Dom > Psihologija > Gdje se aktin nalazi u tijelu? Karakteristike i uloga specifičnih proteina mišićnog tkiva TnC, TnI, TnT, tropomiozin, aktomiozin


Gdje se aktin nalazi u tijelu? Karakteristike i uloga specifičnih proteina mišićnog tkiva TnC, TnI, TnT, tropomiozin, aktomiozin




Postoji pet glavnih mjesta na kojima se može primijeniti djelovanje proteina koji vežu aktin. Mogu se vezati na monomer aktina; sa "šiljastim" ili polako rastućim krajem niti; s "pernatim", ili brzo rastućim krajem; sa bočnom površinom niti; i konačno, s dvije niti odjednom, tvoreći poprečnu vezu između njih. Uz ovih pet interakcija, proteini koji vežu aktin mogu biti osjetljivi ili neosjetljivi na kalcij. Uz toliku raznolikost mogućnosti, nije iznenađujuće da su otkriveni mnogi proteini koji vežu aktin i da su neki od njih sposobni za nekoliko vrsta interakcija.

Proteini koji se vežu na monomere inhibiraju stvaranje sjemenki, slabeći međusobnu interakciju monomera. Ovi proteini mogu ili ne moraju smanjiti brzinu produljenja, ovisno o tome hoće li se aktinski kompleks s proteinom koji veže aktin moći vezati na filamente. Profilin i fragmin su proteini osjetljivi na kalcij koji djeluju u interakciji s aktinskim monomerima. Oba zahtijevaju kalcij da se veže na aktin. Kompleks profilina s monomerom može se graditi na već postojećim filamentima, ali kompleks fragmina s aktinom ne može. Stoga profilin uglavnom inhibira nukleaciju, dok fragmin inhibira i nukleaciju i produljenje. Od tri proteina neosjetljiva na kalcij koji stupaju u interakciju s aktinom, dva – DNaza I i protein koji veže vitamin D – funkcioniraju izvan stanice. Fiziološki značaj njihove sposobnosti da se vežu na aktin nije poznat. U mozgu, međutim, postoji protein koji, vežući se na monomere, depolimerizira aktinske filamente; njegov depolimerizirajući učinak objašnjava se činjenicom da vezanje monomera dovodi do smanjenja koncentracije aktina dostupnog za polimerizaciju.

"Perasti", ili brzo rastući, kraj aktinskih filamenata može biti blokiran takozvanim proteinima za zatvaranje, kao i citohalasinom B ili D. Blokiranjem točke brzog sastavljanja filamenata, proteini za zatvaranje potiču nukleaciju, ali potiskuju produljenje i spajanje filamenata od kraja do kraja. Ukupni učinak je pojava skraćenih filamenata, to je zbog povećanja broja sjemenki koje se natječu za slobodne monomere i nedostatka spajanja. Poznata su najmanje četiri proteina koji djeluju na sličan način u prisutnosti kalcija: gelsolin, villin, fragmin i protein s molom. mase od 90 kDa iz trombocita. Svi oni mogu smanjiti fazu kašnjenja zbog nukleacije tijekom polimerizacije pročišćenih monomera i skratiti već formirane filamente. Postoje i proteini za zatvaranje neosjetljivi na kalcij. Dakle, proteini s molom. težine 31 i 28 kDa iz acanthamoebe i proteina s mol. 65 kDa iz trombocita djeluje bez obzira na prisutnost ili odsutnost kalcija.

Još jedna točka na kojoj proteini mogu stupiti u interakciju s filamentima je "šiljast" ili polako rastući kraj. Vezanje proteina u njemu može pokrenuti nukleaciju i ometati spajanje filamenta. Također utječe na brzinu produljenja, a taj učinak ovisi o koncentraciji aktina. Pri vrijednostima potonjeg u rasponu između kritičnih koncentracija za sporo rastuće i brzorastuće krajeve, vezanje proteina na spori kraj povećat će brzinu produljenja sprječavajući gubitak monomera na njemu. Ako, međutim, koncentracija aktina premašuje najvišu od kritičnih, vezanje sporog proteina dovest će do smanjenja ukupne stope produljenja zbog blokiranja jedne od točaka vezivanja monomera. Ukupni rezultat ova tri učinka (stimulacija nukleacije, supresija kupiranja i supresija elongacije) bit će povećanje broja i smanjenje duljine filamenata. Ti su učinci slični onima uzrokovanim proteinima koji se vežu na "pernati" kraj. Zato je, da bi se utvrdilo kojoj od dvije klase dati protein pripada, odnosno na koji kraj filamenta djeluje, potrebno je provesti ili pokuse o konkurenciji tog proteina s onima koji se očito vežu na brzi kraj, ili eksperimenti s polimerizacijom na već postojećim sjemenkama. Trenutno je definitivno poznato da se samo jedan protein veže na "šiljasti" ili sporo rastući kraj aktinskih filamenata, naime, akumentin, koji se nalazi u velikim količinama u makrofagima. Moguće je da to vrijedi i za brevin, protein sirutke koji uzrokuje brzo smanjenje viskoznosti otopina F-aktina, skraćujući filamente bez povećanja koncentracije slobodnih monomera. Ni brevin ni akumentin nisu neosjetljivi na koncentraciju kalcija.


Četvrta vrsta vezanja za aktinske filamente je vezanje za njihovu bočnu površinu bez naknadnog spajanja. Pričvršćivanje proteina na površinu može stabilizirati i destabilizirati filamente. Tropomiozin se veže na način neosjetljiv na kalcij i stabilizira F-aktin, dok se severin i villin vežu za aktinske filamente i "režu" ih u prisutnosti kalcija.

Ali možda najspektakularniji proteini koji vežu aktin su oni koji mogu umrežiti aktinske filamente zajedno i time uzrokovati stvaranje gela. Vezivanjem na F-aktin, ti proteini obično također induciraju nukleaciju. Najmanje četiri fibrilarna aktinska umrežena proteina su sposobna inducirati geliranje u nedostatku kalcija. To su a-aktinin iz trombocita, vilin, fimbrin i aktinogelin iz makrofaga. Svi oni pretvaraju otopinu F-aktina u tvrdi gel koji može spriječiti kretanje metalne kuglice; dodatak kalcija uzrokuje otapanje gela. Sva četiri navedena proteina su monomerna. U slučaju villina, proteinska molekula može se podijeliti na zasebne domene: jezgru, koja je osjetljiva na kalcij i sposobna vezati i zatvarati aktinske filamente, i glavu, koja je potrebna za umrežavanje filamenata u nedostatku kalcija. Također postoje brojni proteini za umrežavanje neosjetljivi na kalcij. Dva od njih, filamin i protein koji veže aktin iz makrofaga, su homodimeri, koji se sastoje od dugih, fleksibilnih proteinskih podjedinica. Mišićni a-actiii je još jedan umrežni protein neosjetljiv na kalcij. Vinkulin i protein visoke molekularne težine iz BHK stanične linije također su u stanju tvoriti poprečne veze bez pomoći dodatnih proteina. Istodobno, sam fašin morskog ježa može samo osigurati stvaranje uskih, igličastih snopova aktinskih filamenata, a da bi izazvao geliranje potrebna mu je pomoć proteina s molom. težine 220 kDa.

Obitelj spektrina jedna je od najzanimljivijih u skupini onih umreženih proteina koji nisu izravno pod utjecajem kalcija. Zapravo je spektrin tetramer (ap)r, koji se u početku nalazi u membranskom kosturu eritrocita. ap-dimeri se međusobno vežu "rep uz rep", dok glave molekula ostaju slobodne i mogu komunicirati s aktinskim oligomerima. A-podjedinica svakog dimera također može komunicirati s kalmodulinom, proteinom koji veže kalcij koji je uključen u mnoge procese regulirane kalcijem. Još uvijek nije poznato kakav učinak ima vezanje kalmodulina na aktivnost spektrina. Molekule slične spektrinu do danas su pronađene u mnogim vrstama stanica, pa bi bilo ispravnije govoriti o obitelji spektrina. Spektrinska podjedinica iz eritrocita ima mol. mase 240 kDa. Imunološki povezan s njezinim proteinom s istim molom. masa je pronađena u većini proučavanih tipova stanica. Mol. masa |3-podjedinica spektrina iz eritrocita - 220 kDa. U kompleksu s proteinom s mol. težine 240 kDa, reagirajući s antitijelima protiv a-spektrina, u stanicama, međutim, podjedinica s mol. težine 260 kDa (nalazi se u terminalnoj mreži) ili, na primjer, 235 kDa (nalazi se u živčanim stanicama i drugim vrstama stanica). Ovi srodni, imunološki unakrsno reaktivni kompleksi prvi su opisani kao zasebni proteini i nazvani su TW260/240 i fodrin. Dakle, kao i mnogi drugi proteini citoskeleta, proteini iz obitelji spektrina su tkivno specifični. Da svi ovi proteini sadrže domenu koja veže kalmodulin tek je nedavno utvrđeno, a ono što slijedi ostaje za razumjeti.

Miozin je jedini protein vezan za aktin koji može generirati mehaničku silu. Mehanički rad koji proizvodi ATP temelji se na kontrakciji mišića i vjeruje se da osigurava napetost koju razvijaju fibroblasti i druge stanice nakon kontakta s izvanstaničnim matriksom. Interakcija miozina s aktinom vrlo je složena - toliko da je tome posvećena posebna knjiga u ovoj seriji. Miozin radi svoj posao ciklirajući s aktinom. Miozin-ADP se veže na aktinske filamente, dolazi do promjene konformacije miozina, praćene oslobađanjem ADP-a, a zatim ATP, ako je prisutan u otopini, zamjenjuje ADP oslobođen iz miozina i izaziva odvajanje aktinskih filamenata od miozina. Nakon hidrolize ATP-a može započeti sljedeći ciklus. Kalcij regulira ovaj proces u nekoliko točaka. U nekim mišićnim stanicama stupa u interakciju s troponinom, kontrolirajući vezanje tropomiozina na aktin. Za takve stanice se kaže da su regulirane na razini tankih filamenata. U drugim mišićima, kalcij djeluje na molekulu miozina, bilo izravno ili aktiviranjem enzima koji fosforiliraju njegove lake lance.

U nekim ne-mišićnim stanicama, kalcij regulira kontrakciju na razini sklopa miozinskih niti.

Odnos između različitih klasa proteina koji vežu aktin postaje jasniji kada se promatra sa stajališta teorije gelova koju je predložio Flory. Ova teorija kaže da ako je vjerojatnost umrežavanja dovoljno visoka, između polimera nastaje umrežena: trodimenzionalna mreža. To predviđa postojanje "točke geliranja" u kojoj bi trebao doći do oštrog prijelaza iz otopine u gel, donekle matematički sličan takvim faznim prijelazima kao što su taljenje i isparavanje; daljnje povećanje broja poprečnih veza - izvan točke geliranja - trebalo bi samo dovesti do promjene krutosti gela. Tako će proteini koji tvore poprečne veze transformirati viskoznu otopinu F-aktina u stanje gela, a oni proteini koji uništavaju filamente ili uzrokuju povećanje njihovog broja počet će otapati gel smanjenjem prosječne duljine polimera, što nije popraćeno povećanjem broja poprečnih veza: gel će se otopiti kada gustoća raspodjele poprečnih veza padne ispod razine određene točkom geliranja. Miozin može stupiti u interakciju s gelom i uzrokovati njegovu kontrakciju. Teorija gelova korisna je u usporedbi svojstava proteina koji vežu aktin različitih klasa te u razvoju istraživačkih metoda i njihovih funkcija. Međutim, treba imati na umu da teorija gelova razmatra samo izotropne strukture i sama po sebi ne uzima u obzir topološke značajke betonskih sustava. Kao što će postati jasno iz. Nadalje, topologija citoskeleta njegova je iznimno važna karakteristika, koju teorija gelova još ne može predvidjeti.

Smisleno tumačenje rezultata kemijskog proučavanja proteina zahtijeva detaljno poznavanje uvjeta unutar stanice, uključujući točnu stehiometriju svih proteina relevantnih za procese koji se proučavaju, te regulatorne čimbenike kao što su pH, pCa,. koncentracija nukleotida, kao i, po svemu sudeći, fosfolipidni sastav susjednih membrana. U situaciji u kojoj proteini mogu učinkovito inducirati fenomene u stehiometriji od 1:500 koji nose značajke oštrih kooperativnih prijelaza, kvantitativna predviđanja očito postaju dvojbena stvar.

aktin i miozin

Interes biokemije za procese koji se odvijaju u kontrakcijskim mišićima temelji se ne samo na rasvjetljavanju mehanizama mišićnih bolesti, već je možda još važnije otkriće mehanizma pretvaranja električne energije u mehaničku, zaobilazeći složene mehanizme. vuče i prijenosa.

Da bismo razumjeli mehanizam i biokemijske procese koji se odvijaju u kontrakcijskim mišićima, potrebno je pogledati strukturu mišićnog vlakna. Strukturna jedinica mišićnog vlakna su miofibrili - snopovi proteina organizirani na poseban način, smješteni duž stanice. Miofibrili su pak izgrađeni od proteinskih filamenata (filamenata) dvije vrste - debelih i tankih. Glavni protein debelih filamenata je miozin, dok je protein tankih filamenata aktin. Miozinski i aktinski filamenti glavna su komponenta svih kontraktilnih sustava u tijelu. Elektronsko mikroskopsko istraživanje pokazalo je strogo uređen raspored miozinskih i aktinskih filamenata u miofibrili. Funkcionalna jedinica miofibrila je sarkomer - dio miofibrila između dvije Z-ploče. Sarkomer uključuje snop miozinskih filamenata, povezanih u sredini duž takozvane M-ploče, i vlakna aktinskih filamenata koja prolaze između njih, a koja su zauzvrat pričvršćena na Z-ploče.

Proučavanje strukture mišićnih vlakana u svjetlosnom mikroskopu omogućilo je otkrivanje njihove poprečne pruge. Elektronsko mikroskopske studije pokazale su da je poprečna prugast posljedica posebne organizacije kontraktilnih proteina miofibrila - aktina (molekulska masa 42 000) i miozina (molekularna težina oko 500 000). Aktinski filamenti su predstavljeni dvostrukom niti uvijenom u dvostruku spiralu s korakom od oko 36,5 nm. Ovi filamenti, dugi 1 μm i promjera 6-8 nm, koji broje oko 2000, pričvršćeni su na Z-ploču na jednom kraju. U uzdužnim žljebovima aktinske spirale nalaze se filamentne molekule proteina tropomiozina. S korakom od 40 nm, molekula drugog proteina, troponina, vezana je za molekulu tropomiozina. Troponin i tropomiozin igraju važnu ulogu u mehanizmima interakcije između aktina i miozina. U sredini sarkomera, između aktinskih filamenata, nalaze se debele miozinske niti duge oko 1,6 µm. U polarizirajućem mikroskopu ovo područje je vidljivo u obliku tamne pruge (zbog dvolomnosti) - anizotropnog A-diska. U njegovom središtu vidljiva je svjetlija H-traka.U njoj nema aktinskih filamenata u mirovanju. S obje strane A-diska vidljive su svjetlosne izotropne pruge - I-diskovi formirani od aktinskih filamenata. U mirovanju, filamenti aktina i miozina se malo preklapaju, tako da je ukupna duljina sarkomera oko 2,5 μm. Elektronska mikroskopija otkrila je M-liniju u središtu H-pojasa, strukturu koja drži miozinske filamente. Na poprečnom presjeku mišićnog vlakna može se vidjeti heksagonalna organizacija miofilamenta: svaki miozinski filament okružen je sa šest aktinskih filamenata.

Elektronska mikroskopija pokazuje da se na stranama miozinskog filamenta nalaze izbočine koje se nazivaju poprečni mostovi. Orijentirani su u odnosu na os miozinske niti pod kutom od 120°. Prema modernim konceptima, poprečni most se sastoji od glave i vrata. Glava dobiva izraženu aktivnost AT-faze vezanjem na aktin. Vrat ima elastična svojstva i okretan je, tako da se glava križnog mosta može rotirati oko svoje osi. biokemija miozina aktina

Korištenje tehnike mikroelektroda u kombinaciji s interferencijskom mikroskopijom omogućilo je da se utvrdi da primjena električne stimulacije na područje Z-ploče dovodi do kontrakcije sarkomera, dok se veličina A zone diska ne mijenja. , a veličina H i I traka se smanjuje. Ova opažanja su pokazala da se duljina miozinskih filamenata ne mijenja. Slični rezultati dobiveni su pri istezanju mišića – odgovarajuća duljina aktinskih i miozinskih filamenata se nije mijenjala. Kao rezultat ovih pokusa pokazalo se da se promijenilo područje međusobnog preklapanja aktinskih i miozinskih filamenata. Te su činjenice omogućile N. Huxleyju i A. Huxleyju da neovisno predlože teoriju klizanja niti kako bi objasnili mehanizam kontrakcije mišića. Prema ovoj teoriji, tijekom kontrakcije dolazi do smanjenja veličine sarkomera zbog aktivnog kretanja tankih aktinskih filamenata u odnosu na debele miozinske niti. Trenutno su mnogi detalji ovog mehanizma razjašnjeni, a teorija je dobila eksperimentalnu potvrdu.

aktin- protein u mišićnom tkivu, koji zajedno s drugim proteinom - miozinom - tvori aktomiozin - glavnu komponentu kontraktilnih filamenata mišićnih vlakana.

Aktin je globularni strukturni protein. Molekulska težina 42000 Da. Postoje dva oblika: globularni i fibrilarni, koji nastaju tijekom polimerizacije globularnog aktina u prisutnosti ATP-a i magnezijevih iona. Svaka molekula aktina ima mjesta koja su komplementarna određenim mjestima na glavama molekula miozina i sposobna su komunicirati s njima kako bi nastali aktomiozin, glavni kontraktilni mišićni protein. 1 cm i mišić sadrži oko 0,04 g aktina. Sustav aktin-miozin zajednički je kontraktilnim strukturama i kralježnjaka i beskralježnjaka. U ciosolu je aktin uglavnom vezan za ATP, ali se može vezati i za ADP. Kompleks ATP-aktin polimerizira brže i disocira sporije od kompleksa aktin-ADP. Aktin je jedan od najzastupljenijih proteina u mnogim eukariotskim stanicama, s koncentracijama većim od 100 mikrona. Također je jedan od najbolje očuvanih proteina, koji se ne razlikuje više od 5% između organizama poput algi i ljudi.

Mikrofilamenti su filamenti proteina aktina nemaligne prirode u citoplazmi eukariotskih stanica. Promjer 4 ... 7 nm. Pod plazma membranom mikrofilamenti tvore pleksuse; u citoplazmi stanice tvore snopove paralelno orijentiranih filamenata ili trodimenzionalni gel, tvoreći citoskelet. Uz aktin uključuju i druge kontraktilne proteine ​​miozin, tropomiozin, aktinin, koji se razlikuju od odgovarajućih mišićnih proteina, kao i specifične proteine ​​(vinkulin, fragmin, filamin itd.). Mikrofilamenti su u dinamičkoj ravnoteži s aktinskim monomerima. Mikrofilamenti su kontraktilni elementi citoskeleta i izravno sudjeluju u promjeni oblika stanice tijekom spljoštenja, pričvršćuju se na supstrat, ameboidnom kretanju, endomitozi, ciklozi (za biljne stanice), stvaranju citotomskog prstena u životinjskim stanicama i održavanje mikroresica u stanicama crijeva beskralježnjaka. Neki proteini membranskih receptora neizravno su vezani na mikrofilamente.

Miozin je protein u mišićnom tkivu koji zajedno s drugim proteinom, aktinom, tvori aktomiozin, glavnu komponentu kontraktilnih filamenata mišićnih vlakana. Miozin je globularni strukturni protein.

Molekula miozina sastoji se od dva dijela: dugačkog štapićastog dijela ("rep") i globularnog dijela pričvršćenog na jedan od njegovih krajeva, predstavljenog s dvije identične "glave". Molekule miozina smještene su u filamentu miozina na način da su glavice pravilno raspoređene cijelom dužinom, osim u malom srednjem području gdje ih nema ("gola" zona). Tamo gdje se aktinski i miozinski filamenti preklapaju, miozinske glave mogu se pričvrstiti na susjedne aktinske niti, a kao rezultat te interakcije može doći do kontrakcije mišića.

Energija za ovaj rad oslobađa se hidrolizom ATP-a; sve miozinske glave pokazuju aktivnost ATPaze, vezanje miozinskih glava ovisi o koncentraciji iona Ca2+ u sarkoplazmi. Miozin ATPaza se aktivira kada aktin stupi u interakciju s miozinom. Ioni Mg2+ mogu inhibirati ovaj proces.

Reference

  • 1. G. Dyuga, K. Penny "Bioorganska kemija", M., 1983.
  • 2. D. Metzler "Biokemija", M., 1980
  • 3. A. Lehninger "Osnove biokemije", M., 1985.

BIOKEMIJA SPORTA

Struktura i funkcija mišićnih vlakana

Postoje 3 vrste mišićnog tkiva:

prugasti kostur;

prugasti srčani;

Glatko, nesmetano.

Funkcije mišićnog tkiva.

Poprečno skeletno tkivo – čini približno 40% ukupne tjelesne težine.

Njegove funkcije:

dinamičan;

statički;

receptor (na primjer, proprioceptori u tetivama - intrafuzalna mišićna vlakna (fusiform));

taloženje - voda, minerali, kisik, glikogen, fosfati;

termoregulacija;

emocionalne reakcije.

Poprečno-prugasto mišićno tkivo srca.

Glavna funkcija je injekcija.

Glatki mišići – tvori stijenku šupljih organa i krvnih žila.

Njegove funkcije: - održava pritisak u šupljim organima; - održava vrijednost krvnog tlaka;

Omogućuje promicanje sadržaja kroz gastrointestinalni trakt, uretere.

Kemijski sastav mišićnog tkiva

Kemijski sastav mišićnog tkiva vrlo je složen i mijenja se pod utjecajem različitih čimbenika. Prosječni kemijski sastav dobro pripremljenog mišićnog tkiva je: voda - 70-75% mase tkiva; proteini - 18-22%; lipidi - 0,5-3,5%; dušikovi ekstrakti - 1,0-1,7%; ekstrakti bez dušika - 0,7-1,4%; minerali - 1,0-1,5%.

Oko 80% suhog ostatka mišićnog tkiva čine proteini čija svojstva uvelike određuju svojstva ovog tkiva.

Miofibrili su kontraktilni elementi mišićnog vlakna. Fina struktura miofibrila

Miofibrili su tanka vlakna (promjer im je 1-2 mikrona, duljina 2-2,5 mikrona), koja sadrže 2 vrste kontraktilnih proteina (protofibrila): tanke aktinske niti i dvostruko deblje miozinske filamente. Raspoređeni su na način da oko miozinskih niti ima 6 aktinskih niti oko svakog aktinskog filamenta 3 miozinska filamenta. Miofibrile su odvojene Z-membranama u zasebne dijelove - sarkomere, u čijem se srednjem dijelu nalaze uglavnom miozinski filamenti, aaktinski filamenti su pričvršćeni za Z-membrane na stranama sarkomera. (Različita sposobnost aktina i miozina da lome svjetlost stvara prugasti izgled mišića koji miruje u svjetlosnom mikroskopu).

Aktinski filamenti čine oko 20% suhe težine miofibrila. Aktin se sastoji od dva oblika proteina: 1) globularnog oblika - u obliku sfernih molekula i 2) štapićastih molekula tronomiozina uvijenih u obliku dvolančanih spirala u dugi lanac. Kroz ovaj dvostruki aktinski filament, svaki zavoj sadrži 14 molekula globularnog aktina (7 molekula s obje strane), poput niti s perlicama, kao i vezne centre za ione Ca2+. Ti centri sadrže poseban protein (troponin), koji sudjeluje u stvaranju veze između aktina i miozina.



Miozin se sastoji od paralelnih proteinskih filamenata (ovaj dio je tzv. lagani meromiozin). Na oba njegova kraja nalaze se vratovi koji se protežu sa strane sa zadebljanjima - glavama (ovaj dio je teški meromiozin), zbog čega nastaju poprečni mostovi između miozina i aktina.

Fizikalno-kemijska svojstva i strukturna organizacija kontraktilnih proteina (miozin i aktin). Tropomiozin i troponin.

Miofibrilarni proteini uključuju kontraktilne proteine ​​miozin, aktin i aktomiozin, kao i regulatorne proteine ​​tropomiozin, troponin i alfa i beta aktine. Miofibrilarni proteini osiguravaju kontraktilnu funkciju mišića.

Miozin je jedan od glavnih kontraktilnih proteina u mišićima, koji čini oko 55% ukupnih mišićnih proteina. Sastoji se od debelih filamenata (filamenata) miofibrila. Molekularna masa ovog proteina je oko 470 000. U molekuli miozina razlikuju se dugi fibrilarni dio i globularne strukture (glave). Vlaknasti dio molekule miozina ima strukturu dvostruke spirale. Molekula sadrži šest podjedinica: dva teška polipeptidna lanca (molekularne mase 200 000) i četiri laka lanca (molekularne težine 1500-2700) smještena u globularnom dijelu. Glavna funkcija fibrilarnog dijela molekule miozina je sposobnost formiranja dobro uređenih snopova miozinskih filamenata ili debelih protofibrila. Aktivni centar ATPaze i centar za vezanje aktina nalaze se na glavama molekule miozina, stoga osiguravaju hidrolizu ATP-a i interakciju s aktinskim filamentima.

Aktin je drugi kontraktilni mišićni protein koji čini osnovu tankih filamenata. Poznata su njegova dva oblika - globularni G-aktin i fibrilarni F-aktin. Globularni aktin je sferni protein s molekularnom težinom od 42 000. Čini oko 25% ukupne mišićne proteinske mase. U prisutnosti magnezijevih kationa, aktin se podvrgava nekovalentnoj polimerizaciji kako bi nastao netopivi spiralni filament nazvan F-aktin. Oba oblika aktina nemaju enzimsku aktivnost. Svaka molekula G-aktina sposobna je vezati jedan kalcijev ion, koji igra važnu ulogu u pokretanju kontrakcije. Osim toga, molekula G-aktina čvrsto veže jednu molekulu ATP-a ili ADP-a. Vezanje ATP-a pomoću G-aktina obično je popraćeno njegovom polimerizacijom s stvaranjem F-aktina i istovremenim cijepanjem ATP-a na ADP i fosfat. ADP ostaje vezan za fibrilarni aktin.

Tropomiozin je strukturni protein aktinskog filamenta, koji je molekula izdužena u obliku niti. Čini se da se njegova dva polipeptidna lanca omotaju oko aktinskih filamenata. Na krajevima svake molekule tropomiozina nalaze se proteini troponinskog sustava čija je prisutnost karakteristična za prugaste mišiće.

Troponin je regulatorni protein aktinskog filamenta. Sastoji se od tri podjedinice: TnT, Tnl i TnC. Troponin T (TnT) veže ove proteine ​​na tropomiozin. Troponin I (Tnl) blokira (inhibira) interakciju aktina s miozinom. Troponin C (TnC) je protein koji veže kalcij čija je struktura i funkcija slična prirodnom proteinu kalmodulina. Troponin C, poput kalmodulina, veže četiri iona kalcija po proteinskoj molekuli i ima molekulsku masu od 17 000. U prisutnosti kalcija mijenja se konformacija troponina C, što dovodi do promjene položaja Tn u odnosu na aktin, kao rezultat čega se otvara centar interakcije aktin-miozin.

Dakle, tanki filament prugastog miofibrila sastoji se od F-aktina, tropomiozina i tri komponente troponina. Osim ovih proteina, protein aktin sudjeluje u kontrakciji mišića. Nalazi se u zoni Z-linije, na koju su pričvršćeni krajevi molekula F-aktina tankih filamenata miofibrila.

Cilia i flagella

Cilia i flagella - Organele od posebne važnosti, koje sudjeluju u procesima kretanja, su izrasline citoplazme, čija su osnova kolica mikrotubula, nazvana aksijalna nit, ili aksonema (od grčkog axis - os i nema - nit). Duljina cilija je 2-10 mikrona, a njihov broj na površini jedne cilijarne stanice može doseći nekoliko stotina. U jedinoj vrsti ljudskih stanica koja ima bičak - spermiju - sadrži samo jedan bičak dužine 50-70 mikrona. Aksonem tvori 9 perifernih parova mikrotubula, jedan centralno smješten; takva je struktura opisana formulom (9 x 2) + 2 (sl. 3-16). Unutar svakog perifernog para, zbog djelomične fuzije mikrotubula, jedan od njih (A) je potpun, drugi (B) je nepotpun (2-3 dimera dijele se s mikrotubulom A).

Središnji par mikrotubula okružen je središnjom ljuskom od koje se radijalni nabori razilaze do perifernih dubleta 16), koja ima aktivnost ATPaze.

Otkucaji cilija i bičaka nastaju zbog klizanja susjednih dubleta u aksonemu, što je posredovano pomicanjem dineinskih ručki. Mutacije koje uzrokuju promjene u proteinima koji čine cilije i bičeve dovode do različitih disfunkcija odgovarajućih stanica. S Kartagenerovim sindromom (sindrom nepomičnih cilija), obično zbog odsutnosti dineinskih ručki; pacijenti pate od kroničnih bolesti dišnog sustava (povezanih s kršenjem funkcije čišćenja površine respiratornog epitela) i neplodnosti (zbog nepokretnosti sperme).

Bazalno tijelo, po strukturi slično centriolu, leži u podnožju svake cilije ili bičaka. Na razini apikalnog kraja tijela završava mikrotubul C tripleta, a mikrotubule A i B se nastavljaju u odgovarajuće mikrotubule aksonema cilije ili flageluma. Tijekom razvoja cilija ili bičaka, bazalno tijelo igra ulogu matriksa na kojem su sastavljene komponente aksonema.

Mikrofilamenti- tanki proteinski filamenti promjera 5-7 nm, koji leže u citoplazmi pojedinačno, u obliku septa ili snopova. U skeletnim mišićima tanki mikrofilamenti tvore uređene snopove interakcijom s debljim filamentima miozina.

Kortikolna (terminalna) mreža je zona zadebljanja mikrofilamenata ispod plazmoleme, karakteristična za većinu stanica. U ovoj mreži mikrofilamenti se međusobno isprepliću i "poprečno povezuju" pomoću posebnih proteina od kojih je najčešći filamin. Kortikalna mreža sprječava oštre i iznenadne deformacije stanice pod mehaničkim utjecajima i osigurava glatke promjene njezina oblika restrukturiranjem, što je omogućeno enzimima koji otapaju (transformiraju) aktin.

Pričvršćivanje mikrofilamenata na plazmalemu vrši se zbog njihove povezanosti s njezinim integralnim ("sidrom") proteinima integrina) - izravno ili putem niza međuproteina talina, vinkulina i α-aktinina (vidi sliku 10-9). Osim toga, aktinski mikrofilamenti su pričvršćeni na transmembranske proteine ​​na posebnim mjestima u plazmalemi zvanim adhezijski spojevi ili žarišne spojeve koji povezuju stanice jedne s drugima ili stanice s komponentama međustanične tvari.

Aktin, glavni protein mikrofilamenata, javlja se u monomernom obliku (G- ili globularni aktin), koji je sposoban polimerizirati u duge lance (F- ili fibrilarni aktin) u prisutnosti cAMP i Ca2+. Tipično, molekula aktina ima oblik dvije spiralno uvijene niti (vidi slike 10-9 i 13-5).

U mikrofilamentima aktin stupa u interakciju s brojnim proteinima koji vežu aktin (do nekoliko desetaka vrsta) koji obavljaju različite funkcije. Neki od njih reguliraju stupanj polimerizacije aktina, dok drugi (primjerice, filamin u kortikalnoj mreži ili fimbrin i vilin u mikrovilusu) potiču vezanje pojedinih mikrofilamenata u sustave. U nemišićnim stanicama aktin čini otprilike 5-10% sadržaja proteina, a samo polovica je organizirana u filamente. Mikrofilamenti su otporniji na fizičke i kemijske napade od mikrotubula.

Funkcije mikrofilamenata:

(1) osiguranje kontraktilnosti mišićnih stanica (kod interakcije s miozinom);

(2) osiguravanje funkcija povezanih s kortikalnim slojem citoplazme i plazmolemom (egzo- i endocitoza, stvaranje pseudopodija i migracija stanica);

(3) kretanje unutar citoplazme organela, transportnih vezikula i drugih struktura zbog interakcije s određenim proteinima (minimiozinom) povezanim s površinom tih struktura;

(4) osiguravanje određene krutosti stanice zbog prisutnosti kortikalne mreže, koja sprječava djelovanje deformacija, ali sama, kada se preuređuje, doprinosi promjenama u obliku stanice;

(5) stvaranje kontraktilne konstrikcije tijekom citotomije, koja dovršava diobu stanice;

(6) formiranje baze ("okvira") nekih organela (mikrovile, stereocilije);

(7) sudjelovanje u organizaciji strukture međustaničnih veza (okružujući dezmosomi).

Mikrovi su izrasline stanične citoplazme nalik prstima, promjera 0,1 µm i duljine 1 µm, koje se temelje na aktinskim mikrofilamentima. Mikrovili osiguravaju višestruko povećanje površine stanice, na kojoj dolazi do razgradnje i apsorpcije tvari. Na apikalnoj površini nekih stanica koje aktivno sudjeluju u tim procesima (u epitelu tankog crijeva i bubrežnim tubulima) nalazi se i do nekoliko tisuća mikroresica, koje zajedno tvore četkicu.

Riža. 3-17 (prikaz, stručni). Shema ultrastrukturne organizacije mikroresica. AMP, aktinski mikrofilamenti; AB, amorfna tvar (apikalnog dijela mikrovilusa); F, V, fimbrin i vilin (proteini koji tvore poprečne veze u snopu AMP); mm, molekule minijozina (pričvršćuju snop AMP za microvillus plazmolema); TS, terminalna mreža AMP, C - spektrinski mostovi (pričvršćuju TS na plazmolemu), MF - miozinski filamenti, IF - intermedijarni filamenti, GK - glikokaliks.

Okvir svakog mikrovilusa tvori snop koji sadrži oko 40 mikrofilamenata koji leže duž njegove duge osi (sl. 3-17). U apikalnom dijelu mikroresica ovaj je snop fiksiran u amorfnoj tvari. Njegova krutost je posljedica umrežavanja proteina fimbrina i villina, s unutarnje strane snop je vezan za plazmolemu mikrovilusa posebnim proteinskim mostovima (minimiozinske molekule. U bazi mikrovilusa mikrofilamenti snopa su utkani u terminalna mreža, među čijim se elementima nalaze miozinski filamenti. Interakcija aktinskih i miozinskih filamenata terminalne mreže je vjerojatna , određuje ton i konfiguraciju mikroresica.

stereocilija- modificirane duge (u nekim stanicama - razgranate) mikroresice - otkrivaju se mnogo rjeđe od mikroresica i, kao i potonje, sadrže snop mikrofilamenata.

⇐ Prethodno123

Pročitajte također:

Mikrofilamenti, mikrotubule i međufilamenti kao glavne komponente citoskeleta.

Aktinski mikrofilamenti - struktura, funkcije

aktinski mikrofilamenti su polimerne filamentne formacije promjera 6-7 nm, koje se sastoje od proteina aktina. Ove strukture su vrlo dinamične: na kraju mikrofilamenta okrenutom prema plazma membrani (plus kraj), aktin se polimerizira iz svojih monomera u citoplazmi, dok na suprotnom kraju (minus kraj) dolazi do depolimerizacije.
Mikrofilamenti, dakle, imaju strukturni polaritet: rast niti dolazi od plus kraja, skraćivanje - od minus kraja.

Organizacija i funkcioniranje aktinski citoskelet opskrbljeni su brojnim proteinima koji vežu aktin koji reguliraju procese polimerizacije-depolimerizacije mikrofilamenata, međusobno ih vežu i daju kontraktilna svojstva.

Među tim proteinima, miozini su od posebne važnosti.

Interakcija jedan iz njihove obitelji - miozin II s aktinom leži u podlozi mišićne kontrakcije, a u ne-mišićnim stanicama daje aktin mikrofilamentima kontraktilna svojstva - sposobnost mehaničkog naprezanja. Ova sposobnost igra iznimno važnu ulogu u svim interakcijama ljepila.

Formiranje novih aktinski mikrofilamenti u stanici nastaje njihovim grananjem od prethodnih niti.

Da bi se formirao novi mikrofilament potrebno je svojevrsno "sjeme". Ključnu ulogu u njegovom nastajanju ima proteinski kompleks Aph 2/3 koji uključuje dva proteina vrlo slična aktinskim monomerima.

Biće aktiviran, kompleks Aph 2/3 veže se na bočnu stranu postojećeg aktinskog mikrofilamenta i mijenja njegovu konfiguraciju, stječući sposobnost pričvršćivanja drugog aktinskog monomera na sebe.

Tako se pojavljuje “sjeme” koje pokreće brzi rast novog mikrofilamenta, koji se grana sa strane starog filamenta pod kutom od oko 70°, stvarajući tako opsežnu mrežu novih mikrofilamenata u stanici.

Rast pojedinih filamenata ubrzo završava, filament se rastavlja na pojedinačne aktinske monomere koji sadrže ADP, koji nakon zamjene ADP-a u njima ATP-om ponovno ulaze u reakciju polimerizacije.

Aktinski citoskelet igra ključnu ulogu u vezivanju stanica na ekstracelularni matriks i jedna na drugu, u stvaranju pseudopodija, uz pomoć kojih se stanice mogu širiti i kretati u smjeru.

— Povratak na odjeljak « onkologija"

  1. Metilacija gena supresora kao uzrok hemoblastoza - tumora krvi
  2. Telomeraza - sinteza, funkcije
  3. Telomere - molekularna struktura
  4. Što je učinak telomernog položaja?
  5. Alternativni načini produljenja telomera kod ljudi – ovjekovječenje
  6. Vrijednost telomeraze u dijagnostici tumora
  7. Metode liječenja raka utjecajem na telomere i telomerazu
  8. Telomerizacija stanica – ne dovodi do maligne transformacije
  9. Adhezija stanica - posljedice narušavanja adhezivnih interakcija
  10. Aktinski mikrofilamenti - struktura, funkcije

Mikrofilamenti(tanki filamenti) - komponenta citoskeleta eukariotskih stanica. Tanji su od mikrotubula i strukturno su tanki proteinski filamenti promjera oko 6 nm.

Njihov glavni protein je aktin. Miozin se također može naći u stanicama. U snopu aktin i miozin osiguravaju kretanje, iako u stanici to može učiniti jedan aktin (na primjer, u mikroresicama).

Svaki mikrofilament sastoji se od dva upletena lanca, od kojih se svaki sastoji od molekula aktina i drugih proteina u manjim količinama.

U nekim stanicama mikrofilamenti tvore snopove ispod citoplazmatske membrane, odvajaju pokretne i nepokretne dijelove citoplazme i sudjeluju u endo- i egzocitozi.

Također, funkcije su osigurati kretanje cijele stanice, njenih komponenti itd.

Srednji filamenti(nema ih u svim eukariotskim stanicama, nema ih u nizu skupina životinja i svih biljaka) razlikuju se od mikrofilamenata po većoj debljini koja iznosi oko 10 nm.

Mikrofilamenti, njihov sastav i funkcije

Mogu se graditi i uništavati s bilo kojeg kraja, dok su tanki filamenti polarni, njihovo sklapanje je s "plus" kraja, a rastavljanje - s "minusa" (slično mikrotubulama).

Postoje razne vrste intermedijarnih filamenta (razlikuju se po sastavu proteina), od kojih se jedan nalazi u jezgri stanice.

Proteinski filamenti koji tvore međufilament su antiparalelni.

To objašnjava nedostatak polariteta. Na krajevima filamenta su globularni proteini.

Oni tvore svojevrsni pleksus u blizini jezgre i razilaze se prema periferiji stanice. Omogućite stanici sposobnost da izdrži mehanički stres.

Glavni protein je aktin.

aktinski mikrofilamenti.

mikrofilamenti općenito.

Nalazi se u svim eukariotskim stanicama.

Mjesto

Mikrofilamenti tvore snopove u citoplazmi pokretnih životinjskih stanica i tvore kortikalni sloj (ispod plazma membrane).

Glavni protein je aktin.

  • Heterogen protein
  • Nalazi se u različitim izoformama, kodirani različitim genima

Sisavci imaju 6 aktina: jedan u skeletnim mišićima, jedan u srčanom mišiću, dva tipa u glatkim, dva nemišićna (citoplazmatska) aktina = univerzalna komponenta bilo koje stanice sisavca.

Sve izoforme su slične u sekvencama aminokiselina, samo su terminalni dijelovi varijanti (određuju brzinu polimerizacije, NE utječu na kontrakciju)

Svojstva aktina:

  • M=42 tisuće;
  • u monomernom obliku, izgleda kao globula koja sadrži molekulu ATP (G-aktin);
  • polimerizacija aktina => tanka fibril (F-aktin, je nježna spiralna vrpca);
  • aktinski MF su po svojim svojstvima polarni;
  • pri dovoljnoj koncentraciji, G-aktin počinje spontano polimerizirati;
  • vrlo dinamične strukture koje je lako rastaviti i ponovno sastaviti.

Tijekom polimerizacije (+), kraj mikrofilamenta se brzo veže za G-aktin => raste brže

(-) kraj.

Mala koncentracija G-aktina => F-aktin počinje da se rastavlja.

Kritična koncentracija G-aktina => dinamička ravnoteža (mikrofilament ima konstantnu duljinu)

Monomeri s ATP-om su vezani za rastući kraj, tijekom polimerizacije dolazi do hidrolize ATP-a, monomeri se povezuju s ADP-om.

Molekule aktina + ATP jače međusobno djeluju nego monomeri vezani za ADP.

Održava se stabilnost fibrilarnog sustava:

  • protein tropomiozin (daje krutost);
  • filamin i alfa-aktinin.

Mikrofilamenti

Oni tvore poprečne isječke između f-aktinskih filamenata => složenu trodimenzionalnu mrežu (daje gelasto stanje citoplazmi);

  • Proteini pričvršćeni na krajeve fibrila, sprječavajući rastavljanje;
  • Fimbrin (vezuju filamente u snopove);
  • Kompleks miozina = akto-miozinski kompleks koji se može kontrahirati kada se ATP razgradi.

Funkcije mikrofilamenata u nemišićnim stanicama:

Budite dio kontraktilnog aparata;

Proteini (polipeptidi, proteini) su makromolekularne tvari, koje uključuju alfa-amino kiseline povezane peptidnom vezom. Sastav proteina u živim organizmima određen je genetskim kodom. U pravilu se za sintezu koristi skup od 20 standardnih aminokiselina.

Klasifikacija proteina

Odvajanje proteina provodi se prema različitim kriterijima:

  • Oblik molekule.
  • Sastav.
  • Funkcije.

Prema posljednjem kriteriju, proteini se klasificiraju:

  • Na strukturnom.
  • Hranjive tvari i rezerve.
  • Prijevoz.
  • Kontraktilna.

Strukturni proteini

To uključuje elastin, kolagen, keratin, fibroin. Strukturni polipeptidi sudjeluju u stvaranju staničnih membrana. U njima mogu stvarati kanale ili obavljati druge funkcije.

Hranjivi proteini za skladištenje

Hranljivi polipeptid je kazein. Zbog toga se organizam u rastu opskrbljuje kalcijem, fosforom i aminokiselinama.

Rezervni proteini su sjemenke kultiviranih biljaka, bjelanjak jajeta. Oni se konzumiraju u fazi razvoja embrija. U ljudskom tijelu, kao i kod životinja, proteini se ne pohranjuju u rezervi. Moraju se redovito dobivati ​​hranom, inače je vjerojatan razvoj distrofije.

Transportni polipeptidi

Hemoglobin je klasičan primjer takvih proteina. U krvi se također nalaze i drugi polipeptidi uključeni u kretanje hormona, lipida i drugih tvari.

Stanične membrane sadrže proteine ​​koji imaju sposobnost transporta iona, aminokiselina, glukoze i drugih spojeva kroz staničnu membranu.

Kontraktilni proteini

Funkcije ovih polipeptida povezane su s radom mišićnih vlakana. Osim toga, osiguravaju kretanje cilija i flagela u protozoama. Kontraktilni proteini obavljaju funkciju transport organela unutar stanice. Zbog njihove prisutnosti osigurava se promjena staničnih oblika.

Primjeri kontraktilnih proteina su miozin i aktin. Vrijedno je reći da se ovi polipeptidi nalaze ne samo u stanicama mišićnih vlakana. Kontraktilni proteini izvode zadataka u gotovo svim

Osobitosti

U stanicama se nalazi pojedinačni polipeptid, tropomiozin. Protein kontraktilnog mišića miozin je njegov polimer. Tvori kompleks s aktinom.

Kontraktilni mišićni proteini ne otapati u vodi.

Brzina sinteze polipeptida

Reguliraju ga hormoni štitnjače i steroidi. Prodirući u stanicu, vežu se na specifične receptore. Formirani kompleks prodire u kromatin i veže se na njega. To povećava brzinu sinteze polipeptida na razini gena.

Aktivni geni osiguravaju povećanu sintezu određene RNK. Napušta jezgru, odlazi u ribosome i aktivira sintezu novih strukturnih ili kontraktilni proteini, enzime ili hormone. To je anabolički učinak gena.

U međuvremenu, sinteza proteina u stanicama je prilično spor proces. Zahtijeva visoke troškove energije i plastični materijal. Sukladno tome, hormoni nisu u stanju brzo kontrolirati metabolizam. Njihova ključna zadaća je reguliranje rasta, diferencijacije i razvoja stanica u tijelu.

kontrakcija mišića

Svijetlo je primjer kontraktilne funkcije proteina. Tijekom istraživanja ustanovljeno je da je osnova kontrakcije mišića promjena fizičkih svojstava polipeptida.

Kontraktilni protein aktomiozin u interakciji s adenozin trifosfornom kiselinom. Ova veza je popraćena kontrakcijom miofibrila. Ova interakcija se može promatrati izvan tijela.

Na primjer, ako se natopljena vodom (macerirana) mišićna vlakna, lišena ekscitabilnosti, izlože otopini adenozin trifosfata, počet će njihova oštra kontrakcija, slično kontrakciji živih mišića. Ovo iskustvo je od velike praktične važnosti. On dokazuje činjenicu da je za kontrakciju mišića neophodna kemijska reakcija. kontraktilni proteini s materijom bogatom energijom.

Djelovanje vitamina E

S jedne strane, to je glavni unutarstanični antioksidans. Vitamin E štiti masti i druge lako oksidirajuće spojeve od oksidacije. Istodobno djeluje kao prijenosnik elektrona i sudjeluje u redoks reakcijama, koje su povezane sa pohranjivanjem oslobođene energije.

Nedostatak vitamina E uzrokuje atrofiju mišića: sadržaj kontraktilni protein miozin je naglo smanjen, a zamjenjuje ga kolagen - inertni polipeptid.

Specifičnost miozina

Smatra se jednim od ključnih kontraktilni proteini. On čini oko 55% ukupnog sadržaja polipeptida u mišićnom tkivu.

Filamenti (debeli filamenti) miofibrila sastoje se od miozina. Molekula sadrži dugi fibrilarni dio, koji ima strukturu dvostruke spirale, i glave (globularne strukture). U sastavu miozina razlikuje se 6 podjedinica: 2 teška i 4 laka lanca smještena u globularnom dijelu.

Glavni zadatak fibrilarne regije je sposobnost formiranja snopova miozinskih filamenata ili debelih protofibrila.

Glave sadrže aktivno mjesto ATPaze i centar za vezanje aktina. To osigurava hidrolizu ATP-a i vezanje za aktinske filamente.

Sorte

Podvrste aktina i miozina su:

  • Dinein flagela i cilija protozoa.
  • Spektrin u membranama eritrocita.
  • Neurostenin perisinaptičkih membrana.

Raznolikosti aktina i miozina također mogu uključivati ​​bakterijske polipeptide odgovorne za kretanje različitih tvari u ovom procesu koji se također naziva kemotaksa.

Uloga adenozin trifosforne kiseline

Ako aktomiozinske filamente stavite u kiselu otopinu, dodate ione kalija i magnezija, možete vidjeti da su skraćeni. U ovom slučaju se opaža razgradnja ATP-a. Ovaj fenomen ukazuje na to da razgradnja adenozin trifosforne kiseline ima određenu vezu s promjenom fizikalno-kemijskih svojstava kontraktilnog proteina i, posljedično, s radom mišića. Ovaj fenomen prvi su identificirali Szent-Gyorgyi i Engelhardt.

Sinteza i razgradnja ATP-a od iznimne su važnosti u procesu pretvaranja kemijske energije u mehaničku. Tijekom razgradnje glikogena, praćenog proizvodnjom mliječne kiseline, kao u defosforilaciji adenozin trifosforne i kreatin fosforne kiseline, sudjelovanje kisika nije potrebno. To objašnjava sposobnost izoliranog mišića da funkcionira u anaerobnim uvjetima.

Mišićna vlakna koja su umorna pri radu u anaerobnom okruženju nakupljaju mliječnu kiselinu i produkte koji nastaju tijekom razgradnje adenozin trifosforne i kreatin fosforne kiseline. Kao rezultat toga, iscrpljuju se rezerve tvari, tijekom čijeg cijepanja se oslobađa potrebna energija. Ako umorni mišić stavite u okruženje koje sadrži kisik, on će ga potrošiti. Dio mliječne kiseline počet će oksidirati. Kao rezultat, nastaju voda i ugljični dioksid. Oslobođena energija će se koristiti za resintezu kreatin fosforne, adenozin trifosforne kiseline i glikogena iz produkata raspadanja. Zbog toga će mišić ponovno steći sposobnost rada.

Skeletni mišić

Pojedinačna svojstva polipeptida mogu se objasniti samo na primjeru njihovih funkcija, odnosno doprinosa složenim aktivnostima. Među rijetkim strukturama za koje je uspostavljena korelacija između funkcija proteina i organa, posebnu pozornost zaslužuje skeletni mišići.

Njegova se stanica aktivira živčanim impulsima (membranski usmjereni signali). Molekularno, kontrakcija se temelji na kruženju križnih mostova kroz periodične interakcije između aktina, miozina i Mg-ATP. Proteini koji vežu kalcij i ioni Ca djeluju kao posrednici između efektora i živčanih signala.

Posredovanje ograničava stopu odgovora na impulse za uključivanje/isključivanje i sprječava spontane kontrakcije. Istodobno, neke oscilacije (fluktuacije) mišićnih vlakana zamašnjaka krilatih kukaca ne kontroliraju ioni ili slični niskomolekularni spojevi, već izravno kontraktilni proteini. Zbog toga su moguće vrlo brze kontrakcije, koje se nakon aktivacije odvijaju samostalno.

Svojstva tekućih kristala polipeptida

Skraćivanje mijenja razdoblje rešetke koju čine protofibrili. Kada rešetka tankih filamenata uđe u strukturu debelih elemenata, tetragonalna simetrija zamjenjuje se heksagonalnom. Ovaj fenomen se može smatrati polimorfnim prijelazom u sustavu tekućih kristala.

Značajke mehanokemijskih procesa

Oni se svode na transformaciju kemijske energije u mehaničku energiju. Aktivnost ATP-aze mitohondrijske stanične membrane slična je djelovanju jozinskog sustava skeletnih mišića. Zajedničke značajke također su zabilježene u njihovim mehanokemijskim svojstvima: smanjuju se pod utjecajem ATP-a.

Stoga kontraktilni protein mora biti prisutan u mitohondrijskim membranama. I stvarno je tu. Utvrđeno je da su kontraktilni polipeptidi uključeni u mitohondrijsku mehanokemiju. Međutim, također se pokazalo da fosfatidilinozitol (membranski lipid) također igra značajnu ulogu u procesima.

Dodatno

Proteinska molekula miozina ne samo da pridonosi kontrakciji različitih mišića, već može sudjelovati i u drugim unutarstaničnim procesima. Konkretno, govorimo o kretanju organela, vezivanju aktinskih filamenata na membrane, formiranju i funkcioniranju citoskeleta itd. Gotovo uvijek molekula na ovaj ili onaj način stupa u interakciju s aktinom, koji je drugi ključni kontraktil protein.

Dokazano je da molekule aktomiozina mogu mijenjati svoju duljinu pod utjecajem kemijske energije koja se oslobađa kada se ostatak fosforne kiseline odcijepi od ATP-a. Drugim riječima, upravo taj proces uzrokuje kontrakciju mišića.

ATP sustav tako djeluje kao svojevrsni akumulator kemijske energije. Po potrebi se preko aktomiozina izravno pretvara u mehanički. Istodobno, ne postoji srednja faza karakteristična za procese interakcije drugih elemenata - prijelaz na toplinsku energiju.