminan 12500 ni tashkil qiladi va 100 ga yaqin aminokislotalar qoldiqlarini o'z ichiga oladi. Ikki tur o'rtasidagi sitoxrom C ning birlamchi tuzilishidagi farqlar berilgan turlar orasidagi filogenetik farqga mutanosibdir. Shunday qilib, ot va xamirturushning C sitoxromlari 48 ta aminokislota qoldig'ida, tovuq va o'rdakda - ikkitada, tovuq va kurka go'shtining sitoxromlari bir xil bo'ladi.

Ikkilamchi tuzilma

Proteinning ikkilamchi tuzilishi peptid guruhlari o'rtasida vodorod bog'larining shakllanishi tufayli hosil bo'ladi. Ikkilamchi tuzilmaning ikki turi mavjud: a-spiral va b-tuzilish (yoki buklangan qatlam). Proteinlar polipeptid zanjirining ikkilamchi tuzilma hosil qilmaydigan hududlarini ham o'z ichiga olishi mumkin.

a-spiral bahorga o'xshaydi. a-spiral hosil bo'lganda, har bir peptid guruhining kislorod atomi zanjir bo'ylab to'rtinchi NH guruhining vodorod atomi bilan vodorod bog'ini hosil qiladi:

Spiralning har bir burilishi spiralning keyingi burilishi bilan bir nechta vodorod aloqalari bilan bog'lanadi, bu strukturaga sezilarli kuch beradi. a-spiral quyidagi xususiyatlarga ega: spiral diametri 0,5 nm, spiralning qadami 0,54 nm, spiralning har bir burilishida 3,6 aminokislota qoldig'i bo'ladi (7-rasm).

Guruch. 7. a-spiralning miqdoriy xarakteristikalarini aks ettiruvchi modeli

Aminokislotalarning yon radikallari -spiraldan tashqariga yo'naltiriladi (8-rasm).

Guruch. 8. Yon radikallarning fazoviy joylashuvini aks ettiruvchi -spiral modeli

Tabiiy L-aminokislotalardan o'ng va chap qo'lli spirallarni qurish mumkin. Ko'pgina tabiiy oqsillar o'ng qo'l spiral bilan tavsiflanadi. D-aminokislotalardan chap va o'ng qo'lli spirallar ham tuzilishi mumkin. D- va L-aminokislotalar qoldiqlari aralashmasidan tashkil topgan polipeptid zanjiri spiral hosil qilish qobiliyatiga ega emas.

Ba'zi aminokislota qoldiqlari a-spiral hosil bo'lishiga to'sqinlik qiladi. Masalan, agar zanjirda bir necha musbat yoki manfiy zaryadlangan aminokislota qoldiqlari ketma-ket joylashgan bo'lsa, bunday mintaqa o'xshash zaryadlangan radikallarning o'zaro itarishi tufayli a-spiral tuzilishga ega bo'lmaydi. a-spirallarning shakllanishiga katta aminokislotalar qoldiqlarining radikallari to'sqinlik qiladi. Polipeptid zanjirida prolin qoldiqlarining mavjudligi ham a-spiral hosil bo'lishiga to'sqinlik qiladi (9-rasm). Boshqa aminokislota bilan peptid bog'ini hosil qiluvchi azot atomidagi prolin qoldig'i vodorod atomiga ega emas.

Guruch. 9. Prolin qoldig'i -spiral hosil bo'lishining oldini oladi

Shuning uchun polipeptid zanjirining bir qismi bo'lgan prolin qoldig'i zanjir ichidagi vodorod aloqasini hosil qila olmaydi. Bundan tashqari, prolindagi azot atomi qattiq halqaning bir qismidir, bu N-C bog'i atrofida aylanishni va spiral hosil bo'lishini imkonsiz qiladi.

a-spiraldan tashqari, spirallarning boshqa turlari tasvirlangan. Biroq, ular kamdan-kam uchraydi, asosan qisqa joylarda.

Zanjirlarning qo'shni polipeptid bo'laklarining peptid guruhlari o'rtasida vodorod aloqalarining shakllanishi hosil bo'lishiga olib keladi. b-tuzilish yoki buklangan qatlam:

A-spiraldan farqli o'laroq, buklangan qatlam akkordeonga o'xshash zigzag shakliga ega (10-rasm).

Guruch. 10. b-oqsil tuzilishi

Parallel va antiparallel buklangan qatlamlar mavjud. Polipeptid zanjirining yo'nalishlari mos keladigan bo'limlari o'rtasida parallel b-tuzilmalar hosil bo'ladi:

Antiparallel b-tuzilmalar polipeptid zanjirining qarama-qarshi yo'naltirilgan bo'limlari o'rtasida hosil bo'ladi:


b-tuzilmalar ikkitadan ortiq polipeptid zanjirlari orasida hosil bo'lishi mumkin:


Ba'zi oqsillarda ikkilamchi struktura faqat a-spiral bilan ifodalanishi mumkin, boshqalarda - faqat b-tuzilmalar (parallel yoki antiparallel yoki har ikkalasi, a-spiral mintaqalar bilan birga, b-tuzilmalar ham bo'lishi mumkin); hozir bo'lish.

Uchinchi darajali tuzilish

Ko'pgina oqsillarda ikkilamchi uyushgan tuzilmalar (a-spirallar, - tuzilmalar) ma'lum tarzda ixcham globulaga buklanadi. Globulyar oqsillarning fazoda tashkil etilishi uchinchi darajali tuzilish deb ataladi. Shunday qilib, uchinchi darajali struktura kosmosda polipeptid zanjiri bo'limlarining uch o'lchovli joylashishini tavsiflaydi. Uchinchi darajali strukturaning shakllanishida ion va vodorod aloqalari, hidrofobik o'zaro ta'sirlar va van der Vaals kuchlari ishtirok etadi. Disulfid ko'priklar uchinchi darajali tuzilmani barqarorlashtiradi.

Oqsillarning uchinchi darajali tuzilishi ularning aminokislotalar ketma-ketligi bilan belgilanadi. Uning shakllanishi jarayonida polipeptid zanjirida sezilarli masofada joylashgan aminokislotalar o'rtasida bog'lanishlar paydo bo'lishi mumkin. Eriydigan oqsillarda qutbli aminokislota radikallari, qoida tariqasida, oqsil molekulalari yuzasida paydo bo'ladi va kamroq hollarda, molekula ichida gidrofobik radikallar globulaning ichida ixcham holda paydo bo'lib, hidrofobik hududlarni hosil qiladi;

Hozirgi vaqtda ko'plab oqsillarning uchinchi darajali tuzilishi aniqlangan. Keling, ikkita misolni ko'rib chiqaylik.

miyoglobin

Mioglobin kislorodni bog'laydigan oqsil bo'lib, nisbiy massasi 16700. Uning vazifasi mushaklarda kislorodni saqlashdir. Uning molekulasida 153 ta aminokislotalar qoldig'idan iborat bitta polipeptid zanjiri va kislorodni bog'lashda muhim rol o'ynaydigan gemogrup mavjud.

Mioglobinning fazoviy tashkil etilishi Jon Kendry va uning hamkasblarining ishi tufayli o'rnatildi (11-rasm). Ushbu oqsilning molekulasida 8 ta a-spiral mintaqa mavjud bo'lib, barcha aminokislotalar qoldiqlarining 80% ni tashkil qiladi. Mioglobin molekulasi juda ixcham, uning ichiga faqat to'rtta suv molekulasi sig'ishi mumkin, deyarli barcha qutbli aminokislota radikallari molekulaning tashqi yuzasida joylashgan, hidrofobik radikallarning ko'p qismi molekula ichida joylashgan, sirt yaqinida esa gem mavjud. , kislorodni bog'lash uchun mas'ul bo'lgan oqsil bo'lmagan guruh.

11-rasm. Mioglobinning uchinchi darajali tuzilishi

Ribonukleaza

Ribonukleaza globulyar oqsildir. U oshqozon osti bezi hujayralari tomonidan chiqariladi, bu RNKning parchalanishini katalizlovchi fermentdir. Mioglobindan farqli o'laroq, ribonukleaza molekulasida juda kam a-spiral mintaqalar va b konformatsiyasida bo'lgan juda ko'p sonli segmentlar mavjud. Oqsilning uchinchi darajali tuzilishining mustahkamligi 4 ta disulfid bog'lari bilan beriladi.

To'rtlamchi tuzilish

Ko'pgina oqsillar vodorod va ion aloqalari, hidrofobik o'zaro ta'sirlar va van der Vaals kuchlari bilan bir-biriga bog'langan o'ziga xos ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilmalarga ega bo'lgan bir necha, ikki yoki undan ko'p oqsil bo'linmalari yoki molekulalardan iborat. Protein molekulalarining bunday tashkiloti deyiladi to'rtlamchi tuzilish, va oqsillarning o'zi deyiladi oligomerik. Oligomerik oqsil ichidagi alohida subbirlik yoki oqsil molekulasi deyiladi protomer.

Oligomerik oqsillardagi protomerlar soni juda katta farq qilishi mumkin. Masalan, kreatinkinaz 2 protomerdan, gemoglobin 4 protomerdan, E. coli RNK polimeraza RNK sintezi uchun mas'ul ferment 5 protomerdan, piruvatdehidrogenaza kompleksi 72 protomerdan iborat. Agar oqsil ikkita protomerdan iborat bo'lsa, u dimer, to'rtta - tetramer, oltita - geksamer deb ataladi (12-rasm). Ko'pincha oligomerik oqsil molekulasi 2 yoki 4 protomerni o'z ichiga oladi. Oligomerik oqsil bir xil yoki turli protomerlarni o'z ichiga olishi mumkin. Agar oqsil ikkita bir xil protomerni o'z ichiga olsa, u - homodimer, agar boshqacha bo'lsa - heterodimer.


 Guruch. 12. Oligomerik oqsillar

Keling, gemoglobin molekulasining tashkil etilishini ko'rib chiqaylik. Gemoglobinning asosiy vazifasi kislorodni o'pkadan to'qimalarga va karbonat angidridni teskari yo'nalishda tashishdir. Uning molekulasi (13-rasm) ikki xil turdagi to'rtta polipeptid zanjiridan - ikkita a-zanjir va ikkita b-zanjir va gemdan iborat. Gemoglobin miyoglobin bilan bog'liq bo'lgan oqsildir. Mioglobin va gemoglobin protomerlarining ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilmalari juda o'xshash. Har bir gemoglobin protomeri, miyoglobin kabi, polipeptid zanjirining 8 ta a-spiral qismlarini o'z ichiga oladi. Shuni ta'kidlash kerakki, miyoglobin va gemoglobin protomerining birlamchi tuzilmalarida faqat 24 ta aminokislota qoldig'i bir xil. Binobarin, birlamchi tuzilishda sezilarli darajada farq qiluvchi oqsillar o'xshash fazoviy tashkilotga ega bo'lishi va o'xshash funktsiyalarni bajarishi mumkin.

Guruch. 13. Gemoglobinning tuzilishi

Ikkilamchi struktura - bu bir xil zanjirning peptid guruhlari yoki qo'shni polipeptid zanjirlari o'rtasida vodorod aloqalari hosil bo'lishi tufayli polipeptid zanjirini tartibli tuzilishga yig'ish usuli. Konfiguratsiyasiga ko'ra ikkilamchi tuzilmalar spiral (a-spiral) va qatlamli-buklangan (b-tuzilma va ko'ndalang b-shakl) ga bo'linadi.

a-spiral. Bu bitta polipeptid zanjiridagi interpeptid vodorod aloqalari tufayli hosil bo'lgan muntazam spiralga o'xshash ikkilamchi oqsil strukturasining bir turi. Peptid bog'lanishning barcha xossalarini hisobga oladigan a-spiral strukturasi modeli (2-rasm) Poling va Kori tomonidan taklif qilingan. a-spiralning asosiy xususiyatlari:

· spiral simmetriyaga ega bo'lgan polipeptid zanjirining spiral konfiguratsiyasi;

· har bir birinchi va to'rtinchi aminokislota qoldig'ining peptid guruhlari o'rtasida vodorod bog'larini hosil qilish;

Spiral burilishlarning muntazamligi;

· a-spiraldagi barcha aminokislotalar qoldiqlarining yon radikallari tuzilishidan qat’iy nazar ekvivalentligi;

· aminokislotalarning yon radikallari a-spiral hosil bo'lishida ishtirok etmaydi.

Tashqi tomondan, a-spiral elektr pechkaning biroz cho'zilgan spirali kabi ko'rinadi. Birinchi va to'rtinchi peptid guruhlari orasidagi vodorod bog'lanishlarining muntazamligi polipeptid zanjirining burilishlarining qonuniyligini aniqlaydi. Bir burilish balandligi yoki a-spiralning qadami 0,54 nm; u 3,6 aminokislota qoldig'ini o'z ichiga oladi, ya'ni har bir aminokislota qoldig'i eksa bo'ylab (bitta aminokislota qoldig'ining balandligi) 0,15 nm (0,54: 3,6 = 0,15 nm) ga harakat qiladi, bu bizga barcha aminokislotalar qoldiqlarining ekvivalentligi haqida gapirish imkonini beradi. a-spiralda. a-spiralning muntazamlik davri 5 burilish yoki 18 aminokislota qoldig'i; bir davrning uzunligi 2,7 nm. Guruch. 3. Pauling-Corey a-spiral modeli

b-tuzilmasi. Bu polipeptid zanjirining biroz kavisli konfiguratsiyasiga ega bo'lgan va bitta polipeptid zanjirining alohida bo'limlari yoki qo'shni polipeptid zanjirlari ichidagi interpeptid vodorod aloqalari orqali hosil bo'lgan ikkilamchi strukturaning bir turi. U qatlamli katlamli struktura deb ham ataladi. b-tuzilmalarning har xil turlari mavjud. Proteinning bitta polipeptid zanjiri tomonidan hosil bo'lgan cheklangan qatlamli hududlar o'zaro faoliyat b shakli (qisqa b tuzilish) deb ataladi. O'zaro b ko'rinishdagi vodorod aloqalari polipeptid zanjiri halqalarining peptid guruhlari o'rtasida hosil bo'ladi. Yana bir turi - to'liq b-tuzilmasi - butun polipeptid zanjiriga xos bo'lib, u cho'zilgan shaklga ega va qo'shni parallel polipeptid zanjirlari orasidagi interpeptid vodorod bog'lari bilan tutiladi (3-rasm). Ushbu tuzilma akkordeonning ko'prigiga o'xshaydi. Bundan tashqari, b-tuzilmalarning variantlari mumkin: ular parallel zanjirlar (polipeptid zanjirlarining N-terminal uchlari bir xil yo'nalishda yo'naltirilgan) va antiparallel (N-terminal uchlari turli yo'nalishlarga yo'naltirilgan) bilan tuzilishi mumkin. Bir qatlamning yon radikallari boshqa qatlamning yon radikallari orasiga joylashtiriladi.


Oqsillarda a-tuzilmalardan b-tuzilmalarga va orqaga o'tish vodorod bog'larining qayta joylashishi tufayli mumkin. Zanjir bo'ylab muntazam interpeptid vodorod aloqalari o'rniga (buning natijasida polipeptid zanjiri spiralga aylanadi) spiral bo'laklar ochiladi va polipeptid zanjirlarining cho'zilgan bo'laklari o'rtasida vodorod aloqalari yopiladi. Bu o'tish keratinda, soch oqsilida mavjud. Sochni ishqoriy yuvish vositalari bilan yuvganda, b-keratinning spiral tuzilishi osonlikcha buziladi va u a-keratinga aylanadi (jingalak sochlar tekislanadi).

Oqsillarning muntazam ikkilamchi tuzilmalarini (a-spirallar va b-tuzilmalarni) kristalning erishiga o'xshash tarzda yo'q qilish polipeptidlarning "erishi" deb ataladi. Bunday holda, vodorod aloqalari buziladi va polipeptid zanjirlari tasodifiy chigal shaklini oladi. Binobarin, ikkilamchi tuzilmalarning barqarorligi interpeptid vodorod aloqalari bilan aniqlanadi. Sistein qoldiqlari joylashgan joyda polipeptid zanjiri bo'ylab disulfid aloqalari bundan mustasno, boshqa turdagi bog'lanishlar deyarli ishtirok etmaydi. Qisqa peptidlar disulfid aloqalari tufayli tsikllarga yopiladi. Ko'pgina oqsillar ham a-spiral mintaqalarni, ham b-tuzilmalarni o'z ichiga oladi. 100% a-spiraldan tashkil topgan tabiiy oqsillar deyarli yo'q (istisno paramiozin, mushak oqsili 96-100% a-spiral), sintetik polipeptidlarda esa 100% spiral mavjud.

Boshqa oqsillar turli darajadagi o'ralish darajasiga ega. Paramiozin, miyoglobin va gemoglobinda a-spiral tuzilmalarning yuqori chastotasi kuzatiladi. Bundan farqli o'laroq, tripsin, ribonukleaza, polipeptid zanjirining muhim qismi qatlamli b-tuzilmalarga o'ralgan. Qo'llab-quvvatlovchi to'qimalarning oqsillari: keratin (soch, jun oqsili), kollagen (tendon, teri oqsili), fibroin (tabiiy ipak oqsili) polipeptid zanjirlarining b-konfiguratsiyasiga ega. Oqsillarning polipeptid zanjirlarining turli darajadagi spiralligi shuni ko'rsatadiki, aniqki, polipeptid zanjirining spiralligini qisman buzadigan yoki muntazam katlanmasini "buzadigan" kuchlar mavjud. Buning sababi oqsil polipeptid zanjirining ma'lum hajmda, ya'ni uchinchi darajali tuzilishda yanada ixcham katlanishidir.

Proteinlar (oqsillar) tirik organizmlarning quruq massasining 50% ni tashkil qiladi.


Proteinlar aminokislotalardan tashkil topgan. Har bir aminokislota aminokislota va kislota (karboksil) guruhiga ega bo'lib, ularning o'zaro ta'siri hosil bo'ladi peptid aloqasi Shuning uchun oqsillar polipeptidlar deb ham ataladi.

Protein tuzilmalari

Asosiy- peptid bog'i bilan bog'langan aminokislotalar zanjiri (kuchli, kovalent). Turli xil tartibda 20 ta aminokislotalarni almashtirib, siz millionlab turli xil oqsillarni yaratishingiz mumkin. Zanjirda kamida bitta aminokislota o'zgartirilsa, oqsilning tuzilishi va funktsiyalari o'zgaradi, shuning uchun birlamchi struktura oqsildagi eng muhim hisoblanadi.


Ikkilamchi- spiral. Vodorod aloqalari bilan tutilgan (zaif).


Uchinchi darajali- globula (to'p). To'rt turdagi bog'lanishlar: disulfid (oltingugurt ko'prigi) kuchli, qolgan uchtasi (ionli, hidrofobik, vodorod) zaif. Har bir oqsilning o'ziga xos globul shakli bor va uning vazifalari unga bog'liq. Denaturatsiya jarayonida globulaning shakli o'zgaradi va bu oqsilning ishlashiga ta'sir qiladi.


To'rtlamchi- Hamma oqsillarda ham mavjud emas. U uchinchi darajali tuzilishdagi kabi bir xil rishtalar bilan bir-biriga bog'langan bir nechta globullardan iborat. (Masalan, gemoglobin).

Denaturatsiya

Bu tashqi ta'sirlar (harorat, kislotalilik, sho'rlanish, boshqa moddalar qo'shilishi va boshqalar) ta'sirida oqsil globulasi shaklining o'zgarishi.

  • Proteinga ta'siri zaif bo'lsa (harorat 1 ° ga o'zgaradi), keyin qaytariladigan denaturatsiya
  • Agar ta'sir kuchli bo'lsa (100 °), denaturatsiya qaytarilmas. Bunday holda, birlamchidan tashqari barcha tuzilmalar yo'q qilinadi.

Proteinlarning funktsiyalari

Ularning ko'pi bor, masalan:

  • Enzimatik (katalitik)- ferment oqsillari kimyoviy reaksiyalarni tezlashtiradi, chunki fermentning faol markazi qulfning kaliti (o'ziga xoslik) kabi shaklga mos keladi.
  • Qurilish (konstruktiv)- hujayra, suvdan tashqari, asosan oqsillardan iborat.
  • Himoya- antikorlar patogenlarga qarshi kurashadi (immunitet).

Birini tanlang, eng to'g'ri variant. Protein molekulasining ikkilamchi tuzilishi shaklga ega
1) spirallar
2) ikki tomonlama spiral
3) to'p
4) iplar

Javob


Birini tanlang, eng to'g'ri variant. Protein molekulasidagi CO va NH guruhlari orasidagi vodorod aloqalari unga strukturaga xos spiral shaklni beradi.
1) birlamchi
2) ikkilamchi
3) uchinchi darajali
4) to'rtlamchi

Javob


Birini tanlang, eng to'g'ri variant. Protein molekulasining denaturatsiya jarayoni, agar bog'lar uzilmasa, teskari bo'ladi
1) vodorod
2) peptid
3) hidrofobik
4) disulfid

Javob


Birini tanlang, eng to'g'ri variant. O'zaro ta'sir natijasida oqsil molekulasining to'rtlamchi tuzilishi hosil bo'ladi
1) S-S bog'lanish turiga ko'ra bitta oqsil molekulasining bo'limlari
2) to'p hosil qiluvchi bir nechta polipeptid iplari
3) bir oqsil molekulasining vodorod aloqalari tufayli bo'limlari
4) hujayra membranali oqsil globulasi

Javob


Oqsilning xarakteristikasi va bajaradigan funktsiyasi o'rtasidagi muvofiqlikni o'rnating: 1) tartibga soluvchi, 2) strukturaviy.
A) sentriolalar tarkibiga kiradi
B) ribosomalarni hosil qiladi
B) gormon
D) hujayra membranalarini hosil qiladi
D) gen faolligini o'zgartiradi

Javob


Birini tanlang, eng to'g'ri variant. Polipeptid zanjiridagi aminokislotalarning ketma-ketligi va soni
1) DNKning birlamchi tuzilishi
2) birlamchi oqsil tuzilishi
3) DNKning ikkilamchi tuzilishi
4) oqsilning ikkilamchi tuzilishi

Javob


Uchta variantni tanlang. Odamlar va hayvonlardagi oqsillar
1) asosiy qurilish materiali sifatida xizmat qiladi
2) ichaklarda glitserin va yog 'kislotalariga parchalanadi
3) aminokislotalardan hosil bo'ladi
4) jigarda ular glikogenga aylanadi
5) zaxiraga qo'yish
6) fermentlar sifatida kimyoviy reaksiyalarni tezlashtiradi

Javob


Birini tanlang, eng to'g'ri variant. Proteinning spiral shakliga ega bo'lgan ikkilamchi tuzilishi rishtalar bilan birlashtiriladi
1) peptid
2) ionli
3) vodorod
4) kovalent

Javob


Birini tanlang, eng to'g'ri variant. Oqsil molekulalarining birlamchi tuzilishini qanday bog`lar aniqlaydi
1) aminokislota radikallari orasidagi hidrofobik
2) polipeptid zanjirlar orasidagi vodorod
3) aminokislotalar orasidagi peptid
4) -NH- va -CO- guruhlari orasidagi vodorod

Javob


Birini tanlang, eng to'g'ri variant. Proteinning birlamchi tuzilishi bog'lanish orqali hosil bo'ladi
1) vodorod
2) makroergik
3) peptid
4) ionli

Javob


Birini tanlang, eng to'g'ri variant. Oqsil molekulasidagi aminokislotalar o'rtasida peptid bog'lanishlar hosil bo'lishiga asoslanadi
1) bir-birini to'ldirish tamoyili
2) aminokislotalarning suvda erimasligi
3) aminokislotalarning suvda eruvchanligi
4) ularda karboksil va amin guruhlarining mavjudligi

Javob


Quyida sanab o'tilgan xususiyatlar, ikkitasidan tashqari, tasvirlangan organik moddalarning tuzilishi va funktsiyalarini tavsiflash uchun ishlatiladi. Umumiy ro'yxatdan "tushib ketadigan" ikkita xususiyatni aniqlang va ular ostida ko'rsatilgan raqamlarni yozing.
1) molekulaning strukturaviy tashkiliy darajalariga ega
2) hujayra devorlarining bir qismidir
3) biopolimerdir
4) tarjima uchun matritsa vazifasini bajaradi
5) aminokislotalardan iborat

Javob


Fermentlarni tavsiflash uchun quyidagi xususiyatlarning ikkitasidan tashqari barchasidan foydalanish mumkin. Umumiy ro'yxatdan "tashlab qo'yadigan" ikkita xususiyatni aniqlang va ular ostida ko'rsatilgan raqamlarni yozing.
1) hujayra membranalari va hujayra organellalarining bir qismidir
2) biologik katalizatorlar rolini bajarish
3) faol markazga ega
4) metabolizmga ta'sir qiladi, turli jarayonlarni tartibga soladi
5) maxsus oqsillar

Javob



Polipeptidning rasmiga qarang va (A) uning tashkiliy darajasini, (B) molekula shaklini va (C) strukturani saqlaydigan o'zaro ta'sir turini ko'rsating. Har bir harf uchun taqdim etilgan ro'yxatdan tegishli atama yoki tushunchani tanlang.
1) birlamchi tuzilma
2) ikkilamchi tuzilish
3) uchinchi darajali tuzilish
4) nukleotidlar orasidagi o'zaro ta'sirlar
5) metall ulanish
6) hidrofobik o'zaro ta'sirlar
7) fibrillar
8) sharsimon

Javob



Polipeptidning rasmiga qarang. (A) uning tashkiliy darajasini, (B) uni hosil qiluvchi monomerlarni va (C) ular orasidagi kimyoviy bog'lanish turini ko'rsating. Har bir harf uchun taqdim etilgan ro'yxatdan tegishli atama yoki tushunchani tanlang.
1) birlamchi tuzilma
2) vodorod aloqalari
3) ikki tomonlama spiral
4) ikkilamchi tuzilish
5) aminokislotalar
6) alfa spiral
7) nukleotid
8) peptid bog'lari

Javob


Ma'lumki, oqsillar yuqori molekulyar og'irlikka ega bo'lgan tartibsiz polimerlar bo'lib, har bir organizm turi uchun qat'iy o'ziga xosdir. Quyidagi matndan ushbu xususiyatlar tavsifi bilan mazmunli bog'liq bo'lgan uchta gapni tanlang va ular ostida ko'rsatilgan raqamlarni yozing. (1) Proteinlar peptid bog'lari bilan bog'langan 20 xil aminokislotalarni o'z ichiga oladi. (2) Proteinlarda aminokislotalarning soni va ularning molekuladagi almashinish tartibi har xil. (3) Past molekulyar og'irlikdagi organik moddalarning molekulyar og'irligi 100 dan 1000 gacha. (4) Ular oraliq birikmalar yoki tuzilish birliklari - monomerlardir. (5) Ko'pgina oqsillar oqsilning yagona molekulyar tuzilishidagi alohida polipeptid zanjirlari soniga qarab bir necha mingdan milliongacha yoki undan ortiq molekulyar og'irlik bilan tavsiflanadi. (6) Tirik organizmlarning har bir turi uni boshqa organizmlardan ajratib turadigan maxsus, o'ziga xos oqsillar to'plamiga ega.

Javob


Bu xususiyatlarning barchasi oqsillarning funktsiyalarini tavsiflash uchun ishlatiladi. Umumiy ro'yxatdan "tushib ketadigan" ikkita xususiyatni aniqlang va ular ostida ko'rsatilgan raqamlarni yozing.
1) tartibga soluvchi
2) dvigatel
3) retseptor
4) hujayra devorlarini hosil qiladi
5) kofermentlar vazifasini bajaradi

Javob

© D.V. Pozdnyakov, 2009-2019

Sayyoramizdagi hayot koaservat tomchisidan kelib chiqqan. Bu, shuningdek, oqsil molekulasi edi. Ya'ni, xulosa shu kimyoviy birikmalar bugungi kunda mavjud bo'lgan barcha tirik mavjudotlarning asosidir. Ammo protein tuzilmalari nima? Ular bugungi kunda odamlarning tanasi va hayotida qanday rol o'ynaydi? Proteinlarning qanday turlari mavjud? Keling, buni tushunishga harakat qilaylik.

Proteinlar: umumiy tushuncha

Nuqtai nazardan, ko'rib chiqilayotgan moddaning molekulasi peptid bog'lari bilan bog'langan aminokislotalarning ketma-ketligidir.

Har bir aminokislota ikkita funktsional guruhga ega:

  • karboksil-COOH;
  • aminokislotalar - NH 2 .

Aynan ular o'rtasida turli molekulalarda bog'lanish paydo bo'ladi. Shunday qilib, peptid aloqasi -CO-NH shaklida bo'ladi. Protein molekulasi yuzlab yoki minglab bunday guruhlarni o'z ichiga olishi mumkin, bu o'ziga xos moddaga bog'liq bo'ladi. Proteinlarning turlari juda xilma-xildir. Ular orasida organizm uchun zarur bo'lgan aminokislotalarni o'z ichiga olganlar bor, ya'ni ular tanaga oziq-ovqat bilan ta'minlanishi kerak. Hujayra membranasi va uning sitoplazmasida muhim vazifalarni bajaradigan navlar mavjud. Biologik katalizatorlar ham ajratilgan - fermentlar, ular ham oqsil molekulalari. Ular insonning kundalik hayotida keng qo'llaniladi va nafaqat tirik mavjudotlarning biokimyoviy jarayonlarida ishtirok etadi.

Ko'rib chiqilayotgan birikmalarning molekulyar og'irligi bir necha o'ndan milliongacha bo'lishi mumkin. Axir, katta polipeptid zanjiridagi monomer birliklari soni cheksizdir va o'ziga xos moddaning turiga bog'liq. Tovuq tuxumini ko'zdan kechirayotganda uning sof shaklida, o'zining tabiiy konformatsiyasida ko'rish mumkin, uning ichida sarig'i joylashgan ochiq sariq, shaffof qalin kolloid massa - bu kerakli moddadir. Xuddi shu narsani kam yog'li tvorog haqida ham aytish mumkin, bu mahsulot tabiiy shaklda ham deyarli sof oqsildir.

Biroq, ko'rib chiqilayotgan barcha birikmalar bir xil fazoviy tuzilishga ega emas. Hammasi bo'lib to'rtta molekulyar tashkilot mavjud. Turlar uning xususiyatlarini aniqlaydi va tuzilishining murakkabligi haqida gapiradi. Bundan tashqari, ma'lumki, ko'proq fazoda chigallashgan molekulalar odamlar va hayvonlarda keng qamrovli ishlov berishdan o'tadi.

Protein tuzilmalarining turlari

Ulardan jami to'rttasi bor. Keling, ularning har biri nima ekanligini ko'rib chiqaylik.

  1. Asosiy. Bu peptid bog'lari bilan bog'langan aminokislotalarning umumiy chiziqli ketma-ketligi. Hech qanday fazoviy burilishlar yoki spiralizatsiya yo'q. Polipeptid tarkibiga kiradigan birliklar soni bir necha mingga etishi mumkin. Shunga o'xshash tuzilishga ega bo'lgan oqsillarning turlari - glitsilalanin, insulin, gistonlar, elastin va boshqalar.
  2. Ikkilamchi. U spiral shaklida o'ralgan va hosil bo'lgan burilishlar bilan bir-biriga yo'naltirilgan ikkita polipeptid zanjiridan iborat. Shu bilan birga, ular o'rtasida vodorod aloqalari paydo bo'lib, ularni bir-biriga bog'lab turadi. Yagona oqsil molekulasi shunday hosil bo'ladi. Ushbu turdagi oqsillarning turlari quyidagilardir: lizozim, pepsin va boshqalar.
  3. Uchinchi darajali konformatsiya. Bu zich o'ralgan va ixcham yig'ilgan ikkilamchi strukturadir. Bu erda vodorod aloqalaridan tashqari boshqa o'zaro ta'sir turlari paydo bo'ladi - bular van der Waals o'zaro ta'siri va elektrostatik tortishish kuchlari, hidrofil-gidrofobik aloqa. Tuzilishlarga albumin, fibroin, ipak oqsili va boshqalar misol bo'la oladi.
  4. To'rtlamchi. Spiralga o'ralgan bir nechta polipeptid zanjirlaridan iborat bo'lgan eng murakkab tuzilma to'pga o'ralgan va birgalikda globulaga birlashtirilgan. Insulin, ferritin, gemoglobin va kollagen kabi misollar aynan shunday oqsil konformatsiyasini ko'rsatadi.

Agar berilgan barcha molekulyar tuzilmalarni kimyoviy nuqtai nazardan batafsil ko'rib chiqsak, tahlil qilish juda ko'p vaqtni oladi. Haqiqatan ham, konfiguratsiya qanchalik baland bo'lsa, uning tuzilishi qanchalik murakkab va murakkab bo'lsa, molekulada o'zaro ta'sirlarning ko'p turlari kuzatiladi.

Protein molekulalarining denaturatsiyasi

Polipeptidlarning eng muhim kimyoviy xossalaridan biri ularning ma'lum sharoitlar yoki kimyoviy vositalar ta'sirida yo'q bo'lish qobiliyatidir. Masalan, oqsil denaturatsiyasining har xil turlari keng tarqalgan. Bu jarayon nima? Bu mahalliy protein tuzilishini yo'q qilishni o'z ichiga oladi. Ya'ni, agar molekula dastlab uchinchi darajali tuzilishga ega bo'lsa, u holda maxsus vositalar ta'siridan keyin u qulab tushadi. Biroq, molekuladagi aminokislota qoldiqlarining ketma-ketligi o'zgarishsiz qoladi. Denaturatsiyalangan oqsillar fizik va kimyoviy xossalarini tezda yo'qotadi.

Qanday reaktivlar konformatsiyani yo'q qilish jarayoniga olib kelishi mumkin? Ulardan bir nechtasi bor.

  1. Harorat. Qizdirilganda molekulaning to'rtlamchi, uchinchi va ikkilamchi tuzilishi asta-sekin yo'q bo'lib ketadi. Buni vizual tarzda, masalan, oddiy tovuq tuxumini qovurayotganda kuzatish mumkin. Olingan "oqsil" xom mahsulot tarkibidagi albumin polipeptidining asosiy tuzilishidir.
  2. Radiatsiya.
  3. Kuchli kimyoviy moddalarning ta'siri: kislotalar, ishqorlar, og'ir metallarning tuzlari, erituvchilar (masalan, spirtlar, efirlar, benzol va boshqalar).

Bu jarayon ba'zan molekulyar erish deb ham ataladi. Protein denaturatsiyasining turlari uning ta'siriga sabab bo'lgan agentga bog'liq. Ba'zi hollarda, ko'rib chiqilganga qarama-qarshi jarayon sodir bo'ladi. Bu renaturatsiya. Barcha oqsillar o'z tuzilishini tiklay olmaydi, ammo ularning muhim qismi buni qila oladi. Shunday qilib, Avstraliya va Amerikalik kimyogarlar ba'zi reagentlar va santrifüj usuli yordamida qaynatilgan tovuq tuxumining renaturatsiyasini amalga oshirdilar.

Bu jarayon hujayralardagi ribosomalar va rRNK tomonidan polipeptid zanjirlarini sintez qilish jarayonida tirik organizmlar uchun muhimdir.

Protein molekulasining gidrolizi

Proteinlar denaturatsiya bilan bir qatorda boshqa kimyoviy xossa - gidroliz bilan ajralib turadi. Bu, shuningdek, mahalliy konformatsiyani yo'q qilishdir, lekin birlamchi tuzilishga emas, balki butunlay individual aminokislotalarga. Ovqat hazm qilishning muhim qismi oqsil gidrolizidir. Polipeptidlarning gidrolizlanishining turlari quyidagilardan iborat.

  1. Kimyoviy. Kislotalar yoki ishqorlar ta'siriga asoslangan.
  2. Biologik yoki fermentativ.

Biroq, jarayonning mohiyati o'zgarishsiz qoladi va oqsil gidrolizining qanday turlari sodir bo'lishiga bog'liq emas. Natijada barcha hujayralar, organlar va to'qimalarda tashiladigan aminokislotalar hosil bo'ladi. Ularning keyingi o'zgarishi ma'lum bir organizm uchun zarur bo'lgan yangi polipeptidlarning sintezini o'z ichiga oladi.

Sanoatda zarur aminokislotalarni olish uchun oqsil molekulalarini gidrolizlash jarayoni aniq qo'llaniladi.

Oqsillarning organizmdagi vazifalari

Har xil turdagi oqsillar, uglevodlar, yog'lar har qanday hujayraning normal ishlashi uchun muhim tarkibiy qismlardir. Va bu butun organizmni bir butun sifatida anglatadi. Shuning uchun ularning roli ko'p jihatdan tirik mavjudotlar ichida yuqori darajadagi ahamiyat va hamma joyda mavjudligi bilan izohlanadi. Polipeptid molekulalarining bir nechta asosiy funktsiyalarini ajratib ko'rsatish mumkin.

  1. Katalitik. Bu protein tuzilishiga ega bo'lgan fermentlar tomonidan amalga oshiriladi. Ular haqida keyinroq gaplashamiz.
  2. Strukturaviy. Oqsillarning turlari va ularning organizmdagi vazifalari birinchi navbatda hujayraning tuzilishiga, uning shakliga ta'sir qiladi. Bundan tashqari, bu rolni bajaradigan polipeptidlar sochlar, tirnoqlar, mollyuskalar qobig'i va qush patlarini hosil qiladi. Ular, shuningdek, hujayra tanasida ma'lum bir mustahkamlovchi hisoblanadi. Xaftaga ham shu turdagi oqsillardan iborat. Misollar: tubulin, keratin, aktin va boshqalar.
  3. Normativ. Bu funktsiya polipeptidlarning transkripsiya, translatsiya, hujayra sikli, splicing, mRNKni o'qish va boshqalar kabi jarayonlarda ishtirokida namoyon bo'ladi. Ularning barchasida regulyator sifatida muhim rol o'ynaydi.
  4. Signal. Bu vazifani hujayra membranasida joylashgan oqsillar bajaradi. Ular bir birlikdan boshqasiga turli signallarni uzatadi va bu to'qimalar o'rtasidagi aloqaga olib keladi. Misollar: sitokinlar, insulin, o'sish omillari va boshqalar.
  5. Transport. Proteinlarning ayrim turlari va ular bajaradigan funktsiyalari shunchaki hayotiy ahamiyatga ega. Bu, masalan, gemoglobin oqsili bilan sodir bo'ladi. U kislorodni qondagi hujayradan hujayraga o'tkazadi. Bu odamlar uchun almashtirib bo'lmaydigan narsa.
  6. Zaxira yoki zaxira. Bunday polipeptidlar o'simliklar va hayvonlar tuxumlarida qo'shimcha oziqlanish va energiya manbai sifatida to'planadi. Masalan, globulinlar.
  7. Dvigatel. Juda muhim funktsiya, ayniqsa protozoa va bakteriyalar uchun. Axir ular faqat flagella yoki siliya yordamida harakatlana oladilar. Va bu organellalar tabiatan oqsillardan boshqa narsa emas. Bunday polipeptidlarga quyidagilar misol bo'la oladi: miozin, aktin, kinesin va boshqalar.

Ko'rinib turibdiki, oqsillarning inson organizmidagi va boshqa tirik mavjudotlardagi vazifalari juda ko'p va muhim. Bu biz ko'rib chiqayotgan birikmalarsiz sayyoramizda hayot mumkin emasligini yana bir bor tasdiqlaydi.

Proteinlarning himoya funktsiyasi

Polipeptidlar turli xil ta'sirlardan himoya qilishi mumkin: kimyoviy, fizik, biologik. Misol uchun, agar tanaga begona tabiatning virusi yoki bakteriyalari tahdid solsa, u holda immunoglobulinlar (antikorlar) ular bilan jangga kirishib, himoya rolini o'ynaydi.

Agar jismoniy ta'sirlar haqida gapiradigan bo'lsak, unda, masalan, qon ivishida ishtirok etadigan fibrin va fibrinogen bu erda katta rol o'ynaydi.

Oziq-ovqat oqsillari

Ratsiondagi protein turlari quyidagilardan iborat:

  • to'liq - tana uchun zarur bo'lgan barcha aminokislotalarni o'z ichiga olganlar;
  • past - to'liq bo'lmagan aminokislota tarkibini o'z ichiga olganlar.

Biroq, ikkalasi ham inson tanasi uchun muhimdir. Ayniqsa, birinchi guruh. Har bir inson, ayniqsa intensiv rivojlanish (bolalik va o'smirlik) va balog'at davrida, o'zida doimiy protein darajasini saqlab turishi kerak. Axir, biz bu ajoyib molekulalar bajaradigan funktsiyalarni allaqachon ko'rib chiqdik va bilamizki, polipeptidlar ishtirokisiz deyarli birorta ham jarayon, birorta ham biokimyoviy reaktsiyamiz tugallanmagan.

Shuning uchun har kuni quyidagi mahsulotlarda mavjud bo'lgan kunlik protein miqdorini iste'mol qilish kerak:

  • tuxum;
  • sut;
  • tvorog;
  • go'sht va baliq;
  • dukkaklilar;
  • dukkaklilar;
  • yeryong'oq;
  • bug'doy;
  • jo'xori;
  • yasmiq va boshqalar.

Agar siz kilogramm vazniga kuniga 0,6 g polipeptid iste'mol qilsangiz, unda odam hech qachon bu birikmalardan mahrum bo'lmaydi. Agar uzoq vaqt davomida tanada kerakli proteinlar etarli bo'lmasa, unda aminokislotalar ochligi deb ataladigan kasallik paydo bo'ladi. Bu jiddiy metabolik kasalliklarga va natijada ko'plab boshqa kasalliklarga olib keladi.

Qafasdagi oqsillar

Barcha tirik mavjudotlarning eng kichik tuzilish birligi - hujayra ichida oqsillar ham mavjud. Bundan tashqari, ular u erda yuqoridagi barcha funktsiyalarni bajaradilar. Avvalo, mikronaychalar va mikrofilamentlardan iborat hujayraning sitoskeleti hosil bo'ladi. U shaklni saqlab turish, shuningdek organellalar o'rtasida ichki tashish uchun xizmat qiladi. Har xil ionlar va birikmalar kanallar yoki relslar kabi oqsil molekulalari bo'ylab harakatlanadi.

Membranaga botirilgan va uning yuzasida joylashgan oqsillarning roli muhim. Bu erda ular retseptor va signalizatsiya funktsiyalarini bajaradilar va membranani qurishda ishtirok etadilar. Ular qo'riqchi turishadi, ya'ni ular himoya rolini o'ynaydi. Hujayradagi qanday oqsillarni bu guruhga bo'lish mumkin? Ko'p misollar bor, bu erda bir nechtasi.

  1. Aktin va miyozin.
  2. Elastin.
  3. Keratin.
  4. Kollagen.
  5. Tubulin.
  6. Gemoglobin.
  7. Insulin.
  8. Transkobalamin.
  9. Transferrin.
  10. Albom.

Hammasi bo'lib, har bir hujayra ichida doimiy ravishda harakatlanadigan bir necha yuz xillari mavjud.

Tanadagi oqsillarning turlari

Albatta, ularning xilma-xilligi juda katta. Agar biz barcha mavjud oqsillarni qandaydir tarzda guruhlarga bo'lishga harakat qilsak, biz ushbu tasnifga o'xshash narsaga ega bo'lishimiz mumkin.


Umuman olganda, siz tanadagi oqsillarni tasniflash uchun asos sifatida ko'plab xususiyatlarni olishingiz mumkin. Hozircha bittasi yo'q.

Fermentlar

Barcha davom etayotgan biokimyoviy jarayonlarni sezilarli darajada tezlashtiradigan protein tabiatining biologik katalizatorlari. Ushbu ulanishlarsiz normal almashinuv mumkin emas. Sintez va parchalanishning barcha jarayonlari, molekulalarning yig'ilishi va ularning replikatsiyasi, translatsiyasi va transkripsiyasi va boshqalar ma'lum bir turdagi ferment ta'sirida amalga oshiriladi. Ushbu molekulalarga misollar:

  • oksidoreduktazalar;
  • transferazlar;
  • katalaza;
  • gidrolazlar;
  • izomeraza;
  • lyases va boshqalar.

Bugungi kunda fermentlar kundalik hayotda ham qo'llaniladi. Shunday qilib, kir yuvish kukunlari ishlab chiqarishda ko'pincha fermentlar deb ataladigan moddalar ishlatiladi - bu biologik katalizatorlar. Belgilangan harorat sharoitlari kuzatilsa, ular yuvish sifatini yaxshilaydi. Axloqsizlik zarralari bilan osongina bog'lanadi va ularni mato yuzasidan olib tashlaydi.

Biroq, oqsil tabiati tufayli fermentlar juda issiq suvga yoki gidroksidi yoki kislotali dorilarga yaqinligiga toqat qila olmaydi. Darhaqiqat, bu holda denatürasyon jarayoni sodir bo'ladi.