uy > Janjal > Proteinning ikkilamchi tuzilishi peptid bog'lari bilan ta'minlanadi. Oqsillarning tuzilishi va funktsiyalari


Proteinning ikkilamchi tuzilishi peptid bog'lari bilan ta'minlanadi. Oqsillarning tuzilishi va funktsiyalari




P ERVICHNAYA TUZILISHIBELKOV

Proteinning asosiy tuzilishi haqida ma'lumot olib boradi uning fazoviy tuzilishi.

1. Oqsillarning peptid zanjiridagi aminokislota qoldiqlari tasodifiy almashinmaydi, balki ma’lum tartibda joylashadi. Polipeptid zanjiridagi aminokislotalar qoldiqlarining chiziqli ketma-ketligi deyiladi oqsilning birlamchi tuzilishi.

2. Har bir alohida oqsilning birlamchi tuzilishi DNK molekulasida kodlangan (hudud gen deb ataladi) va transkripsiya (mRNK ga ma'lumotni nusxalash) va translatsiya (peptid zanjirining sintezi) jarayonida amalga oshiriladi.

3. Inson tanasidagi 50 000 ta alohida oqsilning har birida mavjud noyob berilgan individual oqsil uchun, birlamchi tuzilishi. Alohida oqsilning barcha molekulalari (masalan, albumin) aminokislotalar qoldiqlarining bir xil almashinishiga ega, bu albuminni boshqa har qanday individual oqsildan ajratib turadi.

4. Peptid zanjiridagi aminokislotalar qoldiqlarining ketma-ketligini quyidagicha ko'rib chiqish mumkin
kirish shakli

ba'zi ma'lumotlar bilan.

Ushbu ma'lumot uzoq chiziqli peptid zanjirining fazoviy katlanishini yanada ixcham uch o'lchovli tuzilishga aylantiradi.

KONFORMATIONBELKOV

1. Alohida oqsillarning chiziqli polipeptid zanjirlari aminokislotalarning funksional guruhlarining o'zaro ta'siri tufayli ma'lum bir fazoviy uch o'lchovli tuzilish yoki konformatsiyaga ega bo'ladi. Globulyar oqsillarda mavjud
ikkita asosiy tur moslashuv peptid zanjirlari: ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilmalar.

IKKINCHITUZILISHIBELKOV

2. Oqsillarning ikkilamchi tuzilishi peptid magistralining funktsional guruhlari o'rtasidagi o'zaro ta'sir natijasida hosil bo'lgan fazoviy strukturadir. Bunday holda, peptid zanjiri muntazam tuzilmalarni olishi mumkin ikki tur:os-spirallar Va p-tuzilmalar.

Guruch. 1.2. Oqsilning ikkilamchi tuzilishi a-spiraldir.

Os-spiralda vodorod aloqalari karboksil guruhining kislorod atomi va suv o'rtasida hosil bo'ladi 4 ta aminokislotalar orqali peptid magistralining amid azotining jinsi; aminokislotalar qoldiqlarining yon zanjirlari ikkilamchi tuzilmani tashkil etuvchi vodorod aloqalarini hosil qilishda ishtirok etmasdan, spiralning periferiyasi bo'ylab joylashgan (1.2-rasm).

Katta hajmli qoldiqlar yoki bir xil itaruvchi zaryadli qoldiqlar oldini oladi a-spiral shakllanishiga yordam beradi.

Prolin qoldig'i halqa tuzilishi va peptid zanjiridagi azot atomida vodorod yo'qligi sababli vodorod bog'ini hosil qila olmasligi tufayli a-spiralni uzib qo'yadi.

B-Tuzilishi bitta polipeptid zanjirining chiziqli hududlari o'rtasida, burmalarni hosil qiluvchi yoki turli polipeptid zanjirlari o'rtasida hosil bo'ladi. Polipeptid zanjirlari yoki ularning qismlari hosil bo'lishi mumkin parallel(O'zaro ta'sir qiluvchi peptid zanjirlarining N- va C-terminallari bir xil) yoki antiparallel(O'zaro ta'sir qiluvchi peptid zanjirlarining N va C uchlari qarama-qarshi yo'nalishda yotadi) p-tuzilmalar(1.3-rasm).

IN Proteinlar, shuningdek, tartibsiz ikkilamchi tuzilishga ega bo'lgan hududlarni o'z ichiga oladi, ular deyiladi tasodifiy chigallarda, garchi bu tuzilmalar bir oqsil molekulasidan ikkinchisiga unchalik o'zgarmasa-da.

UCHINCHITUZILISHIBELKOV

3. Oqsilning uchinchi darajali tuzilishi peptid zanjirida bir-biridan sezilarli masofada joylashgan bo'lishi mumkin bo'lgan aminokislota radikallari o'rtasidagi o'zaro ta'sir natijasida hosil bo'lgan uch o'lchovli fazoviy strukturadir.

Guruch. 1.3. Antiparallel (beta tuzilishi.)


Gidrofobik aminokislota radikallari oqsillarning globulyar tuzilishida birikish xususiyatiga ega. hidoyat -trofobik o'zaro ta'sirlar va molekulalararo van der Vaals kuchlari zich hidrofobik yadro hosil qiladi. Gidrofil ionlangan va ionlanmagan aminokislota radikallari asosan oqsil yuzasida joylashib, uning suvda eruvchanligini aniqlaydi.

Hidrofobik yadro ichida joylashgan gidrofil aminokislotalar yordamida bir-biri bilan o'zaro ta'sir qilishi mumkin ionli Va vodorod aloqalari(guruch. 1.4).



Guruch. 1.4. Oqsilning uchinchi darajali tuzilishini hosil qilish jarayonida aminokislota radikallari o'rtasida paydo bo'ladigan bog'lanish turlari. 1 - ionli bog'lanish; 2 - vodorod aloqasi; 3 - hidrofobik o'zaro ta'sirlar; 4 - disulfid aloqasi.



Guruch. 1.5. Inson insulinining tuzilishidagi disulfid aloqalari.

Ion, vodorod va hidrofobik aloqalar zaif: ularning energiyasi xona haroratida molekulalarning issiqlik harakati energiyasidan unchalik yuqori emas.

Ko'pgina bunday zaif bog'lanishlar paydo bo'lishi tufayli oqsilning konformatsiyasi saqlanadi.

Oqsillarning konformatsion labilligi oqsillarning ayrimlarining uzilishi va boshqa kuchsiz bog’larning hosil bo’lishi natijasida konformatsiyada kichik o’zgarishlarga duchor bo’lish qobiliyatidir.

Ba'zi oqsillarning uchinchi darajali tuzilishi barqarorlashadi disulfid aloqalari, ikkita sistein qoldig'ining SH guruhlarining o'zaro ta'siri natijasida hosil bo'ladi.

Hujayra ichidagi oqsillarning aksariyatida kovalent disulfid aloqalari mavjud emas. Ularning mavjudligi hujayra tomonidan ajratilgan oqsillarga xosdir, masalan, insulin va immunoglobulinlar molekulalarida disulfid aloqalari mavjud;

Insulin- oshqozon osti bezining beta hujayralarida sintezlangan oqsil gormoni. Qondagi glyukoza kontsentratsiyasining oshishiga javoban hujayralar tomonidan chiqariladi. Insulin strukturasida 2 ta polipeptid A- va B-zanjirlarni bog'laydigan 2 ta disulfid bog'i va A zanjiri ichida 1 ta disulfid bog'i mavjud (1.5-rasm).

Oqsillarning ikkilamchi strukturasining xususiyatlari interradikal o'zaro ta'sirlarning tabiatiga va uchinchi darajali tuzilishga ta'sir qiladi.

4. Ikkilamchi tuzilmalar almashinishning ma'lum bir o'ziga xos tartibi turli tuzilish va funktsiyalarga ega bo'lgan ko'plab oqsillarda kuzatiladi va supersekondar tuzilish deb ataladi.

Bunday tartiblangan tuzilmalar ko'pincha strukturaviy motivlar deb ataladi, o'ziga xos nomlarga ega bo'lgan: "a-heliks-turn-a-heliks", "leysin fermuar", "rux barmoqlari", "P-barrel tuzilishi" va boshqalar.

a-spiral va b-tuzilmalarning mavjudligiga ko'ra, globulyar oqsillarni 4 toifaga bo'lish mumkin:

1. Birinchi toifaga faqat a-spirallarni o'z ichiga olgan oqsillar kiradi, masalan, miyoglobin va gemoglobin (1.6-rasm).

2. Ikkinchi toifaga a-spirallar va (3-tuzilmalar. Bu holda, a- va (3-tuzilmalar) ko'pincha turli xil individual oqsillarda joylashgan bir xil turdagi birikmalar hosil qiluvchi oqsillarni o'z ichiga oladi.

Misol. P-barrel tipidagi supersecondar tuzilishi.



Triosefosfat izomeraza fermenti P-barrel tipidagi super ikkilamchi tuzilishga ega, bu erda har biri (3-tuzilma P-barrel ichida joylashgan va polipeptidning a-spiral mintaqasi bilan bog'liq).molekula yuzasida joylashgan zanjirlar (1.7-rasm, A).

Guruch. 1.7. p-barrel tipidagi supersekondar tuzilishi.

a - triosefosfat izomeraza; b - Piru Vatka Nazi domeni.

Xuddi shu supersekondar tuzilma piruvat kinaz fermenti molekulasining domenlaridan birida topilgan (1.7-rasm, b). Domen molekulaning tuzilishi mustaqil globulyar oqsilga o'xshab ketadigan qismidir.

P-tuzilmalari va os-spirallarga ega bo'lgan supero'rta strukturaning shakllanishiga yana bir misol. Laktat dehidrogenaza (LDH) va fosfogliserat kinazning domenlaridan birida polipeptid zanjirining P-tuzilmalari markazda o'ralgan varaq shaklida joylashgan va har bir P-tuzilmasi joylashgan a-spiral mintaqa bilan bog'langan. molekula yuzasida (1.8-rasm).

Guruch. 1.8. Ikkilamchi tuzilma, ko'pgina fer- politsiya.

A-laktat dehidrogenaza domeni; b— fosfogliserat kinaz domeni.

3. Uchinchi toifaga ega bo'lgan oqsillar kiradi faqat ikkilamchi p-tuzilmasini o'z ichiga oladi. Bunday tuzilmalar immunoglobulinlarda, superoksid dismutaza fermentida uchraydi (1.9-rasm).

Guruch. 1.9. Immunoglobulin doimiy domenining ikkilamchi tuzilishi (A)

va superoksid dismutaza fermenti (b).

4. To'rtinchi toifaga faqat oz miqdorda muntazam ikkilamchi tuzilmalarni o'z ichiga olgan oqsillar kiradi. Bu oqsillarga kichik sistinga boy oqsillar yoki metalloproteinlar kiradi.

DNKni bog'laydigan oqsillar supersekondar tuzilmalarning umumiy turlariga ega: "os-heliks-turn-os-heliks", "leysin fermuar", "sink-barmoqlaringiz." DNKni bog'laydigan oqsillar o'ziga xos nukleotidlar ketma-ketligiga ega bo'lgan DNK mintaqasini to'ldiruvchi bog'lanish joyini o'z ichiga oladi. Bu oqsillar gen ta'sirini tartibga solishda ishtirok etadi.

« A- Spiral - burilish - spiral"

Guruch. 1.10. Supero'rta darajani bog'lash

"a-spiral-burilish-a-heliks" tuzilmalari

katta truba ichida D

Ikki zanjirli DNK strukturasi 2 ta yivga ega: katta va kichik.Og'riqbo'yin tirqishi yaxshikichik spiral hududlar bilan oqsillarni bog'lash uchun moslashtirilgan.

Ushbu strukturaviy motiv 2 ta spiralni o'z ichiga oladi: biri qisqaroq, ikkinchisi uzunroq, polipeptid zanjirining burilishi bilan bog'langan (1.10-rasm).

Qisqaroq a-spiral DNK yivi bo'ylab joylashgan va uzunroq a-spiral asosiy yivda joylashgan bo'lib, DNK nukleotidlari bilan aminokislotalar radikallarining kovalent bo'lmagan o'ziga xos bog'larini hosil qiladi.

Ko'pincha bunday tuzilishga ega bo'lgan oqsillar dimerlarni hosil qiladi, natijada oligomerik oqsil 2 ta supersekonder tuzilishga ega.

Ular bir-biridan ma'lum masofada joylashgan va oqsil sirtidan yuqoriga chiqib turadi (1.11-rasm).

Ikkita shunday tuzilma DNKni asosiy yivlarning qo'shni hududlarida bog'lashi mumkin

holdaoqsillar tuzilishidagi sezilarli o'zgarishlar.

"Sink barmoq"

"Sink barmog'i" 20 ga yaqin aminokislota qoldiqlarini o'z ichiga olgan oqsil bo'lagidir (1.12-rasm).

Sink atomi 4 ta aminokislota radikali bilan bog'langan: 2 sistein qoldig'i va 2 gistidin qoldig'i.

Ba'zi hollarda histidin qoldiqlari o'rniga sistein qoldiqlari mavjud.

Guruch. 1.12. DNK bilan bog'lanish hududining tuzilishi

"sink barmoq" shaklida oqsillar.


Proteinning bu hududi a-spiralni hosil qiladi, bu DNKning asosiy yivining tartibga soluvchi hududlari bilan maxsus bog'lanishi mumkin.

Individual tartibga soluvchi DNK-bog'lovchi oqsilning bog'lanish o'ziga xosligi sink barmoq mintaqasida joylashgan aminokislotalar qoldiqlarining ketma-ketligiga bog'liq.

"Leysin fermuar"

O'zaro ta'sir qiluvchi oqsillar kamida 4 ta leysin qoldiqlarini o'z ichiga olgan a-spiral mintaqaga ega.

Leysin qoldiqlari bir-biridan 6 ta aminokislotadan iborat.

a-spiralning har bir aylanishida 3,6-aminokislota qoldig'i bo'lganligi sababli, leysin radikallari har ikkinchi aylanish yuzasida joylashgan.

Bir oqsilning a-spiralining leytsin qoldiqlari boshqa oqsilning leytsin qoldiqlari bilan o'zaro ta'sir qilishi mumkin (gidrofobik o'zaro ta'sirlar), ularni bir-biriga bog'laydi (1.13-rasm).

Ko'pgina DNKni bog'laydigan oqsillar DNK bilan oligomerik tuzilmalar shaklida o'zaro ta'sir qiladi, bu erda bo'linmalar bir-biri bilan "leytsin fermuarlar" bilan bog'langan. Bunday oqsillarga misol qilib gistonlarni keltirish mumkin.

Gistonlar- ko'p miqdordagi musbat zaryadlangan aminokislotalarni o'z ichiga olgan yadro oqsillari - arginin va lizin (80% gacha).

Giston molekulalari ushbu molekulalarning kuchli musbat zaryadiga qaramay, "leytsin fermuarlar" yordamida 8 ta monomerni o'z ichiga olgan oligomerik komplekslarga birlashtiriladi.

Xulosa. Bir xil asosiy tuzilishga ega bo'lgan individual oqsilning barcha molekulalari eritmada bir xil konformatsiyaga ega bo'ladi.

Shunday qilib, peptid zanjirining fazoviy joylashuvining tabiati aminokislota bilan belgilanaditarkibi va aminokislotalar qoldiqlarining almashinishizanjirlar. Binobarin, konformatsiya alohida oqsilning asosiy tuzilishi kabi o'ziga xos xususiyatdir.

Ikkilamchi struktura - bu polipeptid zanjirining tartibli tuzilishga joylashishi. Ikkilamchi tuzilma birlamchi tuzilish bilan belgilanadi. Birlamchi struktura genetik jihatdan aniqlanganligi sababli, polipeptid zanjiri ribosomani tark etganda ikkilamchi strukturaning hosil bo'lishi mumkin. Ikkilamchi struktura barqarorlashadi vodorod aloqalari, ular peptid aloqalarining NH va CO guruhlari o'rtasida hosil bo'ladi.

Farqlash a-spiral, b-tuzilma va tartibsiz konformatsiya (changlash).

Tuzilishi a-spirallar taklif qilingan edi Pauling Va Kori(1951). Bu oddiy spiralga o'xshash oqsil ikkilamchi strukturaning bir turi (2.2-rasm). a-spiral - bu novda shaklidagi tuzilish bo'lib, unda peptid bog'lari spiral ichida joylashgan va yon zanjirli aminokislota radikallari tashqarida joylashgan. A-spiral spiral o'qiga parallel bo'lgan va birinchi va beshinchi aminokislota qoldiqlari o'rtasida joylashgan vodorod aloqalari bilan barqarorlashadi. Shunday qilib, kengaytirilgan spiral mintaqalarda har bir aminokislota qoldig'i ikkita vodorod bog'lanishining shakllanishida ishtirok etadi.

Guruch. 2.2. a-spiralning tuzilishi.

Spiralning har bir burilishida 3,6 aminokislota qoldig'i, spiralning qadami 0,54 nm, aminokislota qoldig'ida esa 0,15 nm bo'ladi. Spiral burchagi 26 ° ga teng. A-spiralning muntazamlik davri 5 burilish yoki 18 aminokislota qoldig'i. Eng keng tarqalgan o'ng qo'lli a-spirallar, ya'ni. Spiral soat yo'nalishi bo'yicha aylanadi. A-spiral hosil bo'lishi prolin, zaryadlangan va katta hajmli radikallarga ega bo'lgan aminokislotalar (elektrostatik va mexanik to'siqlar) tomonidan oldini oladi.

Yana bir spiral shakli mavjud kollagen . Sutemizuvchilar organizmida kollagen miqdoriy jihatdan ustunlik qiladi: u umumiy oqsilning 25% ni tashkil qiladi. Kollagen turli shakllarda, birinchi navbatda, biriktiruvchi to'qimalarda mavjud. Bu chap tomonli spiral bo'lib, qadami 0,96 nm va har bir burilishda 3,3 qoldiq bo'lib, a-spiraldan tekisroqdir. a-spiraldan farqli o'laroq, bu erda vodorod ko'priklarining shakllanishi mumkin emas. Kollagen noodatiy aminokislota tarkibiga ega: 1/3 qismi glitsin, taxminan 10% prolin, shuningdek gidroksiprolin va gidroksilizin. Oxirgi ikkita aminokislotalar kollagen biosintezidan so'ng translatsiyadan keyingi modifikatsiya orqali hosil bo'ladi. Kollagen tuzilishida gly-X-Y uchligi doimiy ravishda takrorlanadi, X pozitsiyasini ko'pincha prolin, Y pozitsiyasini gidroksilizin egallaydi. Kollagen hamma joyda uchta asosiy chap qo'l spirallaridan o'ralgan o'ng qo'lli uch spiral shaklida mavjudligi haqida yaxshi dalillar mavjud. Uch tomonlama spiralda har uchinchi qoldiq markazda tugaydi, bu erda sterik sabablarga ko'ra faqat glitsin mos keladi. Butun kollagen molekulasi taxminan 300 nm uzunlikda.

b-Tuzilishi(b-buklangan qatlam). U globulyar oqsillarda, shuningdek, ba'zi fibrilyar oqsillarda, masalan, ipak fibroinlarida uchraydi (2.3-rasm).

Guruch. 2.3. b-Tuzilishi

Tuzilishi bor tekis shakl. Polipeptid zanjirlari a-spiraldagi kabi mahkam burama emas, balki deyarli butunlay cho'zilgan. Peptid bog'lanish tekisliklari qog'oz varag'ining bir xil burmalari kabi kosmosda joylashgan. U qo'shni polipeptid zanjirlarining peptid aloqalarining CO va NH guruhlari orasidagi vodorod aloqalari bilan barqarorlashadi. Agar b-tuzilmasini tashkil etuvchi polipeptid zanjirlari bir xil yo'nalishda ketsa (ya'ni, C- va N-terminallari mos keladi) - parallel b-tuzilmasi; agar aksincha bo'lsa - antiparallel b-tuzilmasi. Bir qatlamning yon radikallari boshqa qatlamning yon radikallari orasiga joylashtiriladi. Agar bitta polipeptid zanjiri egilib, o'ziga parallel bo'lsa, bu antiparallel b-o'zaro faoliyat tuzilishi. Polipeptid zanjiri halqalarining peptid guruhlari o'rtasida b-o'zaro faoliyat strukturadagi vodorod aloqalari hosil bo'ladi.

Bugungi kunga qadar o'rganilgan oqsillardagi a-spirallarning tarkibi juda o'zgaruvchan. Ba'zi oqsillarda, masalan, miyoglobin va gemoglobinda a-spiral strukturaning asosini tashkil qiladi va 75%, lizozimda - 42%, pepsinda atigi 30% ni tashkil qiladi. Boshqa oqsillar, masalan, ovqat hazm qilish fermenti ximotripsin, a-spiral tuzilishdan deyarli mahrum va polipeptid zanjirining muhim qismi qatlamli b-tuzilmalarga mos keladi. Qo'llab-quvvatlovchi to'qimalar oqsillari kollagen (tendon va teri oqsili), fibroin (tabiiy ipak oqsili) polipeptid zanjirlarining b-konfiguratsiyasiga ega.

a-spirallarning hosil boʻlishiga glu, ala, ley va b-tuzilmalar met, val, ile yordam berishi isbotlangan; polipeptid zanjiri egilgan joylarda - gly, pro, asn. Oltita to'plangan qoldiqlar, ulardan to'rttasi spiralning shakllanishiga hissa qo'shadi, spirallanish markazi sifatida qaralishi mumkin, deb hisoblashadi. Bu markazdan spirallarning har ikki yo'nalishda o'sishi bo'lib, bu spirallarning hosil bo'lishiga to'sqinlik qiluvchi qoldiqlardan iborat bo'lgan kesma - tetrapeptid. b-tuzilmaning shakllanishi jarayonida primerlarning rolini b-tuzilmaning shakllanishiga hissa qo'shadigan beshta aminokislota qoldig'idan uchtasi bajaradi.

Ko'pgina strukturaviy oqsillarda ikkinchi darajali tuzilmalardan biri ustunlik qiladi, bu ularning aminokislotalar tarkibi bilan belgilanadi. Asosan a-spiral shaklida tuzilgan strukturaviy oqsil a-keratindir. Hayvonlarning tuklari (mo'ynalari), patlari, tirnoqlari, tirnoqlari va tuyoqlari asosan keratindan iborat. Oraliq filamentlarning tarkibiy qismi sifatida keratin (sitokeratin) sitoskeletning muhim tarkibiy qismidir. Keratinlarda peptid zanjirining ko'p qismi o'ng qo'l a-spiral shaklida buklangan. Ikki peptid zanjiri bitta chapni hosil qiladi super spiral. Supero'ralgan keratin dimerlari tetramerlarga birlashadi, ular to'planib, hosil bo'ladi protofibrillalar diametri 3 nm. Nihoyat, sakkizta protofibrilla hosil bo'ladi mikrofibrillalar diametri 10 nm.

Sochlar bir xil tolalardan qurilgan. Shunday qilib, diametri 20 mikron bo'lgan bitta jun tolasida millionlab fibrillalar bir-biriga bog'langan. Alohida keratin zanjirlari ko'plab disulfid aloqalari bilan o'zaro bog'langan, bu ularga qo'shimcha kuch beradi. Perm paytida quyidagi jarayonlar sodir bo'ladi: birinchi navbatda, disulfid ko'priklari tiollar bilan qisqartirish yo'li bilan yo'q qilinadi, so'ngra sochga kerakli shaklni berish uchun u isitish orqali quritiladi. Shu bilan birga, havo kislorodi bilan oksidlanish tufayli soch turmagi shaklini saqlaydigan yangi disulfid ko'priklar hosil bo'ladi.

Ipak ipak qurti qurti pillasidan olinadi ( Bombyx mori) va tegishli turlar. Ipakning asosiy oqsili, fibroin, antiparallel buklangan qatlamning tuzilishiga ega va qatlamlarning o'zi bir-biriga parallel joylashgan bo'lib, ko'plab qatlamlarni hosil qiladi. Katlangan tuzilmalarda aminokislotalar qoldiqlarining yon zanjirlari vertikal ravishda yuqoriga va pastga yo'naltirilganligi sababli, alohida qatlamlar orasidagi bo'shliqlarga faqat ixcham guruhlar joylashishi mumkin. Aslida, fibroin 80% glisin, alanin va serindan iborat, ya'ni. minimal yon zanjir o'lchamlari bilan tavsiflangan uchta aminokislota. Fibroin molekulasida odatiy takrorlanuvchi fragment (gli-ala-gli-ala-gli-ser) n mavjud.

Buzilgan konformatsiya. Protein molekulasining spiral yoki burmali tuzilmalarga tegishli bo'lmagan hududlari tartibsiz deyiladi.

Ikkilamchi tuzilma. Proteinlardagi alfa spiral va beta strukturaviy hududlar bir-biri bilan va bir-biri bilan o'zaro ta'sirlashib, birikmalar hosil qilishi mumkin. Mahalliy oqsillarda topilgan ikkinchi darajali tuzilmalar energiya jihatidan eng maqbuldir. Bularga oʻta oʻralgan a-spiral kiradi, bunda ikkita a-spiral bir-biriga nisbatan buralib, chap qoʻl super spiral (bakteriorhodopsin, gemeritrin) hosil qiladi; polipeptid zanjirining o'zgaruvchan a-spiral va b-struktura bo'laklari (masalan, dehidrogenaza fermenti molekulalarining NAD + - bog'lovchi hududida joylashgan Rossmannning beta-bog'lanishi); antiparallel uch ipli b strukturasi (bb) b-zigzag deb ataladi va bir qator mikrob, protozoa va umurtqali fermentlarda uchraydi.

"Sincaplar" nomi ularning ko'pchiligi qizdirilganda oq rangga aylanish qobiliyatidan kelib chiqadi. "Oqsillar" nomi yunoncha "birinchi" so'zidan kelib chiqqan bo'lib, ularning organizmdagi ahamiyatini ko'rsatadi. Tirik mavjudotlarning tashkiliy darajasi qanchalik yuqori bo'lsa, oqsillar tarkibi shunchalik xilma-xil bo'ladi.

Proteinlar kovalent aloqalar bilan bog'langan aminokislotalardan hosil bo'ladi. peptid Bog'lanish: bir aminokislotaning karboksil guruhi va boshqasining aminokislota guruhi o'rtasida. Ikki aminokislota o'zaro ta'sirlashganda, dipeptid hosil bo'ladi (ikkita aminokislota qoldiqlaridan, yunoncha. peptos- pishirilgan). Polipeptid zanjiridagi aminokislotalarni almashtirish, chiqarib tashlash yoki qayta joylashtirish yangi oqsillarning paydo bo'lishiga olib keladi. Masalan, faqat bitta aminokislota (glutaminni valin bilan) almashtirganda, qizil qon tanachalari boshqa shaklga ega bo'lgan va asosiy funktsiyalarini (kislorodni tashish) bajarolmaganda jiddiy kasallik - o'roqsimon hujayrali anemiya paydo bo'ladi. Peptid aloqasi hosil bo'lganda, suv molekulasi ajralib chiqadi. Aminokislota qoldiqlari soniga qarab ular quyidagilarga bo'linadi:

– oligopeptidlar (di-, tri-, tetrapeptidlar va boshqalar) - 20 tagacha aminokislota qoldiqlarini o'z ichiga oladi;

– polipeptidlar - 20 dan 50 gacha aminokislota qoldiqlari;

– sincaplar - 50 dan ortiq, ba'zan minglab aminokislotalar qoldiqlari

Oqsillar fizik-kimyoviy xossalariga ko‘ra gidrofil va hidrofobiklarga bo‘linadi.

Protein molekulasini tashkil qilishning to'rtta darajasi mavjud - ekvivalent fazoviy tuzilmalar (konfiguratsiyalar, moslashuv) oqsillar: birlamchi, ikkilamchi, uchinchi va to'rtlamchi.

Asosiy oqsillarning tuzilishi eng oddiy. U polipeptid zanjiri shakliga ega, bu erda aminokislotalar bir-biri bilan kuchli peptid bog'i bilan bog'langan. Aminokislotalarning sifat va miqdoriy tarkibi va ularning ketma-ketligi bilan aniqlanadi.

Oqsillarning ikkilamchi tuzilishi

Ikkilamchi struktura asosan bir spiral jingalakning NH guruhining vodorod atomlari va ikkinchisining CO guruhining kislorod atomlari o'rtasida hosil bo'lgan va spiral bo'ylab yoki oqsil molekulasining parallel burmalari orasiga yo'naltirilgan vodorod aloqalari orqali hosil bo'ladi. Protein molekulasi qisman yoki to'liq buralib, a-spiralga aylanadi yoki b-varaq strukturasini hosil qiladi. Masalan, keratin oqsillari a-spiral hosil qiladi. Ular tuyoqlar, shoxlar, sochlar, patlar, tirnoqlar va tirnoqlarning bir qismidir. Ipakni tashkil etuvchi oqsillar b-varaq burmalariga ega. Aminokislota radikallari (R-guruhlari) spiraldan tashqarida qoladi. Vodorod aloqalari kovalent bog'lanishlarga qaraganda ancha zaifdir, ammo ularning sezilarli soni bilan ular juda kuchli tuzilishni hosil qiladi.

Buralgan spiral shaklida ishlash ba'zi fibrillar oqsillari - miyozin, aktin, fibrinogen, kollagen va boshqalarga xosdir.

Proteinning uchinchi darajali tuzilishi

Uchinchi darajali oqsil tuzilishi. Bu struktura har bir oqsil uchun doimiy va o'ziga xosdir. U R-guruhlarining kattaligi, qutbliligi, aminokislotalar qoldiqlarining shakli va ketma-ketligi bilan aniqlanadi. Polipeptid spiral ma'lum bir tarzda o'ralgan va buklangan. Proteinning uchinchi darajali tuzilishining shakllanishi maxsus protein konfiguratsiyasining shakllanishiga olib keladi - globulalar (Lotin globulus - to'pdan). Uning shakllanishi kovalent bo'lmagan o'zaro ta'sirlarning har xil turlari bilan belgilanadi: hidrofobik, vodorod, ion. Sistein aminokislota qoldiqlari o'rtasida disulfid ko'prigi paydo bo'ladi.

Gidrofobik aloqalar - qutbsiz yon zanjirlar orasidagi kuchsiz bog'lanish bo'lib, ular erituvchi molekulalarining o'zaro itarilishi natijasida hosil bo'ladi. Bunday holda, oqsil gidrofob yon zanjirlar molekula ichiga chuqur botiriladi va uni suv bilan o'zaro ta'sir qilishdan himoya qiladi, gidrofil yon zanjirlar esa tashqarida joylashgan bo'lishi uchun buriladi.

Aksariyat oqsillar uchinchi darajali tuzilishga ega - globulinlar, albuminlar va boshqalar.

To'rtlamchi oqsil tuzilishi

To'rtlamchi oqsil tuzilishi. Alohida polipeptid zanjirlarining birikmasi natijasida hosil bo'ladi. Ular birgalikda funktsional birlikni tashkil qiladi. Bog'larning har xil turlari mavjud: hidrofobik, vodorod, elektrostatik, ionli.

Aminokislotalar qoldiqlarining elektromanfiy va elektromusbat radikallari o'rtasida elektrostatik bog'lanishlar paydo bo'ladi.

Ba'zi oqsillar subbirliklarning globulyar joylashuvi bilan tavsiflanadi - bu sharsimon oqsillar. Globulyar oqsillar suv yoki tuz eritmalarida oson eriydi. 1000 dan ortiq ma'lum fermentlar globulyar oqsillarga tegishli. Globulyar oqsillarga ba'zi gormonlar, antikorlar va transport oqsillari kiradi. Masalan, gemoglobinning murakkab molekulasi (qizil qon hujayralari oqsili) globulyar oqsil bo'lib, to'rtta globin makromolekulasidan iborat: ikkita a-zanjir va ikkita b-zanjir, ularning har biri temir o'z ichiga olgan gem bilan bog'langan.

Boshqa oqsillar spiral tuzilmalarga birlashishi bilan tavsiflanadi - bu fibrillar (lotincha fibrilla - toladan) oqsillar. Kabeldagi tolalar kabi bir nechta (3 dan 7 gacha) a-spirallar bir-biriga o'ralgan. Fibrillyar oqsillar suvda erimaydi.

Proteinlar oddiy va murakkab bo'linadi.

Oddiy oqsillar (oqsillar)

Oddiy oqsillar (oqsillar) faqat aminokislota qoldiqlaridan iborat. Oddiy oqsillarga globulinlar, albuminlar, glutelinlar, prolaminlar, protaminlar, pistonlar kiradi. Albuminlar (masalan, zardob albumini) suvda eriydi, globulinlar (masalan, antikorlar) suvda erimaydi, lekin ba'zi tuzlarning (natriy xlorid va boshqalar) suvli eritmalarida eriydi.

Murakkab oqsillar (proteidlar)

Murakkab oqsillar (proteidlar) aminokislotalar qoldiqlaridan tashqari, boshqa tabiatdagi birikmalarni ham o'z ichiga oladi, ular deyiladi protez guruh. Masalan, metalloproteinlar tarkibida temir bo'lmagan yoki metall atomlari (ko'pchilik fermentlar) bilan bog'langan oqsillar, nukleoproteinlar nuklein kislotalar (xromosomalar va boshqalar) bilan bog'langan oqsillar, fosfoproteinlar fosfor kislotasi qoldiqlarini (tuxum oqsillari sarig'i va boshqalar) o'z ichiga olgan oqsillardir. ), glikoproteinlar - uglevodlar (ba'zi gormonlar, antikorlar va boshqalar) bilan birlashtirilgan oqsillar, xromoproteinlar - pigmentlar (mioglobin va boshqalar) bo'lgan oqsillar, lipoproteinlar - lipidlar (membranalar tarkibiga kiradi) .

§ 8. PROTEIN MOLEKULASINING FANOYAL TASHKILISHI

Birlamchi tuzilma

Oqsilning birlamchi tuzilishi deganda polipeptid zanjiridagi peptid bog'lari orqali bir-biriga bog'langan aminokislotalar qoldiqlarining soni va almashinish tartibi tushuniladi.

Bir uchida polipeptid zanjiri peptid bog'lanishini shakllantirishda ishtirok etmaydigan erkin NH 2 guruhini o'z ichiga oladi N-terminal. Qarama-qarshi tomonda peptid bog'lanish hosil bo'lishida ishtirok etmaydigan erkin NOOS guruhi mavjud, bu - C oxiri. N-oxiri zanjirning boshi sifatida qabul qilinadi va aminokislotalar qoldiqlarini raqamlash shu erdan boshlanadi:

Insulinning aminokislotalar ketma-ketligi F. Sanger (Kembrij universiteti) tomonidan aniqlangan. Bu oqsil ikkita polipeptid zanjiridan iborat. Bir zanjir 21 ta aminokislota qoldig'idan, ikkinchisi 30 ta zanjirdan iborat. Zanjirlar ikkita disulfid ko'prigi bilan bog'langan (6-rasm).

Guruch. 6. Odam insulinining birlamchi tuzilishi

Ushbu tuzilmani ochish uchun 10 yil kerak bo'ldi (1944 - 1954). Hozirgi vaqtda birlamchi struktura ko'plab oqsillar uchun aniqlangan, uni aniqlash jarayoni avtomatlashtirilgan va tadqiqotchilar uchun jiddiy muammo tug'dirmaydi;

Har bir oqsilning birlamchi tuzilishi haqidagi ma'lumotlar genda (DNK molekulasining bo'limi) kodlangan va transkripsiya (mRNKga ma'lumotni nusxalash) va translyatsiya (polipeptid zanjirining sintezi) paytida amalga oshiriladi. Shu munosabat bilan oqsilning birlamchi tuzilishini tegishli genning ma'lum tuzilishidan ham aniqlash mumkin.

Gomologik oqsillarning birlamchi tuzilishiga asoslanib, turlarning taksonomik munosabatlarini baholash mumkin. Gomologik oqsillar - bu turli xil turlarda bir xil funktsiyalarni bajaradigan oqsillar. Bunday oqsillar o'xshash aminokislotalar ketma-ketligiga ega. Masalan, ko'pchilik turlardagi sitoxrom C oqsilining nisbiy molekulyar og'irligi 12500 ga yaqin va 100 ga yaqin aminokislota qoldiqlarini o'z ichiga oladi. Ikki tur o'rtasidagi sitoxrom C ning birlamchi tuzilishidagi farqlar berilgan turlar orasidagi filogenetik farqga mutanosibdir. Shunday qilib, ot va xamirturushning C sitoxromlari 48 ta aminokislota qoldig'ida, tovuq va o'rdakda - ikkitada, tovuq va kurka go'shtining sitoxromlari bir xil bo'ladi.

Ikkilamchi tuzilma

Oqsilning ikkilamchi tuzilishi peptid guruhlari o'rtasida vodorod bog'lari hosil bo'lishi tufayli hosil bo'ladi. Ikkilamchi tuzilmaning ikki turi mavjud: a-spiral va b-tuzilish (yoki buklangan qatlam). Proteinlar polipeptid zanjirining ikkilamchi tuzilma hosil qilmaydigan hududlarini ham o'z ichiga olishi mumkin.

a-spiral bahorga o'xshaydi. a-spiral hosil bo'lganda, har bir peptid guruhining kislorod atomi zanjir bo'ylab to'rtinchi NH guruhining vodorod atomi bilan vodorod bog'ini hosil qiladi:

Spiralning har bir burilishi spiralning keyingi burilishi bilan bir nechta vodorod aloqalari bilan bog'lanadi, bu strukturaga sezilarli kuch beradi. a-spiral quyidagi xususiyatlarga ega: spiralning diametri 0,5 nm, spiralning qadami 0,54 nm, spiralning har bir burilishida 3,6 aminokislota qoldig'i bo'ladi (7-rasm).

Guruch. 7. A-spiralning miqdoriy xarakteristikalarini aks ettiruvchi modeli

Aminokislotalarning yon radikallari -spiraldan tashqariga yo'naltiriladi (8-rasm).

Guruch. 8. Yon radikallarning fazoviy joylashishini aks ettiruvchi -spiral modeli

Tabiiy L-aminokislotalardan o'ng va chap qo'lli spirallarni qurish mumkin. Ko'pgina tabiiy oqsillar o'ng qo'l spiral bilan tavsiflanadi. D-aminokislotalardan chap va o'ng qo'lli spirallar ham tuzilishi mumkin. D- va L-aminokislotalar qoldiqlari aralashmasidan tashkil topgan polipeptid zanjiri spiral hosil qilishga qodir emas.

Ba'zi aminokislota qoldiqlari a-spiral hosil bo'lishiga to'sqinlik qiladi. Masalan, agar zanjirda bir necha musbat yoki manfiy zaryadlangan aminokislota qoldiqlari ketma-ket joylashgan bo'lsa, bunday mintaqa o'xshash zaryadlangan radikallarning o'zaro itarishi tufayli a-spiral tuzilishga ega bo'lmaydi. a-spirallarning shakllanishiga katta aminokislotalar qoldiqlarining radikallari to'sqinlik qiladi. Polipeptid zanjirida prolin qoldiqlarining mavjudligi ham a-spiral hosil bo'lishiga to'sqinlik qiladi (9-rasm). Boshqa aminokislota bilan peptid bog'ini hosil qiluvchi azot atomidagi prolin qoldig'i vodorod atomiga ega emas.

Guruch. 9. Prolin qoldig'i -spiral hosil bo'lishining oldini oladi

Shuning uchun polipeptid zanjirining bir qismi bo'lgan prolin qoldig'i zanjir ichidagi vodorod bog'ini hosil qilishga qodir emas. Bundan tashqari, prolindagi azot atomi qattiq halqaning bir qismidir, bu N-C bog'i atrofida aylanishni va spiral hosil bo'lishini imkonsiz qiladi.

a-spiraldan tashqari, spirallarning boshqa turlari tasvirlangan. Biroq, ular kamdan-kam uchraydi, asosan qisqa joylarda.

Zanjirlarning qo'shni polipeptid bo'laklarining peptid guruhlari o'rtasida vodorod aloqalarining shakllanishi hosil bo'lishiga olib keladi. b-tuzilish yoki buklangan qatlam:

A-spiraldan farqli o'laroq, buklangan qatlam akkordeonga o'xshash zigzag shakliga ega (10-rasm).

Guruch. 10. b-oqsil tuzilishi

Parallel va antiparallel buklangan qatlamlar mavjud. Polipeptid zanjirining bo'limlari o'rtasida parallel b-tuzilmalar hosil bo'lib, ularning yo'nalishlari mos keladi:

Antiparallel b-tuzilmalar polipeptid zanjirining qarama-qarshi yo'naltirilgan bo'limlari o'rtasida hosil bo'ladi:


b-tuzilmalar ikkitadan ortiq polipeptid zanjirlari orasida hosil bo'lishi mumkin:


Ba'zi oqsillarda ikkilamchi struktura faqat a-spiral bilan ifodalanishi mumkin, boshqalarida - faqat b-tuzilmalar (parallel yoki antiparallel yoki ikkalasi), boshqalarda a-spiral mintaqalar bilan bir qatorda b-tuzilmalar ham bo'lishi mumkin. hozir bo'lish.

Uchinchi darajali tuzilish

Ko'pgina oqsillarda ikkilamchi uyushgan tuzilmalar (a-spirallar, - tuzilmalar) ma'lum bir tarzda ixcham globulaga buklanadi. Globulyar oqsillarning fazoda tashkil etilishi uchinchi darajali tuzilish deb ataladi. Shunday qilib, uchinchi darajali struktura kosmosda polipeptid zanjiri bo'limlarining uch o'lchovli joylashishini tavsiflaydi. Uchinchi darajali strukturaning shakllanishida ion va vodorod aloqalari, hidrofobik o'zaro ta'sirlar va van der Vaals kuchlari ishtirok etadi. Disulfid ko'priklar uchinchi darajali tuzilmani barqarorlashtiradi.

Oqsillarning uchinchi darajali tuzilishi ularning aminokislotalar ketma-ketligi bilan belgilanadi. Uning shakllanishi jarayonida polipeptid zanjirida sezilarli masofada joylashgan aminokislotalar o'rtasida bog'lanishlar paydo bo'lishi mumkin. Eriydigan oqsillarda qutbli aminokislota radikallari, qoida tariqasida, oqsil molekulalari yuzasida paydo bo'ladi va kamroq hollarda, molekula ichida gidrofobik radikallar globulaning ichida ixcham holda paydo bo'lib, hidrofobik hududlarni hosil qiladi;

Hozirgi vaqtda ko'plab oqsillarning uchinchi darajali tuzilishi aniqlangan. Keling, ikkita misolni ko'rib chiqaylik.

miyoglobin

Mioglobin kislorodni bog'laydigan oqsil bo'lib, nisbiy massasi 16700. Uning vazifasi mushaklarda kislorodni saqlashdir. Uning molekulasida 153 ta aminokislota qoldig'idan iborat bitta polipeptid zanjiri va kislorodni bog'lashda muhim rol o'ynaydigan gemogrup mavjud.

Mioglobinning fazoviy tashkil etilishi Jon Kendry va uning hamkasblarining ishi tufayli o'rnatildi (11-rasm). Ushbu oqsilning molekulasida 8 ta a-spiral mintaqa mavjud bo'lib, barcha aminokislotalar qoldiqlarining 80% ni tashkil qiladi. Mioglobin molekulasi juda ixcham, uning ichiga faqat to'rtta suv molekulasi sig'ishi mumkin, deyarli barcha qutbli aminokislota radikallari molekulaning tashqi yuzasida joylashgan, hidrofobik radikallarning ko'p qismi molekula ichida joylashgan, sirt yaqinida esa gem mavjud. , kislorodni bog'lash uchun mas'ul bo'lgan oqsil bo'lmagan guruh.

11-rasm. Mioglobinning uchinchi darajali tuzilishi

Ribonukleaza

Ribonukleaza globulyar oqsildir. U oshqozon osti bezi hujayralari tomonidan chiqariladi, bu RNKning parchalanishini katalizlovchi fermentdir. Mioglobindan farqli o'laroq, ribonukleaza molekulasi juda kam a-spiral mintaqalarga va b konformatsiyasida bo'lgan juda ko'p sonli segmentlarga ega. Proteinning uchinchi darajali tuzilishi 4 ta disulfid bog'lari bilan mustahkamlanadi.

To'rtlamchi tuzilish

Ko'pgina oqsillar vodorod va ion aloqalari, hidrofobik o'zaro ta'sirlar va Van der Vaals kuchlari bilan bir-biriga bog'langan o'ziga xos ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilmalarga ega bo'lgan bir necha, ikki yoki undan ko'p oqsil bo'linmalari yoki molekulalardan iborat. Protein molekulalarining bunday tashkiloti deyiladi to'rtlamchi tuzilish, va oqsillarning o'zi deyiladi oligomerik. Oligomerik oqsil ichidagi alohida subbirlik yoki oqsil molekulasi deyiladi protomer.

Oligomerik oqsillardagi protomerlar soni juda katta farq qilishi mumkin. Masalan, kreatin kinaz 2 protomerdan, gemoglobin 4 protomerdan, E. coli RNK polimeraza - RNK sintezi uchun mas'ul ferment - 5 protomerdan, piruvatdehidrogenaza kompleksi - 72 protomerdan iborat. Agar oqsil ikkita protomerdan iborat bo'lsa, u dimer, to'rtta - tetramer, oltita - geksamer deb ataladi (12-rasm). Ko'pincha oligomerik oqsil molekulasi 2 yoki 4 protomerni o'z ichiga oladi. Oligomerik oqsil bir xil yoki turli protomerlarni o'z ichiga olishi mumkin. Agar oqsil ikkita bir xil protomerni o'z ichiga olsa, u - homodimer, agar boshqacha bo'lsa - heterodimer.


 Guruch. 12. Oligomerik oqsillar

Keling, gemoglobin molekulasining tashkil etilishini ko'rib chiqaylik. Gemoglobinning asosiy vazifasi kislorodni o'pkadan to'qimalarga va karbonat angidridni teskari yo'nalishda tashishdir. Uning molekulasi (13-rasm) ikki xil turdagi to'rtta polipeptid zanjiridan - ikkita a-zanjir va ikkita b-zanjir va gemdan iborat. Gemoglobin miyoglobin bilan bog'liq bo'lgan oqsildir. Mioglobin va gemoglobin protomerlarining ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilmalari juda o'xshash. Har bir gemoglobin protomeri, miyoglobin kabi, polipeptid zanjirining 8 ta a-spiral qismlarini o'z ichiga oladi. Shuni ta'kidlash kerakki, miyoglobin va gemoglobin protomerining birlamchi tuzilmalarida faqat 24 ta aminokislota qoldig'i bir xil. Binobarin, birlamchi tuzilishda sezilarli darajada farq qiluvchi oqsillar o'xshash fazoviy tashkilotga ega bo'lishi va o'xshash funktsiyalarni bajarishi mumkin.

Guruch. 13. Gemoglobinning tuzilishi

Oqsillarning strukturaviy tashkil etilishining to'rt darajasi mavjud: birlamchi, ikkilamchi, uchinchi va to'rtlamchi. Har bir daraja o'ziga xos xususiyatlarga ega.

Oqsillarning birlamchi tuzilishi peptid bog'lari bilan bog'langan aminokislotalarning chiziqli polipeptid zanjiridir. Birlamchi struktura - oqsil molekulasining strukturaviy tashkil etilishining eng oddiy darajasi. Yuqori barqarorlik unga bir aminokislotaning a-amino guruhi va boshqa aminokislotaning a-karboksil guruhi o'rtasidagi kovalent peptid bog'lari orqali beriladi. [ko'rsatish] .

Agar prolin yoki gidroksiprolinning imino guruhi peptid bog'lanish hosil bo'lishida ishtirok etsa, u boshqa shaklga ega. [ko'rsatish] .

Hujayralarda peptid aloqalari paydo bo'lganda, birinchi navbatda bir aminokislotaning karboksil guruhi faollashadi, so'ngra u boshqasining aminokislotalari bilan birlashadi. Polipeptidlarning laboratoriya sintezi taxminan xuddi shunday tarzda amalga oshiriladi.

Peptid bog'i polipeptid zanjirining takrorlanuvchi qismidir. U nafaqat birlamchi strukturaning shakliga, balki polipeptid zanjirining yuqori darajada tashkil etilishiga ham ta'sir qiluvchi bir qator xususiyatlarga ega:

  • koplanarlik - peptidlar guruhiga kiritilgan barcha atomlar bir tekislikda;
  • ikkita rezonans shaklida (keto yoki enol shaklida) mavjud bo'lish qobiliyati;
  • C-N bog'iga nisbatan o'rinbosarlarning trans holati;
  • vodorod aloqalarini hosil qilish qobiliyati va peptid guruhlarining har biri boshqa guruhlar, shu jumladan peptidlar bilan ikkita vodorod aloqasi hosil qilishi mumkin.

Istisno prolin yoki gidroksiprolinning amino guruhini o'z ichiga olgan peptid guruhlari. Ular faqat bitta vodorod aloqasini yaratishga qodir (yuqoriga qarang). Bu oqsilning ikkilamchi tuzilishining shakllanishiga ta'sir qiladi. Prolin yoki gidroksiprolin joylashgan hududdagi polipeptid zanjiri osongina egiladi, chunki u odatdagidek ikkinchi vodorod aloqasi bilan ushlanmaydi.

Peptidlar va polipeptidlar nomenklaturasi . Peptidlarning nomi ularni tashkil etuvchi aminokislotalarning nomlaridan iborat. Ikkita aminokislota dipeptidni, uchtasi tripeptidni, to‘rttasi tetrapeptidni hosil qiladi va hokazo. Har qanday uzunlikdagi peptid yoki polipeptid zanjirida erkin aminokislotani o‘z ichiga olgan N-terminal aminokislota va erkin karboksilni o‘z ichiga olgan C-terminal aminokislota mavjud. guruh. Polipeptidlarni nomlashda barcha aminokislotalar N-terminaldan boshlab ketma-ket ro'yxatga olinadi, C-terminaldan tashqari, -in qo'shimchasi -yl bilan almashtiriladi (chunki peptidlardagi aminokislotalar endi mavjud emas. karboksil guruhi, lekin karbonil guruhi). Masalan, rasmda ko'rsatilgan nom. 1 tripeptid - leyk loy fenilalan loy treon ichida.

Oqsilning birlamchi tuzilishining xususiyatlari . Polipeptid zanjirining magistralida qattiq tuzilmalar (tekis peptid guruhlari) bog'lanish atrofida aylanishga qodir bo'lgan nisbatan harakatchan hududlar (-CHR) bilan almashadi. Polipeptid zanjirining bunday strukturaviy xususiyatlari uning fazoviy joylashishiga ta'sir qiladi.

Ikkilamchi struktura - bu bir xil zanjirning peptid guruhlari yoki qo'shni polipeptid zanjirlari o'rtasida vodorod aloqalari hosil bo'lishi tufayli polipeptid zanjirini tartibli tuzilishga yig'ish usuli. Konfiguratsiyasiga ko'ra ikkilamchi tuzilmalar spiral (a-spiral) va qatlamli-buklangan (b-tuzilma va ko'ndalang-b-shakl) ga bo'linadi.

a-spiral. Bu bitta polipeptid zanjiridagi interpeptid vodorod aloqalari tufayli hosil bo'lgan muntazam spiralga o'xshash ikkilamchi oqsil strukturasining bir turi. Peptid bog'lanishning barcha xossalarini hisobga oladigan a-spiral strukturasi modeli (2-rasm) Poling va Kori tomonidan taklif qilingan. a-spiralning asosiy xususiyatlari:

  • spiral simmetriyaga ega bo'lgan polipeptid zanjirining spiral konfiguratsiyasi;
  • har bir birinchi va to'rtinchi aminokislota qoldig'ining peptid guruhlari o'rtasida vodorod aloqalarining shakllanishi;
  • spiral burilishlarning muntazamligi;
  • a-spiraldagi barcha aminokislotalar qoldiqlarining, ularning yon radikallarining tuzilishidan qat'i nazar, ekvivalentligi;
  • aminokislotalarning yon radikallari a-spiral hosil bo'lishida ishtirok etmaydi.

Tashqi tomondan, a-spiral elektr pechkaning biroz cho'zilgan spirali kabi ko'rinadi. Birinchi va to'rtinchi peptid guruhlari orasidagi vodorod bog'lanishlarining muntazamligi polipeptid zanjirining burilishlarining muntazamligini aniqlaydi. Bir burilish balandligi yoki a-spiralning qadami 0,54 nm; u 3,6 aminokislota qoldig'ini o'z ichiga oladi, ya'ni har bir aminokislota qoldig'i eksa bo'ylab (bitta aminokislota qoldig'ining balandligi) 0,15 nm (0,54: 3,6 = 0,15 nm) ga harakat qiladi, bu bizga barcha aminokislotalar qoldiqlarining ekvivalentligi haqida gapirish imkonini beradi. a-spiralda. a-spiralning muntazamlik davri 5 burilish yoki 18 aminokislota qoldig'i; bir davrning uzunligi 2,7 nm. Guruch. 3. Pauling-Corey a-spiral modeli

b-tuzilmasi. Bu polipeptid zanjirining biroz kavisli konfiguratsiyasiga ega bo'lgan va bitta polipeptid zanjirining alohida bo'limlari yoki qo'shni polipeptid zanjirlari ichidagi interpeptid vodorod aloqalari orqali hosil bo'lgan ikkilamchi strukturaning bir turi. U qatlamli katlamli struktura deb ham ataladi. b-tuzilmalarning har xil turlari mavjud. Proteinning bitta polipeptid zanjiri tomonidan hosil bo'lgan cheklangan qatlamli hududlar o'zaro faoliyat b shakli (qisqa b tuzilish) deb ataladi. O'zaro b ko'rinishdagi vodorod aloqalari polipeptid zanjiri halqalarining peptid guruhlari o'rtasida hosil bo'ladi. Yana bir turi - to'liq b-tuzilmasi - butun polipeptid zanjiriga xos bo'lib, u cho'zilgan shaklga ega va qo'shni parallel polipeptid zanjirlari orasidagi interpeptid vodorod bog'lari bilan tutiladi (3-rasm). Ushbu tuzilma akkordeonning ko'prigiga o'xshaydi. Bundan tashqari, b-tuzilmalarning variantlari mumkin: ular parallel zanjirlar (polipeptid zanjirlarining N-terminal uchlari bir xil yo'nalishda yo'naltirilgan) va antiparallel (N-terminal uchlari turli yo'nalishlarga yo'naltirilgan) orqali hosil bo'lishi mumkin. Bir qatlamning yon radikallari boshqa qatlamning yon radikallari orasiga joylashtiriladi.

Oqsillarda a-tuzilmalardan b-tuzilmalarga va orqaga o'tish vodorod bog'larining qayta joylashishi tufayli mumkin. Zanjir bo'ylab muntazam interpeptid vodorod aloqalari o'rniga (buning natijasida polipeptid zanjiri spiralga aylanadi) spiral bo'laklar ochiladi va polipeptid zanjirlarining cho'zilgan bo'laklari o'rtasida vodorod aloqalari yopiladi. Bu o'tish keratinda, soch oqsilida mavjud. Sochni ishqoriy yuvish vositalari bilan yuvganda, b-keratinning spiral tuzilishi osonlikcha buziladi va u a-keratinga aylanadi (jingalak sochlar tekislanadi).

Oqsillarning muntazam ikkilamchi tuzilmalarini (a-spirallar va b-tuzilmalarni) kristalning erishiga o'xshash tarzda yo'q qilish polipeptidlarning "erishi" deb ataladi. Bunday holda, vodorod aloqalari buziladi va polipeptid zanjirlari tasodifiy chigal shaklini oladi. Binobarin, ikkilamchi tuzilmalarning barqarorligi interpeptid vodorod aloqalari bilan aniqlanadi. Sistein qoldiqlari joylashgan joyda polipeptid zanjiri bo'ylab disulfid aloqalari bundan mustasno, boshqa turdagi bog'lanishlar deyarli ishtirok etmaydi. Qisqa peptidlar disulfid aloqalari tufayli tsikllarga yopiladi. Ko'pgina oqsillar ham a-spiral mintaqalarni, ham b-tuzilmalarni o'z ichiga oladi. 100% a-spiraldan tashkil topgan tabiiy oqsillar deyarli yo'q (istisno paramiozin, mushak oqsili 96-100% a-spiral), sintetik polipeptidlarda esa 100% spiral mavjud.

Boshqa oqsillar turli darajadagi o'ralish darajasiga ega. Paramiozin, miyoglobin va gemoglobinda a-spiral tuzilmalarning yuqori chastotasi kuzatiladi. Bundan farqli o'laroq, tripsin, ribonukleaza, polipeptid zanjirining muhim qismi qatlamli b-tuzilmalarga o'ralgan. Qo'llab-quvvatlovchi to'qimalarning oqsillari: keratin (soch, jun oqsili), kollagen (tendon, teri oqsili), fibroin (tabiiy ipak oqsili) polipeptid zanjirlarining b-konfiguratsiyasiga ega. Oqsillarning polipeptid zanjirlarining turli darajadagi spiralligi shuni ko'rsatadiki, aniqki, polipeptid zanjirining spiralligini qisman buzadigan yoki muntazam katlanmasini "buzadigan" kuchlar mavjud. Buning sababi, oqsil polipeptid zanjirining ma'lum hajmda, ya'ni uchinchi darajali tuzilishda yanada ixcham katlanishidir.

Proteinning uchinchi darajali tuzilishi

Proteinning uchinchi darajali tuzilishi - bu polipeptid zanjirining kosmosda joylashishi. Uchinchi darajali tuzilishining shakliga ko'ra, oqsillar asosan globulyar va fibrillarga bo'linadi. Globulyar oqsillar ko'pincha ellipsoid shaklga ega va fibrillar (ipga o'xshash) oqsillar cho'zilgan shaklga ega (tayoq yoki shpindel shakli).

Biroq, oqsillarning uchinchi darajali tuzilishi konfiguratsiyasi hali fibrillyar oqsillar faqat b-tuzilmaga ega, globulyar oqsillar esa a-spiral tuzilishga ega deb o'ylash uchun hali asos bermaydi. Qatlamli emas, balki spiralsimon, buklangan ikkilamchi tuzilishga ega bo'lgan fibrillyar oqsillar mavjud. Masalan, a-keratin va paramiozin (mollyuskalarning obturator muskulining oqsili), tropomiozinlar (skelet muskullari oqsillari) fibrillyar oqsillarga kiradi (tayoqcha shakliga ega), ularning ikkilamchi tuzilishi a-spiral; aksincha, globulyar oqsillar ko'p sonli b-tuzilmalarni o'z ichiga olishi mumkin.

Chiziqli polipeptid zanjirining spiralizatsiyasi uning hajmini taxminan 4 marta kamaytiradi; va uchinchi darajali tuzilishga qadoqlash uni dastlabki zanjirga qaraganda o'nlab marta ixcham qiladi.

Proteinning uchinchi darajali tuzilishini barqarorlashtiruvchi aloqalar . Aminokislotalarning yon radikallari orasidagi bog'lanishlar uchinchi darajali strukturani barqarorlashtirishda rol o'ynaydi. Ushbu ulanishlarni quyidagilarga bo'lish mumkin:

  • kuchli (kovalent) [ko'rsatish] .

    Kovalent bog'lanishlarga polipeptid zanjirining turli qismlarida joylashgan sisteinlarning yon radikallari orasidagi disulfid bog'lari (-S-S-) kiradi; izopeptid yoki psevdopeptid, - a-aminokislotalarning emas, balki lizin, argininning yon radikallari va aminokislotalarning a-karboksil guruhlari emas, balki aspartik, glutamik va aminotsitrik kislotalarning yon radikallarining COOH guruhlari o'rtasida. Shuning uchun bu turdagi bog'lanishning nomi - peptidga o'xshash. Kam uchraydigan ester bog'i dikarboksilik aminokislotalarning COOH guruhi (aspartik, glutamik) va gidroksaminokislotalarning OH guruhi (serin, treonin) tomonidan hosil bo'ladi.

  • zaif (qutbli va van der Vaals) [ko'rsatish] .

    TO qutbli aloqalar vodorod va ionlarni o'z ichiga oladi. Vodorod aloqalari, odatdagidek, bir aminokislota yon radikalining -NH 2, -OH yoki -SH guruhi va boshqasining karboksil guruhi o'rtasida sodir bo'ladi. Yon radikallarning zaryadlangan guruhlari -NH + 3 (lizin, arginin, gistidin) va -COO - (aspartik va glutamik kislotalar) aloqa qilganda ionli yoki elektrostatik bog'lanishlar hosil bo'ladi.

    Polar bo'lmagan yoki van der Vaals bog'lari aminokislotalarning uglevodorod radikallari orasida hosil bo'ladi. Alanin, valin, izolösin, metionin va fenilalanin aminokislotalarining gidrofobik radikallari suvli muhitda bir-biri bilan o'zaro ta'sir qiladi. Zaif van der Waals aloqalari oqsil globulasi ichida qutbsiz radikallarning hidrofobik yadrosi shakllanishiga yordam beradi. Polar bo'lmagan aminokislotalar qancha ko'p bo'lsa, polipeptid zanjirining burmalanishida van-der-Vaals bog'lari shunchalik katta rol o'ynaydi.

Aminokislotalarning yon radikallari orasidagi ko'p sonli bog'lanishlar oqsil molekulasining fazoviy konfiguratsiyasini aniqlaydi.

Proteinning uchinchi darajali tuzilishini tashkil etish xususiyatlari . Polipeptid zanjirining uchinchi darajali tuzilishining konformatsiyasi unga kiritilgan aminokislotalarning yon radikallari (birlamchi va ikkilamchi tuzilmalarning shakllanishiga sezilarli ta'sir ko'rsatmaydigan) va mikromuhit, ya'ni. muhit. Buklanganda oqsilning polipeptid zanjiri minimal erkin energiya bilan tavsiflangan energetik jihatdan qulay shaklni olishga intiladi. Shuning uchun, suvdan "qochadigan" qutbsiz R-guruhlari, xuddi polipeptid zanjirining hidrofobik qoldiqlarining asosiy qismi joylashgan oqsilning uchinchi darajali tuzilishining ichki qismini hosil qiladi. Protein globulasi markazida suv molekulalari deyarli yo'q. Aminokislotaning qutbli (gidrofil) R guruhlari ushbu hidrofobik yadroning tashqi tomonida joylashgan bo'lib, ular suv molekulalari bilan o'ralgan. Polipeptid zanjiri uch o'lchovli fazoda murakkab tarzda egilgan. U egilganda ikkilamchi spiral konformatsiyasi buziladi. Zanjir prolin yoki gidroksiprolin joylashgan zaif nuqtalarda "uziladi", chunki bu aminokislotalar zanjirda ko'proq harakatchan bo'lib, boshqa peptid guruhlari bilan faqat bitta vodorod aloqasini hosil qiladi. Yana bir egilish joyi kichik R guruhiga (vodorod) ega bo'lgan glitsindir. Shuning uchun, boshqa aminokislotalarning R-guruhlari yig'ilganda, glitsin joylashgan joyda bo'sh joyni egallashga moyil bo'ladi. Bir qator aminokislotalar - alanin, leysin, glutamat, gistidin - oqsilda barqaror spiral tuzilmalarning saqlanishiga yordam beradi va metionin, valin, izolösin, aspartik kislotalar b-tuzilmalarning shakllanishiga yordam beradi. Uchinchi darajali konfiguratsiyaga ega bo'lgan oqsil molekulasida a-spirallar (spiral), b-tuzilmalar (qatlamli) va tasodifiy bo'laklar ko'rinishidagi hududlar mavjud. Faqat oqsilning to'g'ri fazoviy katlanması uni faol qiladi; uning buzilishi oqsil xususiyatlarining o'zgarishiga va biologik faollikning yo'qolishiga olib keladi.

To'rtlamchi oqsil tuzilishi

Bitta polipeptid zanjiridan tashkil topgan oqsillar faqat uchinchi darajali tuzilishga ega. Bularga miyoglobin - kislorodni bog'lashda ishtirok etadigan mushak to'qimasi oqsili, bir qator fermentlar (lizozim, pepsin, tripsin va boshqalar) kiradi. Biroq, ba'zi oqsillar har biri uchinchi darajali tuzilishga ega bo'lgan bir nechta polipeptid zanjirlaridan qurilgan. Bunday oqsillar uchun to'rtlamchi tuzilish tushunchasi kiritilgan bo'lib, u uchinchi darajali tuzilishga ega bo'lgan bir nechta polipeptid zanjirlarining yagona funktsional oqsil molekulasiga tashkil etilishidir. To'rtlamchi tuzilishga ega bo'lgan bunday oqsil oligomer, uchinchi darajali tuzilishga ega bo'lgan polipeptid zanjirlari esa protomerlar yoki subbirliklar deb ataladi (4-rasm).

To'rtlamchi tashkilot darajasida oqsillar uchinchi darajali strukturaning asosiy konfiguratsiyasini (globulyar yoki fibrillar) saqlaydi. Masalan, gemoglobin to'rtlamchi tuzilishga ega bo'lgan oqsil bo'lib, to'rtta bo'linmadan iborat. Subbirliklarning har biri globulyar oqsildir va umuman olganda, gemoglobin ham globulyar konfiguratsiyaga ega. Soch va jun oqsillari - keratinlar, uchinchi darajali tuzilishda fibrillar oqsillari bilan bog'liq bo'lib, fibrillar konformatsiyasiga va to'rtlamchi tuzilishga ega.

Protein to'rtlamchi tuzilishini barqarorlashtirish . To'rtlamchi tuzilishga ega bo'lgan barcha oqsillar subbirliklarga bo'linmaydigan alohida makromolekulalar shaklida ajratiladi. Subbirliklarning sirtlari orasidagi aloqa faqat aminokislotalar qoldiqlarining qutbli guruhlari tufayli mumkin, chunki polipeptid zanjirlarining har birining uchinchi darajali tuzilishini shakllantirish jarayonida qutbsiz aminokislotalarning yon radikallari (ular ko'pchilikni tashkil qiladi). barcha proteinogen aminokislotalar) subbirlik ichida yashiringan. Ularning qutb guruhlari o'rtasida ko'p sonli ion (tuz), vodorod va ba'zi hollarda disulfid aloqalari hosil bo'lib, ular subbirliklarni uyushgan kompleks shaklida mustahkam ushlab turadi. Vodorod aloqalarini buzadigan yoki disulfid ko'priklarini kamaytiradigan moddalardan foydalanish protomerlarning parchalanishiga va oqsilning to'rtlamchi tuzilishini yo'q qilishga olib keladi. Jadvalda 1 oqsil molekulasining turli darajadagi tashkil etilishini barqarorlashtiradigan bog'lanishlar haqidagi ma'lumotlarni umumlashtiradi [ko'rsatish] .

Jadval 1. Oqsillarning strukturaviy tashkil etilishida ishtirok etadigan bog'lanishlarning xarakteristikalari
Tashkilot darajasi Bog'lanish turlari (kuch bo'yicha) Aloqa turi
Birlamchi (chiziqli polipeptid zanjiri) Kovalent (kuchli) Peptid - aminokislotalarning a-amino va a-karboksil guruhlari o'rtasida
Ikkilamchi (a-spiral, b-tuzilmalar) ZaifVodorod - bitta polipeptid zanjirining peptid guruhlari (har birinchi va to'rtinchi) yoki qo'shni polipeptid zanjirlarining peptid guruhlari o'rtasida
Kovalent (kuchli)Disulfid - polipeptid zanjirining chiziqli mintaqasidagi disulfid halqalari
Uchinchi darajali (globulyar, fibrillar) Kovalent (kuchli)Disulfid, izopeptid, ester - polipeptid zanjirining turli qismlari aminokislotalarining yon radikallari orasida
ZaifVodorod - polipeptid zanjirining turli qismlarining aminokislotalarining yon radikallari o'rtasida

Ion (tuz) - polipeptid zanjirining aminokislotalarining yon radikallarining qarama-qarshi zaryadlangan guruhlari o'rtasida

Van der Waals - polipeptid zanjirining aminokislotalarining qutbsiz yon radikallari o'rtasida
To'rtlamchi (globulyar, fibrillar) ZaifIonik - har bir bo'linmaning aminokislotalarining yon radikallarining qarama-qarshi zaryadlangan guruhlari o'rtasida.

Vodorod - bo'linmalarning aloqa joylari yuzasida joylashgan aminokislotalar qoldiqlarining yon radikallari o'rtasida.
Kovalent (kuchli)Disulfid - turli bo'linmalarning har bir aloqa yuzasining sistein qoldiqlari orasidagi

Ayrim fibrillyar oqsillarning strukturaviy tashkil etilishining xususiyatlari

Fibrillyar oqsillarning strukturaviy tashkil etilishi globulyar oqsillarga nisbatan bir qator xususiyatlarga ega. Bu xususiyatlarni keratin, fibroin va kollagen misolida ko'rish mumkin. Keratinlar a- va b-konformatsiyalarda mavjud. a-keratinlar va fibroin qatlamli katlamli ikkilamchi tuzilishga ega, ammo keratinda zanjirlar parallel, fibroinda esa antiparallel (3-rasmga qarang); Bundan tashqari, keratinda zanjirlararo disulfid aloqalari mavjud, fibroinda esa ular yo'q. Disulfid aloqalarining uzilishi keratinlardagi polipeptid zanjirlarining ajralishiga olib keladi. Aksincha, oksidlovchi moddalar ta'sirida keratinlardagi disulfid bog'lanishlarining maksimal sonining shakllanishi kuchli fazoviy strukturani yaratadi. Umuman olganda, fibrillyar oqsillarda, globulyar oqsillardan farqli o'laroq, ba'zan turli darajadagi tashkiliylikni qat'iy ajratish qiyin. Agar biz (globulyar oqsilga kelsak), uchinchi darajali tuzilma kosmosda bitta polipeptid zanjiri va to'rtlamchi tuzilma bir nechta zanjirlar orqali hosil bo'lishi kerakligini qabul qilsak, fibrillyar oqsillarda bir nechta polipeptid zanjirlari ikkilamchi strukturaning shakllanishida ishtirok etadi. . Fibrillyar oqsilning tipik misoli inson tanasida eng ko'p uchraydigan oqsillardan biri bo'lgan kollagendir (barcha oqsillar massasining taxminan 1/3 qismi). U yuqori mustahkamlik va past cho'zilish qobiliyatiga ega bo'lgan to'qimalarda (suyaklar, tendonlar, teri, tishlar va boshqalar) topiladi. Kollagenda aminokislotalar qoldiqlarining uchdan bir qismi glitsin, chorak yoki biroz ko'proq prolin yoki gidroksiprolindir.

Kollagenning izolyatsiya qilingan polipeptid zanjiri (birlamchi tuzilish) singan chiziqqa o'xshaydi. U 1000 ga yaqin aminokislotalarni o'z ichiga oladi va molekulyar og'irligi taxminan 10 5 (5-rasm, a, b). Polipeptid zanjiri quyidagi tarkibdagi aminokislotalarning takrorlanuvchi triosidan (uchlik) qurilgan: gly-A-B, bu erda A va B glisindan boshqa har qanday aminokislotalardir (ko'pincha prolin va gidroksiprolin). Kollagen polipeptid zanjirlari (yoki a-zanjirlar) ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilmalarning shakllanishida (5-rasm, c va d) spiral simmetriyaga ega tipik a-spirallarni hosil qila olmaydi. Bunga prolin, gidroksiprolin va glitsin (antihelik aminokislotalar) xalaqit beradi. Shunday qilib, uchta a-zanjir silindrni o'rab turgan uchta ipga o'xshab, o'ralgan spirallarni hosil qiladi. Uchta spiral a zanjiri tropokollagen deb ataladigan takrorlanuvchi kollagen strukturasini hosil qiladi (5d-rasm). Tropokollagen o'z tashkilotida kollagenning uchinchi tuzilmasi hisoblanadi. Zanjir bo'ylab muntazam ravishda almashinadigan prolin va gidroksiprolinning tekis halqalari, tropokollagenning a-zanjirlari orasidagi zanjirlararo bog'lanishlar kabi unga qattiqlik beradi (shuning uchun kollagen cho'zilishga chidamli). Tropokollagen asosan kollagen fibrillalarining kichik birligidir. Tropokollagen bo'linmalarining kollagenning to'rtlamchi tuzilishiga joylashishi bosqichma-bosqich sodir bo'ladi (5e-rasm).

Kollagen tuzilmalarining barqarorlashuvi zanjirlararo vodorod, ion va van der-Vaals aloqalari va oz miqdordagi kovalent bog'lanishlar tufayli sodir bo'ladi.

Kollagenning a-zanjirlari turli xil kimyoviy tuzilishga ega. a 1 zanjirlar (I, II, III, IV) va a 2 zanjirlarning har xil turlari mavjud. Tropokollagenning uch ipli spiral hosil bo'lishida qaysi a 1 - va a 2 - zanjirlar ishtirok etishiga qarab, kollagenning to'rt turi ajratiladi:

  • birinchi turdagi - ikkita a 1 (I) va bitta a 2 zanjir;
  • ikkinchi turdagi - uchta a 1 (II) zanjir;
  • uchinchi turdagi - uchta a 1 (III) zanjir;
  • to'rtinchi turdagi - uchta a 1 (IV) zanjir.

Eng keng tarqalgan kollagen birinchi turdagi: u suyak to'qimasida, terida, tendonlarda mavjud; 2-toifa kollagen xaftaga tushadigan to'qimalarda va boshqalarda mavjud. Bir turdagi to'qimalarda har xil turdagi kollagen bo'lishi mumkin.

Kollagen tuzilmalarining tartibli yig'ilishi, ularning qattiqligi va harakatsizligi kollagen tolalarining yuqori mustahkamligini ta'minlaydi. Kollagen oqsillari uglevod komponentlarini ham o'z ichiga oladi, ya'ni ular protein-karbongidrat komplekslari.

Kollagen hujayradan tashqari oqsil bo'lib, barcha organlarda joylashgan biriktiruvchi to'qima hujayralari tomonidan hosil bo'ladi. Shuning uchun kollagenning shikastlanishi (yoki uning shakllanishining buzilishi) bilan organlarning biriktiruvchi to'qimalarining qo'llab-quvvatlovchi funktsiyalarining ko'plab buzilishi sodir bo'ladi.

Sahifa 3 jami sahifalar: 7